結構生物化學/蛋白質功能/血紅素/血紅蛋白/AHSP
由於 α 鏈由四個基因座編碼，而 β 鏈由兩個基因座編碼，因此會產生過量的 α 鏈，必須對其進行穩定以使其保持溶解狀態並防止其沉澱出來。這是透過產生一種 α 血紅蛋白穩定蛋白（即-AHSP）來實現的。這種蛋白質以與 β 鏈相同的方式與 α 鏈結合，形成可溶性複合物。它在 α 血紅蛋白產生時與之結合，然後被產生的 β 血紅蛋白取代，形成更穩定且更穩定的二聚體。這樣就不會有過量的 α 血紅蛋白積累並從溶液中沉澱出來。
AHSP 不僅對於處理新合成的過量 α-珠蛋白很重要，而且對於正常 Hb 四聚體的組裝也很重要。研究表明，感染了輕度 α-地中海貧血的的小鼠，這種疾病會導致 α-珠蛋白缺乏和 β-珠蛋白過量，仍然會利用 AHSP。由於沒有過量 α-珠蛋白積累和沉澱的風險，這些小鼠不需要 AHSP，但是，當比較沒有 AHSP 和 α-地中海貧血的小鼠與正常小鼠以及具有 α-地中海貧血和完整 AHSP 的小鼠時，它們明顯貧血，表明 AHSP 除穩定過量 α-珠蛋白外還有其他作用。
除了在 Hb 組裝中作為重要的分子伴侶之外，AHSP 還可能由於其對防止 α-珠蛋白變性和促進復性的影響，在藥物誘導的氧化應激條件下為紅細胞提供額外的選擇性優勢。AHSP 在缺鐵條件下也可能對紅細胞有用，在這種情況下，血紅素的可用性有限，並且無血紅素 α-珠蛋白水平升高，有助於在影響 Hb 臨界平衡的環境因素存在的情況下穩定紅細胞。
http://www.pubmedcentral.nih.gov/
Berg，Jeremy M. John L. Tymoczko。Lubert Stryer。生物化學第六版。W.H. Freeman 和公司。紐約，2007 年。