結構生物化學/β-螺旋槳蛋白
β-螺旋槳是一種對稱的蛋白質，由四個反平行β摺疊片組成一個圓圈。反平行β摺疊片的數量，也稱為葉片數量，決定了β-螺旋槳的功能。迄今為止，已知四葉、五葉、六葉、七葉、八葉和十葉β-螺旋槳及其功能。β-螺旋槳通常呈漏斗形，蛋白質-蛋白質相互作用可以發生在漏斗的各個側面，包括中央開口。β-螺旋槳種類繁多，它們被歸類到不同的家族，這些家族取決於它們的葉片數量和氨基酸序列。一些β-螺旋槳家族包括：WD40家族（最大的螺旋槳蛋白家族）、染色質凝聚調節蛋白1（RCC1）家族、kelch家族、YWTD家族、NHI家族、YVTN家族和Asp-box家族。
四葉和五葉螺旋槳：四葉和五葉螺旋槳的功能變化有限。四葉螺旋槳充當配體結合蛋白，並負責運輸和催化。已知最小的四葉螺旋槳結構形式是血紅素結合蛋白，它是一種具有血紅素結合能力的血漿糖蛋白。五葉螺旋槳在自然界中很常見，但只充當轉運酶、水解酶和糖結合蛋白。
六葉和七葉螺旋槳：與四葉和五葉螺旋槳不同，六葉和七葉螺旋槳的功能變化很大。六葉螺旋槳充當配體結合蛋白、水解酶、裂解酶、異構酶、訊號蛋白和結構蛋白。七葉螺旋槳充當配體結合蛋白、水解酶、裂解酶、氧化還原酶、訊號蛋白和結構蛋白。
八葉和十葉螺旋槳：與四葉和五葉螺旋槳類似，八葉和十葉螺旋槳的功能變化也較小。八葉螺旋槳充當氧化還原酶和結構蛋白，而十葉螺旋槳充當訊號蛋白。唯一著名的十葉螺旋槳是sortillin，它在內吞作用和細胞內分選中發揮著重要作用。sortillin的獨特之處在於它能夠透過一次只允許一個配體結合來調節配體結合，以防止功能上的模稜兩可。
一種新發現的β-螺旋槳，稱為β-風車，被發現具有反平行β摺疊片中發生鏈交換的獨特特性，賦予β-風車類似魔術貼的特性，從而提高了其結構穩定性。與始終呈閉環形式的常規β-螺旋槳相反，β-風車可以呈開環形式（開桶形式），其中斷裂環的兩個葉片端彼此之間沒有任何相互作用。β-風車在葉片數量上也差異很大；它們的葉片數量在三到八個之間。儘管β-風車具有廣泛的葉片數量，但它們都只限於一種功能：DNA結合。
當β-螺旋槳發生突變時，人們發現β-螺旋槳與人類疾病有關。例如，當七葉螺旋槳整合素αIIbβ3的鈣結合口袋發生突變時，就會發生格蘭茨曼血小板無力症（GT），這是一種常染色體隱性遺傳出血性疾病。當WD重複結構域11（WDR11）β-螺旋槳的蛋白質-蛋白質結合區域發生突變時，就會發生卡爾曼綜合徵，這是一種影響性激素產生的遺傳性疾病。
- 陳凱美; 陳麗; 王安慧 (2011). “β-螺旋槳蛋白的許多葉片：保守而多功能”. 生物化學趨勢. 36 (10): 553–61. doi:10.1016/j.tibs.2011.07.004. PMID 21924917.