核物理/分子 - 一個類比

已經開發出一種理論方法來估計非極性介質中α-螺旋的締合自由能。能量函式的引數是從水溶性蛋白質中突變體的G值以及有機溶質在水和非極性溶劑之間的分配中推匯出來的。所提出的方法已針對三組已發表的資料進行了成功驗證：（1）由 27 種疏水肽形成的α-螺旋寡聚體的解離常數；（2）22 個細菌視紫紅質突變體的穩定性，以及（3）水溶液中的蛋白質-配體結合親和力。已經發現，螺旋的合併完全由範德華相互作用和氫鍵驅動，而主要的去穩定貢獻則由側鏈構象熵以及原子從洗滌劑或脂質轉移到蛋白質內部的轉移能量來表示。α-螺旋的靜電相互作用相對較弱，但對於重現實驗資料很重要。已經發現，固定自由能（源於在分子締合期間限制分子的旋轉和平移剛體運動）小於 1 kcal/mol。細菌視紫紅質中氨基酸替換的能量學因脂質和水分子與特定突變體中形成的腔的特定結合而變得複雜。

關鍵詞：結合；熱力學；勢能；溶劑化；膜；膠束；α-螺旋；熵；肽；細菌視紫紅質；糖蛋白 A

縮寫：vdW，範德華相互作用 • ASA，可及表面積 • PDB，蛋白質資料庫 • SDS，十二烷基硫酸鈉 • DPC，N-十二烷基磷酸膽鹼 • DDMAB，N-十二烷基-N,N-(二甲基氨基)丁酸鹽 • DMPC，1,2 二肉豆蔻醯基-sn-甘油-3-磷酸膽鹼 • GpA，糖蛋白 A • MS1，QLLIAVLLLIAVNLILLIAVARLRYLVG • L7NL11，RARL7NL11GILIN • L19，RARL19GILIN • L16，KKGL7WL9KKA • Y16，KKGL7YL9KKA • L22，KKGL10WL12KKA • Y22，KKGL10YL12KK。

文章線上提前出版。文章和出版日期在 http://www.proteinscience.org/cgi/doi/10.1110/ps.04850804。