結構生物化學/酶調節/乙醯化
乙醯化將一個 乙醯基 引入到一個分子中。更具體地說，該反應用一個乙醯基取代了醇基上的氫。一個例子是將 阿司匹林 從 水楊酸 合成。
乙醯化是重要的翻譯後蛋白質修飾和調節。一個例子是 組蛋白 的乙醯化/去乙醯化，隨後表達/抑制基因，因為組蛋白本身與 DNA 結合。 組蛋白乙醯轉移酶 催化組蛋白尾部賴氨酸的乙醯化，使用來自 乙醯輔酶 A 的乙醯基。
組蛋白中賴氨酸的乙醯化去除了帶正電荷的銨基，使側鏈呈中性，從而降低了組蛋白尾部對 DNA 的親和力，並鬆開了組蛋白複合物。
現在被乙醯化的組蛋白可以與許多真核蛋白中稱為 w:溴結構域 的 乙醯賴氨酸 結合域相互作用，它是一個具有四螺旋束和一端肽結合位點的 110 個氨基酸的蛋白質。
乙醯化是在有機分子中新增乙醯基的反應。在蛋白質中，乙醯基被新增到蛋白質的 N 末端和賴氨酸殘基上，作為翻譯後蛋白質修飾。
N-α-末端乙醯化
N-α-末端乙醯化的作用尚不清楚，目前正在研究中。然而，已知這種修飾在真核生物和酵母中非常普遍，而在原核生物中很少見，它是由一組稱為 N-α-乙醯轉移酶 (NAT) 的乙醯轉移酶執行的。有三個主要的 NAT（A、B、C），它們執行真核生物中大多數的 N-α-末端乙醯化。該反應從甲硫氨酸氨肽酶 (MAP) Map1p 和 Map2p 切割具有小側鏈（包括甘氨酸、丙氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蘇氨酸、脯氨酸和纈氨酸）的 N-末端甲硫氨酸殘基開始。隨後，NAT 識別並乙醯化切割蛋白的特定序列。
賴氨酸乙醯化
賴氨酸乙醯化普遍存在的領域之一是組蛋白的乙醯化，它由組蛋白乙醯轉移酶 (HAT) 和去乙醯酶 (HDAC) 執行。在將乙醯基從乙醯輔酶 A 附著到 NH3+ 尾部和將乙醯基從賴氨酸去除到輔酶 A 的乙醯化和去乙醯化反應中，分別。組蛋白的乙醯化和去乙醯化參與基因調控。組蛋白是強鹼性蛋白的包合物，DNA 纏繞在其周圍，以使 DNA 以有序方式儲存。由於乙醯化發生在賴氨酸的 NH3+ 尾部，因此蛋白質的電荷會受到影響。乙醯化時，賴氨酸的正電荷被消除。這降低了組蛋白對帶負電荷的 DNA 鏈的親和力，從而使鏈鬆開，反之亦然。然而，賴氨酸乙醯化並不限於組蛋白乙醯化。除其他事項外，它還參與非組蛋白（如細胞質酶和 p35）的修飾和調控，p35 是一種腫瘤抑制劑，參與訊號傳遞和訊號傳導。
如今用於治療常見疾病的許多藥物需要額外的結構化，以便在體內有效代謝。透過乙醯化代謝的藥物包括異煙肼、肼苯噠嗪、普魯卡因醯胺、苯乙肼和氨苯碸，分別用於治療結核病、心力衰竭/高血壓、室性心律失常、抑鬱症和麻風病/皮膚感染。
Berg，Tymoczko，Stryer。生物化學第六版。
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