結構生物化學/蛋白質功能/誘導契合
誘導契合是指酶在響應底物結合時，其構象和形狀發生連續變化。這使得酶具有催化作用，從而降低活化能壘，導致反應的整體速率增加。換句話說，當底物與酶結合時，它會改變酶的構象。這形成了一個過渡中間體，降低了活化能，並使反應物能夠以更快的速率向著產物方向進行。對於大分子（例如蛋白質），誘導契合顯示了大分子響應配體結合而發生的形狀變化，使得大分子結合位點更有效地適應配體的形狀。酶將改變其形狀，直到它完全與底物互補，從而啟用酶-底物複合物。
當形成酶-底物複合物時，會從酶-底物複合物之間許多弱相互作用的形成中釋放出自由能。釋放的自由能稱為結合能，只有當“正確”底物與相應的特定酶結合時，結合能才會最大化。為了最大化自由能的釋放，底物必須處於其過渡態。當這種情況發生時，酶-底物複合物成為催化劑，進而使其他活化能降低。
對於酶而言，活性位點是酶與底物進行催化和抑制反應的結合位點；活性位點的結構及其化學特性對底物和酶的結合具有特異性。關於酶結合底物的方式，有兩種理論：鎖鑰模型和誘導契合模型；誘導契合模型是指酶的活性位點結構在酶與底物結合後可以很容易地改變。
誘導契合模型描述了 E-S 複合物的形成，它是底物與靈活的活性位點之間相互作用的結果。底物在酶上產生構象變化，從而使酶中的基團正確排列。這使得結合和催化效果更好。
該模型與鎖鑰模型相反，鎖鑰模型解釋了 E-S 複合物的形成，它是互補幾何剛性結構（如鎖和鑰匙）結合的結果。協同模型和順序模型是用來解釋酶從 T 結構到 R 結構以及反之的構象變構變化的模型。在協同模型中，所有構成變構蛋白的亞基同時改變構象，而在順序模型中，一個亞基的構象變化有利於其他亞基的構象變化。
米氏方程與酶催化反應的動力學有關，描述了反應中底物濃度和酶速度之間的關係，假設不存在變構效應。
腺苷酸激酶是誘導契合的一個很好的例子。這種酶透過在結合了必要的底物 ATP 和 NMP 後略微改變構象來發揮作用。當 ATP 和 NMP 都結合到這種激酶上時，這種酶的一部分（稱為 P 環）向下移動，並在兩個基團上形成一個蓋子，這反過來有助於將兩個底物更緊密地結合在一起，以便更容易地進行將磷酸基團從 ATP 轉移到 NMP 的反應。這將 ATP 的磷酸基團保持更靠近 NMP，這也使兩個底物處於正確的方向。這種構象變化透過將底物置於正確的位置並彼此靠近，從而幫助更有效地進行反應。我們看到這種酶透過誘導契合發揮作用，因為底物結合會略微改變酶的構象，以便更好地與底物相互作用。當兩種底物都結合時，會發生各種構象變化，這確保了反應只有在兩種底物都存在時才會進行，並且消除了在 NMP 不存在的情況下將磷酸基團轉移到水的任何不必要的轉移。
底物與酶結合後，形成過渡態複合物和產物，發生四種類型的催化機制。
1.鍵應變催化：底物和酶的結合發生新的排列，最終結合在一起以形成應變的底物鍵。這種結合會加速過渡態的形成。然而，最終構象不允許體積較大的基團和底物原子存在。
2.鄰近性和定向催化：酶-底物相互作用清楚地指示反應基團的方向，並使它們彼此靠近。誘導的應變也是反應性的，在催化中起著重要作用。
3.涉及酸和鹼的催化：應變機制使氨基酸充當酸或鹼來完成催化反應。酸是質子給予體，鹼是質子接受體。
4.共價催化：由於底物被引導到酶的活性位點，因此底物與酶之間形成共價鍵。例如：絲氨酸蛋白酶的蛋白水解反應，當蛋白酶具有絲氨酸活性位點時，會在絲氨酸的烷氧基和肽的羰基碳之間形成共價鍵。
http://themedicalbiochemistrypage.org/enzyme-kinetics.html#interactions
生物化學 第 6 版。Berg，Jeremy M；Tymoczko，John L；Stryer，Lubert。W.H Freeman and Company。紐約