結構生物化學/酶調節/同工酶
換句話說，同工酶是催化相同化學反應但氨基酸序列不同的酶。它們在不同的動力學引數和不同的調節特性中表現出來。
同工酶（也稱為同工酶）是催化相同反應但結構不同的同源酶。同工酶之間的差異使它們能夠在物種的不同位置調節相同的反應。特別是它們在氨基酸序列上有所不同。它們表現出不同的動力學引數以及調節特性。例如，同工酶具有不同的KM和Vmax值，並且可以透過生物化學特性（如電泳遷移率）彼此區分。
同工酶由不同的基因編碼，並在不同的細胞器或不同的發育階段表達。同工酶的目的是允許微調代謝，以滿足不同發育階段的需要，並幫助不同的組織和器官根據其生理構成和功能環境正常發揮作用。例如，動物器官中乳酸脫氫酶的同工酶在氨基酸序列和表達水平方面有所不同。特定器官中不同同工酶的水平與氧氣供應水平有關。同工酶出現在身體的特定區域；在特定的細胞器或組織中有所不同。
在動力學方面，同工酶能夠微調其酶促速率常數KM和Kcat。這種適應允許根據其環境（例如，存在於心臟和肝臟中的乳酸脫氫酶同工酶，其中O2在心臟中豐富，但在肝臟中不那麼豐富）正確使用酶。
如上所述，同工酶是結構不同但執行相同任務的酶。需要生物化學分析來區分不同的同工酶。另一種方法可以使用凝膠電泳。這種方法利用了同工酶具有取代的氨基酸，從而導致酶電荷發生變化的事實。兩種不同同工酶之間電荷的差異可以透過凝膠電泳輕鬆檢測到。這為分子標記提供了基礎，因為這些同工酶可以很容易地檢測到。
為了鑑定同工酶，使用來自研磨的動物/植物組織和緩衝液的粗蛋白。然後透過電泳根據其電荷提取該蛋白的成分。由於組織中的所有蛋白質都存在於凝膠中，因此使用一種分析方法透過將它們的函式與染色反應聯絡起來來識別單個酶。這種方法要求酶在透過凝膠電泳分離後保持活性並具有功能。
一般來說，同工酶可用於滿足不同組織和發育階段的代謝需求。乳酸脫氫酶 (LDH) 是一種具有不同同工酶的酶。該酶用於催化葡萄糖在葡萄糖厭氧代謝中的合成。該酶的同工酶分為兩種形式，即 H 同工酶和 M 同工酶。H 同工酶在心臟中表達更多，而 M 同工酶在骨骼肌中表達更頻繁。兩種同工酶都有兩個多肽鏈，並且每種同工酶的鏈共享 75% 的氨基酸序列。兩種同工酶都代謝葡萄糖，但不同之處在於 H 同工酶對其底物的親和力高於 M 同工酶。另一個區別是 H 同工酶在像心臟這樣的有氧環境中功能更好，而 M 同工酶在像肌肉這樣的厭氧環境中功能更好，在那裡劇烈的活動可能會耗盡氧氣供應。例如，當大鼠心臟發育時，大鼠心臟組織中 H 和 M 同工酶的量開始發生變化，因為從厭氧環境轉變為有氧環境。這可以在圖 A 中看到。該圖表描述了大鼠心臟的乳酸脫氫酶同工酶譜隨著大鼠心臟組織發育而發生的變化。H 同工酶用方塊表示，M 同工酶用圓圈表示。負數表示出生前的日期，正數表示出生後的日期。隨著大鼠長大到成年階段，M 同工酶的量急劇下降。
同工酶也可用於診斷組織損傷，例如心臟病發作或心肌梗塞期間受損的心肌細胞。當心肌細胞受損時，它們會釋放細胞物質，如 H 同工酶。在採集血樣時，如果 H 同工酶出現增加，則可能表明心肌細胞受損。
六磷酸葡萄糖激酶是另一種同工酶的例子。底物通常是葡萄糖，產物是 6-磷酸葡萄糖。六碳糖也稱為己糖。葡萄糖激酶是六磷酸葡萄糖激酶的一種同工酶。激酶是一種催化從 NTP 到 NMP 轉移磷醯基的酶。ATP 通常用於這類反應。葡萄糖激酶在代謝和調節人體碳水化合物中很重要。葡萄糖激酶酶的不同之處在於它對葡萄糖的親和力要低得多。大多數葡萄糖激酶活性存在於肝臟中。在這裡，它催化葡萄糖轉化為甘油三酯。
Berg, Jeremy M. John L. Tymoczko. Lubert Stryer. 生物化學第六版。紐約：W.H. Freeman 公司 2007 年。