AP 生物學/實驗室 2. 酶催化

酶負責加快反應速度，但不改變反應是否有利。

酶透過以下方式降低反應的活化能：

1. 增加反應物的區域性濃度
2. 使反應物處於適當的構象
3. 使反應物應變以有利於過渡態

酶具有一個活性位點，反應物在該位點結合，並且可能具有影響其活性的其他位點。

酶的活性水平受底物的存在影響，如果所有活性位點都被飽和，最終會達到最大值。

酶不是生物，所以它們不會“死亡”，但在某些條件下（例如極端溫度、pH 值變化、接觸某些化學物質），它們會變性。當酶變性時，它們的活性位點（底物結合的位置）會改變形狀，使其活性降低或完全失活。通常，一旦變性，酶就無法像通常那樣催化反應，因為它們的結構對其功能至關重要。

透過誘導契合圖顯示“鎖鑰模型”的示意圖。