結構生物化學/酶術語
< 結構生物化學
- 酶：酶是生物系統的催化劑，是決定化學轉化模式的非凡分子裝置。幾乎所有已知的酶都是蛋白質，具有很高的催化能力，並且對過渡態具有高度特異性。酶不會改變反應的熱力學，它們只是加速反應或調整動力學。
- 底物：酶在它們可以催化的反應型別和它們選擇的反應物方面都具有高度特異性。酶結合的反應物稱為底物。
- 輔因子：通常，酶的催化活性是由於存在稱為輔因子的少量分子。輔因子分為兩組：1) 金屬離子，以及 2) 維生素等稱為輔酶的小有機分子。
- 脫輔酶：一種需要輔因子但目前缺少輔因子的酶稱為脫輔酶。
- 全酶：一種具有催化活性的酶，如果該酶是完整的脫輔酶加上其所需的輔因子，則稱為全酶。
- 輔酶：輔酶是一種輔因子，是小有機分子，如維生素，可以緊密或鬆散地結合到酶上。緊密結合的輔酶稱為輔基。
- 輔基：輔基是緊密結合到酶上的輔酶。
- 過渡態：化學反應的過渡態是底物或反應物與產物之間的中間階段。過渡態的自由能比初始底物階段和最終產物階段更高。
- 活化能：反應速率取決於活化能或過渡態的 ΔG，這與反應的正常 ΔG 很大程度上無關。酶透過幫助穩定過渡態來幫助降低這種活化能，從而提高反應速率並提高形成產物的可能性。
- 自由能：自由能用符號 G 表示。自由能差或 ΔG 是決定反應是否會自發進行或需要輸入自由能來驅動反應完成的決定因素。如果 ΔG 為負，則反應為放能反應且自發進行。如果 ΔD 為正，則反應為吸能反應，並且不會自發進行。
- 活性位點：酶的活性位點是結合底物或底物以及（如果存在）輔因子的區域。它還包含直接參與鍵的形成和斷裂的殘基。活性位點的殘基稱為催化基團。活性位點通常是一個裂縫或裂隙，佔據酶總體積的相對較小的一部分，具有獨特的微環境，並且透過弱相互作用與底物結合。
- 誘導契合：誘導契合是指酶上的活性位點僅在底物結合後才會呈現出與底物互補的形狀。這是一種動態識別，與酶-底物結合的鎖和鑰匙模型相反。
- 順序反應：在順序反應中，所有底物必須在任何產物釋放之前結合到酶上。順序反應有兩種型別：1) 有序的，其中底物以確定的順序結合到酶上，以及 2) 隨機的，其中底物結合和產物釋放的順序無關緊要，只要所有底物都在任何產物釋放之前結合即可。
- 動力學：化學反應速率的研究稱為動力學，酶催化反應速率的具體研究稱為酶動力學。
- 雙置換反應：在雙置換反應或乒乓反應中，一個或多個產物在所有底物結合到酶之前被釋放。雙置換反應的關鍵特徵是存在取代酶中間體，其中酶被暫時修飾。
- 別構酶：別構酶由多個亞基和多個活性位點組成，不遵循米氏動力學。別構酶反而顯示出反應速度與底物濃度呈 S 形曲線關係。血紅蛋白就是一個別構酶的例子，其中亞基協同作用。
- 競爭性抑制：競爭性抑制是一種可逆抑制，其中酶可以像正常一樣結合底物，或者結合抑制劑，但不能同時結合底物和抑制劑。競爭性抑制劑透過減少與底物結合的酶分子比例來降低催化速率。這種抑制不會影響反應速率，因此 V-max 不變。然而，反應的 K-m 會增加，因為抑制劑與底物競爭活性位點。可以透過增加系統中底物的濃度來克服競爭性抑制劑。
- 非競爭性抑制：非競爭性抑制劑的特點是抑制劑只與酶-底物複合物結合。抑制劑與酶-底物複合物結合後，會大大延長催化所需的時間。結果，V-max 下降。由於抑制劑只會與酶-底物複合物結合，因此 K-m 實際上會下降。
- 非競爭性抑制：一種抑制型別，其中抑制劑與酶的活性位點以外的位點結合。抑制劑與酶結合後，會導致酶的構象發生改變，從而影響其執行催化的能力。因此，反應的 V-max 下降。由於抑制劑不會影響酶對其底物的親和力，因此 K-m 保持不變。
- 混合抑制：在混合抑制中，利用更復雜的抑制模式，其中單個抑制劑既阻礙底物的結合，又降低酶的週轉數。
- 鎖和鑰匙 - 用於解釋酶活性的機制。它指出每種酶都有一個與特定底物相匹配的形狀，並且這種匹配類似於鎖和鑰匙的匹配。在這種機制中，酶不會改變形狀。這種機制已被證明是錯誤的。
- 米氏 - 酶動力學的模型，專門描述不可逆酶反應的速率。它僅適用於反應的穩態階段。
- K-m - 米氏常數。它也稱為親和常數，因為它描述了酶活性位點與其底物的親和力。親和常數越低，酶對其底物的親和力就越大。
- 反饋抑制 - 一種抑制型別，其中酶促途徑的產物抑制該途徑的第一種酶。
- 活性位點的協同活性 - 一種特性，使一個活性位點的狀態能夠影響酶中所有其他活性位點的狀態。例如，在協同酶中，底物與一個活性位點的結合會使所有其他活性位點更容易與底物結合。
- R 狀態 - 酶可能具有的兩種狀態之一。這被稱為鬆弛狀態，因為酶的活性位點對其底物具有很大的親和力。
- T 狀態 - 酶可能具有的兩種狀態之一。這被稱為緊張狀態，因為酶的活性位點對其底物具有低的親和力。
- 同工酶 - 同工酶是兩種具有不同氨基酸序列但執行相同功能的酶。
- 爆發階段 - 反應的爆發階段發生在反應開始時。此時，沒有產物，大量的酶和底物。此時反應速率非常快，米氏動力學不適用於此階段。
- 穩態階段 - 反應的第二階段，其中有可測量的產物量。此時，米氏動力學可以應用。
- 活化能 - 必須跨越的閾值才能促進化學反應。有三種方法可以達到活化能：提高系統的溫度、提高反應物的濃度，或使用酶或催化劑。
Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L. 和 Stryer, Lubert。生物化學。第 6 版。紐約州紐約：W.H. Freeman and Company，2007 年。