生物化學/生物分子原理

生物化學

“生物化學”一詞最早由德國化學家卡爾·奈格於 1903 年提出。生物化學是研究生物體中化學過程的學科。生物化學支配著所有生物體和生命過程。如今，純粹生物化學的主要重點在於理解生物分子如何產生髮生在活細胞內的過程，這與對整個生物體的研究和理解密切相關。

生物分子

生物化學中的四大類分子是碳水化合物、脂類、蛋白質和核酸。許多生物分子是聚合物：在此術語中，單體是相對較小的微分子，它們連線在一起形成大型大分子，稱為聚合物。當單體連線在一起合成生物聚合物時，它們會經歷一個稱為脫水合成的過程。

氨基酸

氨基酸是天然單體，在核糖體中聚合形成蛋白質。核苷酸是細胞核中發現的單體，聚合形成核酸——DNA 和 RNA。葡萄糖單體可以聚合形成澱粉、糖原或纖維素；木糖單體可以聚合形成木聚糖。在所有這些情況下，一個氫原子和一個羥基 (-OH) 基團會丟失形成 H2O，而一個氧原子連線每個單體單元。由於水作為產物之一的形成，這些反應被稱為脫水反應或縮合反應。

慣例和命名法

葡萄糖

=

核酸

核酸序列的慣例是列出核苷酸，它們從聚合物鏈的 5' 端到 3' 端出現，其中 5' 和 3' 指的是核糖環周圍參與形成鏈的磷酸二酯鍵的碳原子的編號。這樣的序列被稱為生物聚合物的初級結構。

糖

Sugar polymers can be linear or branched are typically joined with glycosidic bonds. However, the exact placement of the linkage can vary and the orientation of the linking functional groups is also important, resulting in α- and β-glycosidic bonds with numbering definitive of the linking carbons' location in the ring. 

脂類

脂類主要是脂肪酸酯，是生物膜的基本組成部分。另一個生物學作用是能量儲存（例如，甘油三酯）。大多數脂類由一個極性或親水性頭部（通常是甘油）和一個到三個非極性或疏水性脂肪酸尾部組成，因此它們是兩親性的。脂肪酸由未分支的碳原子鏈組成，這些碳原子鏈僅透過單鍵（飽和脂肪酸）或透過單鍵和雙鍵（不飽和脂肪酸）連線。鏈通常為 14-24 個碳基團長，但始終為偶數。對於存在於生物膜中的脂類，親水性頭部來自以下三類之一：糖脂，其頭部包含一個具有 1-15 個糖殘基的寡糖。磷脂，其頭部包含一個透過帶負電荷的磷酸基團與尾部連線的帶正電荷的基團。甾醇，其頭部包含一個平面類固醇環，例如膽固醇。其他脂類包括前列腺素和白三烯，它們都是從花生四烯酸合成的 20 個碳脂肪醯基單位。它們也被稱為脂肪酸。

氨基酸

氨基酸同時包含氨基和羧酸官能團。（在生物化學中，當指的是氨基和羧酸官能團連線到同一個碳上的氨基酸時，使用術語氨基酸，加上脯氨酸，它實際上不是氨基酸）。氨基酸是長聚合物鏈的構建塊。對於 2-10 個氨基酸，此類鏈被稱為肽，對於 10-100，它們通常被稱為多肽，更長的鏈被稱為蛋白質。這些蛋白質結構在生物體中具有許多結構和酶促作用。有 20 種氨基酸由標準遺傳密碼編碼，但有 500 多種天然氨基酸。當在蛋白質中觀察到除 20 種以外的氨基酸時，這通常是翻譯後修飾（蛋白質合成）的結果。除了 20 種標準氨基酸外，只有兩種氨基酸已知在某些生物體中在翻譯過程中被摻入蛋白質中：硒代半胱氨酸被摻入某些蛋白質的 UGA 密碼子中，而 UGA 密碼子通常是終止密碼子。吡咯賴氨酸被摻入某些蛋白質的 UAG 密碼子中。例如，在一些甲烷菌中，在用於產生甲烷的酶中。除了用於蛋白質合成的氨基酸外，其他具有生物學重要性的氨基酸包括肉鹼（用於細胞內的脂類轉運）、鳥氨酸、GABA 和牛磺酸。

蛋白質

形成蛋白質的特定氨基酸序列被稱為該蛋白質的初級結構。此序列由個體的基因構成決定。蛋白質具有幾種經過良好分類的區域性結構元素，這些元素由分子間吸引形成，這形成了蛋白質的二級結構。它們大體分為兩類，α 螺旋和β 摺疊，也稱為β 摺疊片。α 螺旋是由蛋白質由於一個氨基酸的胺基與另一個氨基酸的羧酸基之間的吸引力而盤繞形成的。該螺旋包含約 3.6 個氨基酸每圈，並且氨基酸的烷基位於螺旋平面的外部。β 摺疊片是由沿著蛋白質鏈的整個長度形成的強烈的連續氫鍵形成的。鍵合可能是平行或反平行的。在結構上，天然絲綢是由β 摺疊片形成的。通常，蛋白質是由這兩種結構在不同比例的作用下形成的。盤繞也可能是隨機的。蛋白質的整體 3D 結構稱為其三級結構。它是由於各種力形成的，例如氫鍵、二硫鍵、疏水相互作用、親水相互作用、範德華力等。當兩個或多個不同的多肽鏈聚集形成蛋白質時，就會形成蛋白質的四級結構。四級結構是聚合蛋白質和異聚蛋白質（如血紅蛋白）的獨特屬性，血紅蛋白由兩個 α 鏈和兩個 β 鏈組成。

