結構生物化學/鐵蛋白
鐵蛋白是細胞儲存鐵的隔室。它是一種存在於所有生物體中的蛋白質，從植物和動物到細菌和古細菌。在哺乳動物中，鐵蛋白主要存在於脾臟、肝臟和骨髓的細胞質中。細胞內鐵蛋白的含量根據細胞的功能而有所不同。
一個鐵蛋白蛋白分子由24個肽亞基組成。亞基要麼是催化活性H亞基，要麼是催化無活性且特定於哺乳動物的L亞基。24個肽亞基形成一箇中空的球形外殼，包裹著鐵芯。在亞基的交點形成通道，或小開口，允許某些離子或分子進出鐵蛋白蛋白。三個肽亞基的交點形成一個三倍通道。該通道由極性氨基酸天冬氨酸和穀氨酸襯裡。極性允許與鐵離子和水發生有利的相互作用，因此作為鐵進出鐵蛋白蛋白的通道。四個肽亞基的交點形成一個四倍通道。它由亮氨酸氨基酸襯裡，使其成為一個非極性通道。雖然它不能作為鐵離子的運輸通道，但它被認為是電子轉運的位點，在Fe(III)還原為Fe(II)以及反之的氧化中發揮作用。Fe的還原和氧化很重要，因為它決定了Fe是否會被儲存在鐵蛋白蛋白中還是被釋放到細胞中。
蛋白質分子量約為445,000，鐵芯中可以儲存多達4,300個Fe原子。鐵以水合氧化鐵磷酸鹽的形式儲存，[(Fe(O)(OH)8(FeOPO3H2).xH2PO4]，呈晶體固體晶格。從示蹤實驗中得知，水合氧化鐵中的所有氧原子都來自水，而不是O2。晶格結構阻止Fe(III)原子溶解並從鐵蛋白外殼中逸出。Fe(III)還原為Fe(II)使鐵原子能夠從晶格中分離出來，以便從鐵蛋白中釋放出來。當帶正電的Fe2+離子吸引H2O中的負電氧時，在Fe(II)離子周圍形成水籠。三倍通道的極性允許可溶性鐵穿過通道，從而將鐵從鐵蛋白中釋放出來。
當鐵水平低時，鐵蛋白合成減少。相反，當鐵水平高時，鐵蛋白合成增加。RNA結合蛋白與mRNA的鐵反應元件(IRE)區域之間的相互作用調節這個過程。當兩種RNA蛋白結合到IRE的“莖環”結構並抑制mRNA翻譯時，鐵蛋白合成被抑制。結合蛋白被稱為鐵調節蛋白(IRP1和IRP2)。IRP1受鐵的存在或缺乏調節。當鐵缺乏時，IRP1具有開放構型，能夠與IRE環結合並抑制翻譯。IRP2受其在鐵過剩時降解的調節。當沒有鐵時，IRP2存在，因此它能夠抑制翻譯。當鐵大量存在時，IRP2降解，鐵蛋白合成可以進行。IRP1和IRP2的比率是組織特異性的。例如，IRP1在肝臟、腎臟、腸道和大腦組織中更佔優勢，而IRP2在垂體和前B淋巴細胞系中更豐富。
其他鐵蛋白包括轉鐵蛋白和迷你鐵蛋白。轉鐵蛋白在血液和其他體液中以Fe(III)的形式轉運鐵。其中之一以兩個酪氨酸酚氧基、一個天冬氨酸羧基、一個組氨酸咪唑以及HCO3-或CO32-的形式結合Fe(III)。迷你鐵蛋白Dps(飢餓期間的DNA保護)蛋白存在於細菌和古細菌中。它們由12個亞基組成，其功能與鐵蛋白相反。迷你鐵蛋白不是像鐵蛋白一樣使用雙氧來濃縮鐵，而是使用鐵來解毒二氧化物和過氧化物。這個過程保護了DNA。