蛋白質組學/蛋白質 - 蛋白質相互作用/變構效應和親和力

結合位點表徵	蛋白質相互作用	實驗測定結合
	變構效應和結合親和力

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本節

變構效應和結合親和力

變構結合發生在蛋白質活性位點之外的介面，而變構調節則是透過結合變構位點介面上的啟用分子實現的。變構結合是協同的，也就是說隨著配體水平的增加，分子對配體的親和力會上升。如果配體的濃度對結合沒有影響，則稱結合是非協同的。^{^[1]}

變構結合有兩種模型

協同模型
順序模型。

協同模型

在協同模型中，一個蛋白質亞基的構象變化會擴充套件到所有其他亞基，使得所有亞基共享相同的構象。在沒有配體結合的情況下，構象的平衡有利於緊張狀態或鬆弛狀態，T 或 R。構象在這些狀態之間轉換取決於配體與變構位點的結合。^{^[2]}

順序模型

在順序模型中，一個蛋白質亞基的構象變化可能會誘導其他亞基發生類似的變化，但所有亞基都不會共享相同的構象。誘導契合是順序模型的一個要素。與介面的碰撞會引發配體的構象變化，從而使亞基鬆弛，使受體能夠形成與配體契合的形狀。但這些構象變化不會傳播到周圍的亞基。^{^[3]}

當配體以上述方式結合時，降低了活性位點中底物的結合親和力，就會發生變構抑制。

結合親和力

受體-配體結合可以透過兩者之間的親和力或吸引力來表徵。具有高親和力的結合位點在受體-配體之間具有較強的分子間力，並且與具有低親和力的結合位點相比，它們保持結合的時間更長。高親和力位點具有較高的分子能量，並且可以傳遞一些能量來促進受體的構象變化。配體一半量與受體結合的濃度用於量化結合親和力。高親和力位點有更多配體結合，而低親和力位點有不到一半的配體結合。結合親和力用於確定蛋白質中存在結合位點的數量和位置，這些資訊是透過等溫滴定量熱法和酶抑制法測定的資料的計算得出的。^{^[4]}

參考文獻

1.^ 細胞的分子生物學，第 4 版，<http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Books&cmd=search&doptcmdl=DocSum&term=allosteric+effects+AND+mboc4%5Bbook%5D 選中部分>

2.^ J. Monod, J. Wyman, J.P. Changeux. (1965). 變構轉換的本質：一個可能的模型。J. Mol. Biol.，5 月；12：88-118。

3.^ D.E. Jr Koshland, G. Némethy, D. Filmer (1966) 實驗結合資料和包含亞基的蛋白質理論模型的比較。生物化學。一月；5(1)：365-8

4.^ "Binding Database" BindingDB。2008 年 3 月 30 日 <http://www.bindingdb.org/bind/index.jsp>

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