與碳水化合物一樣，某些蛋白質也執行大部分結構性作用。例如，肌動蛋白和肌球蛋白的運動最終負責骨骼肌的收縮。許多蛋白質具有的一種特性是它們特異性地與某種分子或一類分子結合——它們可能對結合的內容極其有選擇性。抗體是附著在一種特定型別的分子上的蛋白質的一個例子。事實上，使用抗體的酶聯免疫吸附測定（ELISA）是目前現代醫學用於檢測各種生物分子的最敏感的測試之一。然而，可能最重要的蛋白質是酶。這些分子識別稱為底物的特定反應物分子；然後它們催化它們之間的反應。透過降低活化能，酶以 1011 或更高的速率加速該反應：一個通常需要 3,000 多年才能自發完成的反應，在使用酶的情況下可能不到一秒鐘就完成。酶本身在該過程中不會被消耗掉，並且可以自由地以新的一組底物催化相同的反應。透過使用各種修飾劑，可以調節酶的活性，從而使整個細胞的生物化學得以控制。

從本質上講，蛋白質是氨基酸鏈。氨基酸由一個與四個基團結合的碳原子組成。一個是氨基，—NH2，一個是羧酸基，—COOH（儘管它們在生理條件下以 —NH3+ 和 —COO− 形式存在）。第三個是簡單的氫原子。第四個通常表示為“—R”，並且對於每種氨基酸都是不同的。有 20 種標準氨基酸。其中一些本身或以修飾形式發揮作用；例如，穀氨酸作為重要的神經遞質發揮作用。

氨基酸可以透過肽鍵連線在一起。在這種脫水合成中，會去除一個水分子，並且肽鍵將一個氨基酸的氨基的氮連線到另一個氨基酸的羧酸基的碳。所得的分子被稱為二肽，短段氨基酸（通常少於約 30 個）被稱為肽或多肽。更長的段落被稱為蛋白質。例如，重要的血清蛋白白蛋白含有 585 個氨基酸殘基。

蛋白質的結構傳統上用四個層次的等級來描述。蛋白質的一級結構僅僅是指其氨基酸的線性序列；例如，“丙氨酸-甘氨酸-色氨酸-絲氨酸-穀氨酸-天冬醯胺-甘氨酸-賴氨酸-...”。二級結構與區域性形態有關（形態學是研究結構的學科）。某些氨基酸組合將傾向於捲曲成一個稱為α螺旋的螺旋或成一個稱為β摺疊的片層；在血紅蛋白中可以看到一些α螺旋。三級結構是蛋白質的整個三維形狀。這種形狀是由氨基酸序列決定的。事實上，一個單一的改變就可以改變整個結構。血紅蛋白的α鏈包含 146 個氨基酸殘基；將第 6 位的穀氨酸殘基替換為纈氨酸殘基會極大地改變血紅蛋白的行為，導致鐮狀細胞性貧血。最後，四級結構與具有多個肽亞基的蛋白質的結構有關，例如血紅蛋白及其四個亞基。並非所有蛋白質都具有多個亞基。^[7]

攝入的蛋白質通常在小腸中被分解成單個氨基酸或二肽，然後被吸收。然後，它們可以被連線在一起形成新的蛋白質。糖酵解、檸檬酸迴圈和戊糖磷酸途徑的中間產物可以用來製造所有 20 種氨基酸，大多數細菌和植物擁有合成所有這些氨基酸所需的全部酶。然而，人類和其他哺乳動物只能合成其中的一半。它們不能合成異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸和纈氨酸。這些是必需氨基酸，因為它們必須透過攝入獲得。哺乳動物確實擁有合成丙氨酸、天冬醯胺、天冬氨酸、半胱氨酸、穀氨酸、谷氨醯胺、甘氨酸、脯氨酸、絲氨酸和酪氨酸的酶，這些是必需氨基酸。雖然它們可以合成精氨酸和組氨酸，但它們不能為年輕的生長動物產生足夠的精氨酸和組氨酸，因此它們通常被認為是必需氨基酸。如果從氨基酸中去除氨基，就會留下稱為α-酮酸的碳骨架。稱為轉氨酶的酶可以很容易地將氨基從一個氨基酸（使其成為α-酮酸）轉移到另一個α-酮酸（使其成為氨基酸）。這在氨基酸的生物合成中很重要，因為許多途徑的中間產物被轉化為α-酮酸骨架，然後新增氨基，通常透過轉氨作用。然後，氨基酸可以連線在一起形成蛋白質。^[8]

分解蛋白質的過程與此類似。它首先被水解成其組成氨基酸。遊離氨（NH3），在血液中以銨離子（NH4+）的形式存在，對生命形式有毒。因此，必須有一種合適的方法來排出它。不同的動物演化出不同的策略，這取決於動物的需要。單細胞生物，當然，會簡單地將氨釋放到環境中。同樣，硬骨魚可以將氨釋放到水中，在那裡它很快就會被稀釋。一般來說，哺乳動物透過尿素迴圈將氨轉化為尿素。^[9]

維生素 維生素是一種通常不會被特定生物體合成，但對其生存或健康至關重要的化合物（例如輔酶）。這些化合物必須被吸收或食用，但通常只需微量。當波蘭生物化學家卡西米爾·馮克最初提出這個概念時，他認為它們都是鹼性的，因此將其命名為生命胺。後來去掉了“e”，形成了“維生素”這個詞。^[10]

==>http://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Terpene&oldid=418364359</ref>