結構生物化學/酶催化機制/菲利普斯機制
菲利普斯機制
Glu35 和 Asp52 是催化殘基
酶結合六糖單位，殘基 D 扭曲成半椅形，以最小化 CH2OH 的相互作用。
Glu35 將 H+ 轉移到 D 環的 O1 上（廣義酸），C1-O1 鍵斷裂，在 C1 處產生共振穩定的鎓離子。
Asp52 透過電荷-電荷相互作用（靜電催化）穩定平面（過渡態結合催化）鎓離子，SN1 機制。
酶釋放水解的 E 環及其附著的多糖，產生糖基-酶中間體，H2O 新增到鎓離子以形成產物並使 Glu35 重新質子化，構型保留是由於酶裂隙遮蔽了鎓離子的一面。
催化殘基是透過化學（基團特異性試劑）和分子誘變確定的。