結構生物化學/碳水化合物/糖蛋白
碳水化合物可以連線到蛋白質上形成糖蛋白。在糖蛋白中，碳水化合物鏈連線到天冬醯胺側鏈的氮原子（N-連線）或連線到絲氨酸或蘇氨酸側鏈的氧原子（O-連線）。還存在第三類糖蛋白，非酶促糖基化糖蛋白。
在N-連線糖蛋白中，只有當天冬醯胺殘基是Asn-X-Ser或Asn-X-Thr序列的一部分時（其中X可以是任何殘基），它才可用於糖基化。雖然並非所有可能的糖基化位點都被糖基化，但這種特異性允許檢測潛在的糖基化位點。
此外，所有N-連線糖蛋白最初都是一個寡糖，連線到一個特殊的脂類分子多萜醇磷酸上，後者位於內質網膜中。當寡糖轉移到選定的天冬醯胺受體時，該結構會透過內質網膜翻轉，然後內質網腔中的酶會新增額外的糖。然後，這些N-連線糖蛋白被轉運到高爾基體，在那裡碳水化合物可以被修飾成最終的構型。
與在高爾基體中以糖蛋白形式到達的N-連線糖蛋白不同，O-連線糖蛋白的糖成分是在高爾基體複合物中形成的。在高爾基體中，碳水化合物新增到蛋白質的絲氨酸和蘇氨酸殘基會導致O-連線糖蛋白。
非酶促糖基化糖蛋白：透過化學方法將糖新增到多肽中合成。
糖蛋白可以在整個基質中找到，並充當細胞表面的受體，然後將其他細胞和蛋白質（例如膠原蛋白）結合在一起，為強大的基質系統提供強度和支撐。例如，蛋白聚糖連線糖蛋白可以交叉連線其他蛋白聚糖分子，並在軟骨組織內形成有序結構。在神經組織中，糖蛋白在腦灰質部分也很豐富，似乎與突觸體、軸突和其他微粒體有關。糖蛋白在血液凝固機制中也起著重要作用，因為它們具有不同的身份和作為凝血酶原、凝血酶和纖維蛋白原的作用。此外，某些細菌含有圍繞其組成細胞壁最外層成分的粘液樣層，這些細胞壁也是由非常高分子量的糖蛋白組成的。這些糖蛋白通常被稱為纖維素，也存在於植物的結構中。這種糖蛋白的組成對植物細胞很重要，因為這種糖蛋白的剛性和均勻性使植物能夠直立生長。細菌的鞭毛也是由結構性糖蛋白構成的，因為它們以束狀從細胞表面伸出，用於旋轉和推動細胞朝特定方向移動。
粘蛋白是高分子量糖蛋白，通常可以在人體呼吸道、消化道和泌尿道等內部上皮表面找到。此外，汗腺也常分泌糖蛋白，可以保護皮膚。
糖蛋白在生殖過程中精子細胞與卵細胞表面的結合中起著重要作用。
HCG（人絨毛膜促性腺激素）和EPO（促紅細胞生成素）都是糖基化蛋白，在人體中發揮激素的作用。
由於糖蛋白的多樣性，一種是N連線的，而另一種是O連線的（分別指Asn的胺端或Ser或Thr的羧基端），它們在糖蛋白激素的結構功能上的寡糖鏈上具有不同的作用。為了在激素水平上發現作用的差異，進行了一項實驗，即糖蛋白激素的結構功能上的O-糖基化被分離並表達在CHO突變細胞系1dID中，該細胞系在蛋白質O-糖基化中具有可逆缺陷，只有N-連線的寡糖具有功能。對糖蛋白激素的結構功能上的N-糖基化也進行了相同的操作，只是它被分離到不同的CHO突變細胞系中，該細胞系在蛋白質N-糖基化中具有可逆缺陷，只有O-連線的寡糖具有功能。結果表明，O-連線的寡糖在糖蛋白激素的受體結合和訊號轉導中起著非常小的作用，因為激素的活性保持不變。然而，O-連線的寡糖確實表現出對體內半衰期和生物活性的重要需求。換句話說，除了與激素的假定關聯之外，O-連線的寡糖以前的所有其他功能都受到糖蛋白缺失的影響。當分析N-連線的寡糖缺失時，發現產生了糖蛋白激素拮抗劑。在hTS的特定情況下，此類拮抗劑的產生可能為治療由Graves病和TSH分泌的垂體腺瘤引起的甲狀腺機能亢進提供治療策略。
不同抗體的特異性由糖蛋白中的碳水化合物結構決定。此外，B細胞和T細胞都包含表面糖蛋白，可以結合某些抗原。
- ↑ Berg, Tymoczko, and Stryer (2002). Biochemistry. W.H. Freeeman and Company: New York. 5th edition: pg. 306-309.
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Fuad Fares，O-連線和N-連線寡糖對糖蛋白激素結構功能的作用：激動劑和拮抗劑的開發，生物化學與生物物理學報（BBA）-普通主題，第 1760 卷，第 4 期，2006 年 4 月，第 560-567 頁，ISSN 0304-4165，10.1016/j.bbagen.2005.12.022。