A-level 生物學/生物學基礎/酶
酶是作為反應的生物催化劑的蛋白質分子。這意味著它們加速了這些反應，但在結束時保持不變。絕大多數代謝反應是由酶催化的。酶是球狀分子，就像我們在上一章學到的那樣，因此它們的親水性 R 基團在外部，使它們可溶，但酶也有一個特點，即它們擁有一個“活性位點”。這個活性位點允許其他分子與酶結合，這些分子被稱為“底物”，活性位點的形狀使它們完美地契合。底物與酶氨基酸上的 R 基團之間形成暫時鍵，形成酶-底物複合物。然後底物以其產物的形式解離。
酶在本質上被稱為特異性的，因為活性位點的形狀只允許一個分子與之結合。它可以催化分子的斷裂或結合，形成一個或多個產物。當反應完成後，這些產物離開活性位點，如前所述，酶保持不變，因此可以接受另一個底物分子。大多數酶以“ase”結尾，例如脂肪酶、澱粉酶
所有反應都需要能量，而反應發生的閾值被稱為活化能，即反應開始發生的點。酶降低了這種活化能，有時這不僅加快了過程，而且使它在第一時間發生，因為活細胞中的大多數反應速度太慢，以至於（從實際意義上來說）根本不會發生。
向反應提供能量的一種方法是加熱它們，因為這會給分子提供動能並增加酶和底物之間碰撞的速率（溫度部分有更多內容）。人類這樣做，在體內維持恆定的 37c，但這對於許多反應所需的活化能來說還不夠，因此酶透過降低活化能解決了這個問題。酶催化的反應比標準反應更快，而且在更低的溫度下發生。
我們已經說過，當酶催化反應時，底物與酶結合形成酶-底物複合物，並生成產物。看看這個圖表。時間在底部，y 軸是產物的生成量。這是一個通用的酶催化反應，如你所見，很快產生了大量的（大部分）產物，但隨後曲線趨於平緩。
這是因為當酶和底物都很多時，所有酶分子在其活性位點上都有一個底物，並且不斷發生碰撞，但是隨著反應進行，更多的底物被消耗掉，底物與酶發生碰撞的時間越來越長（因為底物變得越來越稀少），因此酶只是在等待的時間越來越長。這段初始時間被稱為初始反應速率。
反應速率可以用兩種方法測量，一種是生成產物的量，另一種是剩餘底物的量（從初始總量中減去）。例如，澱粉酶分解澱粉的速率，產物和底物在混合物中均保持無色。上一章的食品測試部分表明，我們用碘測試澱粉的存在，因此要檢視反應速率，我們可以從反應混合物中取樣，將其與碘混合，並用比色計測試變化的強度。這將給我們一些結果，可以將其繪製成圖表，即剩餘澱粉量與時間的函式關係圖。
各種因素會影響反應速率，包括酶濃度、底物濃度、溫度、pH 值以及酶抑制劑的存在。下面將對此進行討論。
看看這個圖表。它顯示了增加酶濃度如何增加反應速率，這與酶理論相一致，因為只要有足夠的底物，每秒就會形成更多的酶-底物複合物，因此每秒也會形成更多的產物，反應速率更快。但是，需要注意的是，如果任其自發，這些反應最終都會生成相同數量的產物（；假設每種反應都有相同數量的底物）。反應速率隨著酶濃度的增加而線性增加。
這個圖表顯示了增加底物濃度如何增加反應速率，直到某個點。這是因為，隨著底物濃度的增加，每秒可以形成更多的酶-底物複合物，但圖表上的點 x 被稱為飽和點，即所有酶的活性位點都在持續工作，酶無法工作得更快，因此底物只是簡單地“排隊”等待活性位點。
分子自由移動的速度由溫度決定，溫度越高，分子、酶和底物獲得的能量就越多，因此每秒發生的碰撞就越多，導致酶-底物複合物更頻繁地形成。那麼為什麼圖表顯示反應速率在 40c 達到峰值？超過 40c 後，酶分子中的鍵開始劇烈振動，導致它們開始斷裂，從而導致酶失去形狀，改變活性位點的形狀（因此底物將不再與之結合），酶被稱為變性。反應速率沒有立即降至 0 的原因是，隨著溫度的升高，酶會慢慢地失去形狀，因此底物的結合度越來越差，最終完全不能結合，因此催化過程不會發生。變性過程通常是不可逆的。
在人類中，40c 是酶反應的最佳溫度，即酶以最大速率催化反應的溫度。我們保持體溫在 37c，以確保我們永遠不會超過 40c，因為即使是最輕微的向上變化也會導致酶開始變性，這對身體來說非常危險，因為體內幾乎所有反應都依賴於酶。
該圖表 顯示了 pH 值對酶活性的影響。 pH 值是溶液中氫離子濃度的衡量指標（可以理解為氫的百分比），它影響酶活性，因為氫離子可以與酶發生反應並改變酶的形狀，從而使活性位點變形。 就像溫度一樣，對酶來說過高或過低的 pH 值都會使酶變性。 該圖表只是一個示例，因為不同的酶具有不同的最適 pH 值。
存在兩種型別的酶抑制，即抑制酶功能的因素。 它們可能是有害的，因為它們可以阻止反應發生，或者是有益的，因為它們可以阻止反應失控 - 例如，一系列反應的最終產物可能是一種酶抑制劑，以防止反應無限期地繼續。
競爭性酶抑制劑之所以得名，是因為它們與底物競爭酶分子的活性位點。 它們透過與底物具有相似的形狀並進入活性位點來實現這一目標，從而暫時阻止底物進入。 這使得反應變慢，因為真正的底物與酶發生碰撞並形成產物的可能性降低。 競爭性抑制劑對酶的影響總是可逆的。 它們可以透過提高底物濃度來克服。 這樣可以增加底物與酶活性位點結合的機會，並降低抑制劑發生成功碰撞的機會。
非競爭性抑制劑不與活性位點競爭。 相反，它們會結合到酶的另一個區域，稱為別構位點。 這反過來會導致酶的活性位點發生形狀變化並變性，因為與酶結合的抑制劑改變了酶的三級結構，也改變了活性位點，從而阻止任何底物結合/匹配。 這通常是永久性的。 與競爭性抑制劑不同，非競爭性抑制劑不能透過提高底物濃度來克服。 這是因為底物和非競爭性抑制劑不與活性位點競爭，因此允許非競爭性抑制劑與酶的別構位點結合，而底物不會阻止/與它在該位點競爭。
一些產物會抑制產生它們的酶，這個過程被稱為最終產物抑制。 這作為酶的負反饋迴路，因為這將阻止酶產生過量的產物，並確保酶不會浪費寶貴的資源。