生物化學/蛋白質/簡介
蛋白質是生物學的基本分子之一。它們存在於當今地球上的所有生命中，負責大多數使生命成為可能的複雜功能。它們也是生物的主要結構成分。根據分子生物學中心法則（由弗朗西斯·克里克於 1958 年提出），資訊從 DNA 傳遞到 RNA 再到蛋白質。DNA 作為合成蛋白質所需資訊的儲存介質，RNA 負責（除其他事項外）將此資訊翻譯成蛋白質分子，作為核糖體的組成部分。
幾乎所有活細胞的複雜化學功能都是由稱為酶的基於蛋白質的催化劑執行的。具體來說，酶要麼形成要麼斷裂化學鍵。蛋白質酶不應與基於 RNA 的酶（也稱為核酶）混淆，核酶是一組執行與蛋白質酶類似功能的大分子。此外，大多數將細胞和細胞器結合在一起的支架都是由蛋白質製成的。除了它們的催化功能外，蛋白質還可以從細胞外環境傳遞和傳遞訊號，複製遺傳資訊，幫助以驚人的效率轉換光和化學物質中的能量，將化學能轉化為機械功，並在細胞區室之間攜帶分子。
蛋白質的功能如此之多，以至於重要的是要注意蛋白質不做什麼。目前沒有已知的蛋白質可以直接複製自身。朊病毒也不例外。據推測，朊病毒可能能夠充當其他化學上（但不是結構上）相同的蛋白質的結構模板，但它們不能作為蛋白質從頭合成的天然模板發揮作用。在大多數生物體中，蛋白質不會作為基本能量儲備，因為它們的代謝比糖或脂類慢且效率低。另一方面，它們是許多生物體基本氮和氨基酸儲備。除了病毒之外，蛋白質在大多數生物體中不直接作為膜發揮作用；然而，它們通常是這些結構的重要組成部分，既能提供穩定性又能提供結構支撐。
蛋白質由氨基酸的線性（不分支且不形成環）聚合物組成。二十個遺傳編碼的氨基酸是共享中心核心的分子：α-碳與伯氨基 (-NH2) 末端、羧酸 (-COOH) 末端、氫原子和氨基酸側鏈（也稱為“R基團”）相連。R基團決定氨基酸的同一性。在水溶液中，在生理 pH 值（~6.8）下，氨基將處於質子化的 -NH3+ 形式，羧酸將處於去質子化的 -COO- 形式，形成兩性離子。構成蛋白質的大多數氨基酸是 L-異構體，儘管一些奇特的生物在其蛋白質中使用 D-異構體。重要的是要注意，左旋（L）和右旋（D）不特定於直（R）和左（S）構型。蛋白質的左旋形式可以是 R 或 S 構型。左旋和右旋是指蛋白質在旋光儀中如何彎曲光線。
氨基酸透過肽鍵聚合，肽鍵是一種醯胺鍵。肽鍵是在一個氨基酸的羧基末端與第二個氨基酸的胺末端脫水後形成的。所得羰基的碳原子直接與仲胺的氮原子相連。肽鏈將在一個末端有一個未結合的氨基自由基（稱為 N 末端）和另一個末端有一個自由的羧酸鹽基團（稱為 C 末端）。
以順序排列的氨基酸在蛋白質中的書面列表稱為它的初級結構。按照慣例，肽序列從 N 末端到 C 末端書寫。這種慣例模擬了細胞中核糖體合成多肽的方式。少於 20 個氨基酸的小聚合物更常被稱為肽或多肽。蛋白質的序列可以短至 20-30 個氨基酸，也可以長至超過 3,000 個氨基酸的巨型分子（如肌聯蛋白，一種人類肌肉蛋白）。
雖然理論上有數十億種可能的氨基酸，但大多數蛋白質僅由 20 種氨基酸組成：遺傳編碼的（或更準確地說，蛋白質生成）氨基酸。請注意，除了甘氨酸之外，所有氨基酸在其 α-碳處都有一個手性中心。（甘氨酸在其 α-碳上具有兩個氫原子，因此它是非手性的。）除了甘氨酸之外，所有蛋白質生成氨基酸都是L-氨基酸，這意味著它們具有與L-甘油醛相同的絕對構型。這與 S 構型相同，除了半胱氨酸，它在側鏈中包含一個硫原子，因此命名優先順序發生了變化。D-氨基酸有時在自然界中發現，如某些細菌的細胞壁，但它們很少摻入蛋白質鏈中。
蛋白質生成氨基酸的側鏈變化很大：從單個氫原子（如甘氨酸，最簡單的氨基酸）到吲哚雜環（如色氨酸）。有極性、帶電和疏水性氨基酸。氨基酸的化學豐富性是蛋白質複雜性和多功能性的基礎。
