生物化學/蛋白質/蛋白質型別
主要的氧結合蛋白是血紅蛋白和肌紅蛋白。它們的初級序列略有相關。它們都具有“血紅素”基團。肌紅蛋白是一種位於肌肉中的蛋白質，用於儲存氧氣。它在需要氧氣時提供氧氣供應。血紅蛋白指的是紅細胞中發現的蛋白質，氧結合蛋白，將氧氣從肺部運送到身體細胞中。氧氣對身體至關重要，因為它需要用於氧化磷酸化。
氧結合蛋白的一個關鍵特徵是其結合位點存在一個血紅素基團。血紅素是一種紅色的輔基，由鐵和有機成分組成，氧氣可以結合到它上面。
血紅素基團有兩個結合位點。每個位點位於血紅素的不同平面上。它們被稱為第 5 和第 6 配位位點。對於肌紅蛋白和血紅蛋白，第 5 配位位點都被咪唑環佔據，使第 6 配位位點可用於氧氣結合。血紅素有兩種構型：一種缺少氧氣，另一種具有氧氣。在缺少氧氣的構型中，鐵相對於卟啉平面略微向外，因為它無法完全適合血紅素中心。在與氧氣結合的構型中，鐵位於與卟啉平面相同的平面上。鐵基團位置的差異是由於每種構型磁性的差異造成的。缺少氧氣的形式，鐵的電子雲太大，它會自發地排斥卟啉平面。對於具有氧氣的形式，具有高電負性的氧氣與鐵結合，並從鐵中吸取電子雲。鐵電子雲的耗盡使鐵變得更小，使其能夠適合卟啉平面的中心。下圖顯示了上述內容的示意圖。
肌紅蛋白是一種單體蛋白，由單個多肽鏈組成。每個肌紅蛋白都含有一個結合位點，它可以結合一個氧氣分子。肌紅蛋白有兩種形式。它們是脫氧肌紅蛋白和氧合肌紅蛋白。脫氧肌紅蛋白是缺少氧氣的形式，而氧合肌紅蛋白是與氧氣結合的形式。肌紅蛋白起著氧氣儲存蛋白的作用，而不是氧氣運輸蛋白，因為它對氧氣的親和力非常強。它的結構也有助於防止超氧化物 (O2-) 離開血紅素基團。超氧化物對生物活性有兩種危害。首先，它可能損害生物材料，其次，它可以透過將鐵的態從 Fe2+ 轉化為 Fe3+ 來阻止肌紅蛋白與氧氣結合。鐵處於 Fe3+ 態稱為高鐵肌紅蛋白。為了防止氧氣以超氧化物的形式離開，肌紅蛋白具有額外的組氨酸殘基，它與氧氣分子形成氫鍵。與位於紅細胞中的血紅蛋白不同，肌紅蛋白存在於肌肉組織中。
血紅蛋白是紅細胞中一種含鐵的蛋白質，負責將氧氣從呼吸器官（即肺部）運輸到身體的其他部位（即組織）。與由單個多肽鏈組成的肌紅蛋白不同，血紅蛋白由 4 個多肽鏈組成。兩個相同的鏈被稱為 α 鏈，另外兩個相同的鏈被稱為 β 鏈。四個鏈以協同的方式與氧氣結合，這意味著一個位點與一個氧氣分子結合會增加血紅蛋白中其他位點對氧氣的親和力。下圖顯示了血紅蛋白的結構。蛋白質是一種大分子。
氧結合曲線 (OBC) 顯示了氧結合蛋白的氧氣結合能力。OBC 的 y 軸顯示了分數飽和度。分數飽和度是指結合位點與氧氣結合的比例。例如，如果分數飽和度為 1.0，則表示血紅蛋白的所有位點都與氧氣結合，而 0.0 表示血紅蛋白的任何位點都沒有與氧氣結合。x 軸顯示了氧氣濃度，用氧氣分壓 (PO2) 測量。測量單位是託。氧氣分壓越高，結合到氧氣上的蛋白質分子越多。這意味著氧氣越多，肌紅蛋白與氧氣結合的可能性就越大。肌紅蛋白的氧氣結合曲線表明，當氧氣的分壓為 2 時，一半的肌紅蛋白分子與氧氣結合。
血紅蛋白的氧氣結合曲線與肌紅蛋白的氧氣結合曲線有很大不同。與肌紅蛋白的弓形曲線不同，血紅蛋白的曲線呈 S 形。該函式稱為 S 形函式。S 形函式是由於血紅蛋白的協同結合行為造成的。下圖顯示了肌紅蛋白和血紅蛋白氧氣結合曲線之間的差異。
血紅蛋白存在於紅細胞中。紅細胞還包含一種叫做 2, 3-二磷酸甘油酸的分子，它與血紅蛋白相互作用，並能降低其對氧氣的親和力，解釋了血紅蛋白與氧氣的親和力低於肌紅蛋白的原因。
血紅蛋白的協同性是指當一個位點與氧氣結合時，其他位點對氧氣的親和力會增加。同樣，如果一個位點釋放了它的氧氣，其他位點對氧氣的親和力會降低，並釋放結合的氧氣。血紅蛋白的協同特性使這種蛋白質成為氧氣運輸的理想選擇。例如，當血紅蛋白到達肺部 (PO2 為 100 乇) 時，98% 的氧氣結合位點都被佔據。當血紅蛋白到達組織 (PO2 為 20 乇) 時，32% 的氧氣結合位點被佔據，這意味著 (98-32=66) 66% 的氧氣結合位點釋放了它們的氧氣。對於肌紅蛋白，98% 的氧氣結合位點在肺部被佔據，但當它到達組織時，91% 的氧氣結合位點被佔據。這意味著 7% 的氧氣結合位點釋放了它們的氧氣。雖然肌紅蛋白擅長從肺部獲得氧氣，但它在向組織釋放氧氣方面效率不高。它唯一會放棄氧氣的情況是氧氣濃度極低。下圖顯示了肌紅蛋白和血紅蛋白從肺部向組織輸送氧氣的百分比。
血紅蛋白的協同性可以通過幾種模型來解釋。雅克·莫諾、傑弗裡·懷曼和讓-皮埃爾·尚熱提出了一種被稱為 MWC 模型（也稱為構象模型），其中分子存在於兩種狀態：R 狀態和 T 狀態。兩種狀態的平衡取決於氧氣的結合。R 狀態僅由氧合血紅蛋白組成，而 T 狀態由脫氧血紅蛋白組成。當越來越多的血紅蛋白與氧氣結合時，平衡會向 R 狀態轉移，也會增加該狀態對氧氣的親和力。
另一種用於解釋血紅蛋白協同性的模型是順序模型，該模型不考慮由於配體結合或解離引起的 R 狀態和 T 狀態之間平衡轉移的想法。該模型表明，當氧氣與血紅蛋白組裝體的一個位點結合時，相鄰位點對氧氣的親和力會增加，而不會誘導任何從 T 狀態到 R 狀態的轉化。
血紅蛋白的結構和功能對今天的醫療技術做出了重大貢獻。鐵離子進入卟啉平面導致血紅素電子結構發生變化，這與血紅蛋白磁性的改變相平行。這些變化共同構成了功能性磁共振成像 (fMRI) 的基礎，這是一種無創的腦功能檢查方法。透過使用適當的技術，fMRI 能夠檢測脫氧血紅蛋白和氧合血紅蛋白的相對含量差異，這表明大腦活動。大腦活躍的部分會放鬆血管，允許更多富含氧合血紅蛋白的血液流動。