結構生物化學/激酶

有一些特定的酶有助於執行細胞的功能。激酶是一種向蛋白質新增磷酸基團的酶。這個過程被稱為磷酸化。激酶的重要性在於它標記蛋白質，指示細胞執行某些操作，例如生長或分裂。

結構

蛋白激酶有兩個結構和功能不同的葉。這些差異以不同的方式增加了催化和調節。這些差異也是使蛋白激酶不同於其他代謝激酶（如ATP酶）的原因。這兩個葉中較小的一個稱為N-葉。它包含一個β摺疊，但主要是螺旋。螺旋部分是結構的核心，是蛋白質底物附著的部分。較小的葉稱為N-葉。該葉包含五個鏈β摺疊以及一個螺旋。

進化

真核蛋白激酶 (EPK) 從結構上更簡單的真核樣激酶 (ELK) 分歧進化而來。儘管ELK也具有相同的兩個葉以及腺嘌呤環，但EPK的C-葉有兩個額外的部分。一個被稱為活化片段，另一個是允許底物附著的額外螺旋亞部分。C-葉的這些新位點使EPK能夠精確地發揮作用並受到高度調控。EPK從ELK進化而來，以實現更快、更高效的調控。首先，插入了活化片段。後來，額外的螺旋被連線到C-葉，這就是我們所知的蛋白激酶的結構。

蛋白激酶 A (PKA)

蛋白激酶 A 是一種將磷酸基團共價連線到蛋白質的酶。它也被稱為環腺苷酸依賴性蛋白激酶。蛋白激酶 A 的一個極其重要的特點是它能夠透過細胞內環腺苷酸水平的波動來調節。從本質上說，蛋白激酶 A 負責所有細胞反應，因為環腺苷酸是第二信使。環腺苷酸啟用蛋白激酶 A，後者磷酸化突觸後膜中的特定離子通道蛋白，導致它們開啟或關閉。由於訊號轉導途徑的放大效應，神經遞質分子與代謝型受體的結合可以開啟或關閉許多通道。

蛋白激酶 B (PKB)

蛋白激酶 B 調節對胰島素和生長因子的各種生物學反應。Akt 是另一種對蛋白激酶 B 進行分類的方式。蛋白激酶 B 是一種絲氨酸-蘇氨酸特異性蛋白激酶，它參與多種細胞過程，例如葡萄糖代謝、細胞凋亡和細胞遷移。

蛋白激酶 C (PKC)

蛋白激酶 C 催化由磷脂水解介導的訊號過程。它被脂質第二信使二醯基甘油啟用。這種脂質第二信使是大多數蛋白激酶 C 的關鍵啟動因素。蛋白激酶 C 同工酶由一條具有氨基末端調節區域和羧基末端激酶區域的單一多肽鏈組成。同工酶被分為不同的組：傳統蛋白激酶 C，它們受二醯基甘油、磷脂醯絲氨酸和 Ca^2+ 的調節，以及新型蛋白激酶 C，它們受二醯基甘油和磷脂醯絲氨酸的調節。GPCR、TKR 和非受體酪氨酸激酶的啟用可以透過刺激磷脂酶 C 以產生二醯基甘油，或刺激磷脂酶 D 以產生磷脂酸和二醯基甘油來導致蛋白激酶啟用。此外，傳統蛋白激酶 C 受 Ca^2+ 的調節。

酪氨酸激酶

酪氨酸激酶以多種方式發揮作用，涉及身體中關鍵的過程、途徑和具體作用。特定的受體激酶在跨膜訊號傳導中發揮作用，而細胞內的酪氨酸激酶在功能上完全不同，因為它們是細胞核中訊號轉導的一部分。細胞核中酪氨酸激酶的活性涉及細胞週期控制，例如細胞開始分裂時不同階段的分化，並且還顯示出控制某些轉錄因子的特性。酪氨酸激酶活性也見於有絲分裂或細胞有絲分裂的誘導。特別是在這種誘導過程中，酪氨酸激酶會磷酸化細胞核和細胞質中的蛋白質。此外，已發現酪氨酸激酶參與細胞轉化，這是由於酪氨酸上的中T抗原發生磷酸化，這種變化類似於細胞生長或繁殖。