蛋白質翻譯後修飾主要有兩種型別：一種是切割肽主鏈的鍵，另一種是向單個氨基酸的側鏈新增或去除官能團。在第一種型別的翻譯後修飾中，稱為蛋白酶的專門酶識別蛋白質的特定氨基酸並斷裂相關的肽鍵，從而不可逆地修飾一級結構。在第二種主要型別的修飾中，給定蛋白質的氨基酸側鏈透過酶促反應進行化學修飾或自發形成（非酶促）。側鏈修飾的例子很多，但常見的例子包括氧化、醯化、糖基化（新增聚糖或糖）、甲基化和磷酸化。這兩種型別的翻譯後修飾都能夠對給定蛋白質或酶產生正向和負向控制。
一般來說，蛋白質的功能完全由其結構決定。像 DNA 這樣的分子執行一組相當小的功能，其結構幾乎是固定的，並且與序列相當獨立。相比之下，蛋白質分子執行的功能多種多樣，例如消化糖類或運動肌肉。為了執行如此多種不同的功能，蛋白質以多種不同的結構存在。蛋白質的功能幾乎完全依賴於蛋白質結構。酶必須識別和與它們的底物反應，並在三維空間中精確定位關鍵的化學基團。支架蛋白必須能夠精確地對接其他蛋白質或組分，並將它們以正確的方式定位在空間中。像膠原蛋白這樣的結構蛋白必須承受機械應力，並且能夠構建一個規則的基質，細胞可以在其中附著和增殖。馬達蛋白必須以精確的方式將化學能可逆地轉化為運動。
正如 Anfinsen 在 1960 年代所證實的，蛋白質透過多肽鏈自發摺疊成最低能量構象來獲得其結構。大多數蛋白質不需要任何外部因素來摺疊（儘管細胞中存在專門的蛋白質，稱為伴侶蛋白，幫助其他錯誤摺疊的蛋白質獲得正確的結構）——蛋白質序列本身就唯一決定了結構。通常整個過程在毫秒內完成。儘管蛋白質的化學結構看似簡單，但二十種氨基酸線上性序列中的排列組合數量巨大，導致了驚人的蛋白質摺疊型別。儘管如此，蛋白質結構還是有一些共同特徵：它們幾乎都是由少數二級結構元素（蛋白質結構中反覆出現的短程結構模式）構成，甚至這些元素的組合方式也經常在常見的基序中重複出現。然而，仍然無法知道給定的蛋白質序列在溶液中會產生什麼結構。這被稱為蛋白質摺疊問題，是現代分子生物學中最重要的開放性問題之一。
如果蛋白質處於不合適的化學（例如高或低 pH 值；高鹽濃度；疏水環境）或物理（例如高溫；高壓）條件下，它們會失去其結構。這個過程稱為變性。變性的蛋白質沒有確定的結構，並且，尤其是在濃縮的情況下，它們傾向於聚集形成不溶性團塊。蛋白質變性絕不是一個奇怪的事件：煮熟的雞蛋變硬僅僅是因為其蛋白質變性並隨後聚集。變性的蛋白質有時可以在恢復到正確環境後重新摺疊，但有時這個過程是不可逆的（尤其是在聚集後：煮熟的雞蛋再次就是一個例子）。最終，蛋白質是導致對病原體或寄生蟲的易感性或抵抗力的關鍵因素。
大量的蛋白質，尤其是大型蛋白質，其結構分為幾個獨立的結構域。這些結構域通常可以在蛋白質中執行特定功能。例如，細胞膜受體可能具有一個細胞外結構域來結合目標分子，以及一個細胞內結構域來結合細胞內的其他蛋白質，從而將訊號跨越細胞膜傳遞。
蛋白質的結構域由蛋白質的二級結構決定，主要有四種結構域型別：α-螺旋、β-摺疊、β-轉角和無規捲曲。
α-螺旋是多肽鏈形成螺旋形狀，氨基酸側鏈伸出，通常長約 10 個氨基酸。α-螺旋透過在螺旋長度上氨基酸 1 和 4 之間形成內部氫鍵獲得強度。一行中高濃度的甘氨酸傾向於形成 α-螺旋構象。
β-摺疊結構由多肽鏈堆疊形成，在摺疊之間形成氫鍵。可以透過在相同方向上堆疊（N-C 末端在 N-C 末端之上）形成平行摺疊，或者透過在相反方向上堆疊（N-C 末端在 C-N 末端之上）形成反平行摺疊。β-轉角透過 4 個氨基酸的環以定義的構象連線兩個反平行 β-鏈。
無規捲曲是蛋白質的一部分，沒有確定的二級結構。
蛋白質的結構域來自由這些型別的二級結構組成的肽的獨特部分。