結構生物化學/內吞作用期間的肌動蛋白組裝
肌動蛋白是一種蛋白質複合物，構成細胞骨架的主要部分。肌動蛋白的球狀部分（G-肌動蛋白）結合在一起，形成長而細的 F-肌動蛋白微絲。F-肌動蛋白微絲以雙螺旋形式呈雙鏈結構。肌動蛋白相關蛋白 (Arp2/3) 複合物促進稱為成核的過程，即形成新的肌動蛋白微絲分支。子絲以 Y 形從母絲伸出，預期角度約為 70 度。觀察到肌動蛋白具有許多不同的功能，例如肌肉收縮、維持細胞形狀、細胞的運動性、細胞的分裂以及細胞訊號傳導。這裡感興趣的功能是肌動蛋白在內吞作用的許多步驟中的作用。
內吞作用是細胞透過用細胞膜本身形成的囊泡吞噬物質來吸收物質的方法。內吞作用有不同的型別：網格蛋白介導、氣泡、巨胞飲和吞噬作用。哺乳動物中最瞭解的方法是網格蛋白介導的內吞作用 (CME)。網格蛋白是胞質溶膠中的蛋白質成分，它有助於在細胞膜內側形成包被坑。這個坑芽形成網格蛋白包被囊泡 (CCV)，這是這種形式的內吞作用的特徵。在哺乳動物中，人們瞭解到肌動蛋白在 CME 過程中透過幫助在囊泡頸部掐斷起作用。
該圖顯示了一個基本的肌動蛋白組裝模型，該模型特別有助於哺乳動物細胞的內吞作用，儘管酵母肌動蛋白組裝模型非常相似。在酵母中，已經證明肌動蛋白始終是內吞作用所必需的，但這種哺乳動物內吞作用僅在特定條件下需要肌動蛋白：例如，當細胞攝入的物質非常大或內吞作用的部位已經富含肌動蛋白微絲時。
這個特定模型是針對網格蛋白介導的內吞作用過程中的肌動蛋白組裝。網格蛋白和其他特定接頭蛋白（FCHo1/2 和 FBP17/TOCA-1）首先開始在這個過程中使細胞膜彎曲。然後引入複合物 Arp2/3，其目的是調節肌動蛋白絲成核。肌動蛋白絲透過聚合繼續生長，並且該過程在肌動蛋白的刺突末端有助於迫使囊泡頸部伸長。整個囊泡內陷變長，最終在額外的雙端蛋白和動力蛋白的幫助下發生膜裂變。最後，在內吞作用工作完成且囊泡位於細胞內部後，使用蛋白 cofflin 和 coronin 來分解肌動蛋白絲。內吞作用過程中細胞膜內陷、伸長和裂變的整個過程是由這些肌動蛋白絲的形成和隨後的推動作用介導的。
使用光學顯微鏡和電子顯微鏡的技術和方法的改進對於增進對分子機制的理解非常重要。熒光蛋白，尤其是綠色熒光蛋白 (GFP)，使人們能夠研究單個成分並跟蹤內吞結構的運動。pHluorin 作為 GFP 衍生物的開發對 pH 水平的熒光敏感。它是一個用於標記內吞囊泡從質膜裂解時間的有用工具。共聚焦顯微鏡（雷射掃描和旋轉盤）的開發以及全內反射熒光顯微鏡的實施為信噪比提供了巨大的改進。這提高了對微弱熒光訊號的視覺化。電子顯微鏡取得了進步，特別是在視覺化網格蛋白組裝體和肌動蛋白絲的能力方面。這得益於冷凍蝕刻、鉑複製和斷層掃描方法的使用。透過與細胞中的標準進行比較，可以將 GFP 熒光的定量測量轉換為分子的絕對數量。計算機跟蹤這些單個實體，例如內吞囊泡和富含網格蛋白的位點，提供關於其熒光強度的資料。計算機已經能夠分析數百到數千個這些實體。
我們對肌動蛋白在內吞作用過程中的作用的大部分知識來自對酵母而非哺乳動物中該過程的探索。因此，哺乳動物中的過程和肌動蛋白微絲的真實性質在很大程度上是未知的。出現了一些重要的進一步問題，例如確定肌動蛋白在內陷頸部引起囊泡裂變的力是如何產生的以及在何處產生的。另一個潛在的興趣領域是發現為什麼肌動蛋白並非總是哺乳動物內吞作用過程所必需的。瞭解細胞如何發出其對肌動蛋白的需求訊號以及導致這種肌動蛋白組裝的精確訊號傳導過程將非常有用。總的來說，必須繼續在哺乳動物細胞中研究這個過程，以獲得更多關於肌動蛋白在細胞中的功能的知識。
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