結構生物化學/NMP 激酶

一種名為核苷單磷酸激酶 (NMP 激酶) 的特定酶催化末端磷酸基團 (大多數情況下為 ATP) 轉移到核苷單磷酸 (NMP) 上的磷酸基團。通常，NTP 到 NMP 的轉移與水解反應競爭，其中來自 NTP 的磷酸基團轉移到水分子而不是。然而，誘導契合模型的使用允許酶包裹底物並改變酶-底物複合物的整體構象以解決這個問題。磷酸化反應採用一般形式

ATP + NMP <=====> ADP + NDP

在這個反應中，酶 NMP 結合到底物 ATP (透過誘導契合)。NMP 獲得一個磷酸基團併成為 NDP，而 ATP 底物失去一個磷酸基團，因此變成 ADP。

P 環結構

透過 X 射線晶體學，科學家和研究人員發現了許多不同 NMP 激酶的結構。分析三維結構表明這些激酶是同源蛋白。此外，晶體學資料表明 NTP 結合域是嚴格保守的。該域由圍繞 β 片的兩個 α 螺旋組成。該域的一個顯著特徵是在 β 鏈和 α 螺旋之間形成一個環 (P 環)。這些環往往會包裹或“環繞”底物，從而將它們封閉起來。P 環是獨特的，因為它與結合的核苷酸上的磷酸基團相互作用。

鎂和錳複合物

對 NMP 激酶和 ATP 底物的研究表明，這些激酶只有在存在鎂或錳等二價金屬離子時才具有活性。在這種情況下，ATP 底物結合到二價離子，形成金屬離子-核苷酸複合物。這種複合物最終是 NMP 激酶等酶的真正底物。

鎂或錳等二價離子的結合增加了酶的特異性。這些離子有助於穩定磷酸基團上的負電荷。二價離子與磷酸基團中的氧原子之間的相互作用改變了構象，使其可以特異性地結合到酶上。這些二價離子還產生真正底物複合物和酶之間的相互作用，從而增加結合能。

構象變化

通過了解腺苷酸激酶的三級結構，科學家和研究人員發現，當腺苷酸激酶結合到 ATP 類似物時會發生很大的構象變化。P 環包裹在磷酸鏈周圍，主要與 β 磷酸基團發生反應。這允許酶的域向下移動，使得蓋子在結合的核苷酸上形成。結果，γ 磷酸基團直接位於 NMP 結合位點旁邊。這種結合會誘導另一種構象變化。