結構生物化學/蛋白質進化
蛋白質進化是蛋白質隨時間推移發展的一個關鍵指標。這些研究引導科學家確定了具有相似功能的物種之間蛋白質的關係。同樣，同源的蛋白質也適應了不同的功能。進化迫使蛋白質變得更加複雜，因此引導科學家質疑現代蛋白質之前更簡單的蛋白質的起源。
蛋白質進化不是一個獨立的過程，而是整個生物體的一部分。蛋白質的變化通常只發生在序列水平上，而結構和功能卻保持著相當的保守性。這可以用來解釋具有相似結構但適應執行不同功能的蛋白質之間同源性的存在。
研究蛋白質進化的兩種主要方法是分析和比較蛋白質序列以證明或反駁進化關係，另一種是在體外研究中透過計算模擬進化過程。
一個建議的場景是，最古老的蛋白質是大約 10 個氨基酸的非常小的多肽，由由 RNA 製成的小的原始基因指定。RNA 作為遺傳物質的存在早於 DNA 作為遺傳物質的存在。編碼蛋白質的基因可能以隨機順序連線在一起，而原始的剪接機制將蛋白質拼接在一起。形成的每種蛋白質都將包含一個結構域，其氨基酸的特徵長度為 100。進一步的串聯將導致多結構域蛋白質，從而形成更復雜的蛋白質。
蛋白質可能進化的另一個場景從包含少於 10 個氨基酸的小肽開始。據說這些短肽隨後形成封閉的環，包含 25-30 個氨基酸，並摺疊成 100-150 個氨基酸，從而導致多摺疊蛋白質。在功能上，少於 10 個氨基酸的短肽不執行任何功能，但是，封閉環蛋白質是有功能的。
結構域的長度通常為 100-150 個氨基酸。這種特徵長度通常存在於所有蛋白質中。據信摺疊大小出現在 DNA 基因發展早期階段。DNA 是許多生物體中從 RNA 繼承的遺傳物質的繼承者，是原始的，據信以環狀形式存在。DNA 環閉合的最佳尺寸被認為約為 400 個鹼基對，這由 DNA 的靈活性決定。400 個鹼基對可以編碼大約 100-150 個氨基酸，如結構域中所見。因此，DNA 環化的上限對蛋白質結構域的上限有直接影響，兩者相互關聯。可以說，大多數蛋白質都是從這些古老的封閉環單元進化而來的。
PDZ 結構域是位於細菌、植物和動物結構中的訊號蛋白中的一個常見結構域。它們在真核生物和真細菌中廣泛存在。大約 90 個殘基長，它們在不同的訊號蛋白中包含關鍵的序列同源性區域。通常，PDZ 結構域附著在下一個連續蛋白的 C 端的一個小區域。特別是，這些小區域透過 β 片擴充套件與 PDZ 結構域結合。隱含地，這意味著 PDZ 結構域透過新增來自結合伴侶的一個末端的 β 鏈而擴充套件。PDZ 結構域通常位於其他相互作用模組的組合中，併發揮直接與受體酪氨酸激酶介導的訊號傳導相關的作用。它還參與其他細胞功能，例如蛋白質運輸、突觸訊號協調和細胞極性啟動。
SRC 同源性 3 (SH3) 結構域是一種相對較小的蛋白質，由 60 個氨基酸組成。SH3 結構域傾向於調節銜接蛋白和酪氨酸激酶的活性狀態。它們還作為酪氨酸激酶的底物特異性刺激物發揮作用，酪氨酸激酶與活性位點相距很遠。SH3 結構域以 β 桶摺疊構建，由 5-6 個 β 鏈組成，緊密包裝成反平行 β 片。SH3 結構域的結構是一種經典的摺疊，在真核生物和原核生物中很常見。
WD40 結構域是最豐富的結構域之一，也是真核生物中最活躍的結構域之一。它們的功能透過作為細胞網路中心樞紐發揮關鍵作用，深深地參與細胞過程。WD40 結構域調節不同的蛋白質-蛋白質相互作用，尤其是那些作為支架的相互作用。它們存在於訊號轉導、細胞分裂、趨化性、RNA 加工和細胞骨架構建等過程中。WD40 結構域首次在牛 β 轉導素中發現，β 轉導素是三聚體 G 蛋白轉導素複合體的亞基。它包含一系列大約 44-60 個殘基的序列，摺疊成七葉片 β 螺旋槳。每個葉片以四個鏈反平行 β 片的形式設計。WD40 自然地被利用，因為與其他結構域候選者相比，它在結構上更令人信服。這意味著 WD40 結構域形成的結構與參與細胞內過程的其他結構域相比，具有高度對稱性。當缺乏序列的蛋白質需要採用時，對稱性至關重要。此外，對稱摺疊提供了快速便捷的摺疊，尤其是對於由離散和區域性、非互鎖的二級結構單元組成的摺疊。不幸的是，WD40 結構域已被證明難以管理。這主要是由於它們通常是較大元件的亞基。此外，它們缺乏測量催化等內在活性的能力。無論如何，WD40 結構域充當支架，並清楚地表徵了細胞加工中最重要的結構域家族之一。