結構生物化學/蛋白質功能/配體/金屬結合位點
蛋白質結合金屬配體的能力通常對蛋白質的功能至關重要。此外，最近的研究表明存在一種新型的蛋白質-金屬相互作用，其中金屬賦予蛋白質特定的功能。以熟悉的血紅蛋白及其血紅素基團為例，這種新型相互作用類似於將血紅素基團連線到天然不具有血紅素基團的蛋白質上，以使該蛋白質能夠運輸氧氣。此外，許多金屬能夠誘導其結合的蛋白質發生構象變化，從而再次改變其功能。
該概念的實際應用是澱粉樣蛋白模擬物的建立。由於其強度和機械剛度，澱粉樣蛋白是構建奈米材料的有吸引力的化合物。這可以透過使用具有α螺旋二級結構和含有具有金屬配位側鏈（如His和Cys）的氨基酸的一級結構的肽來實現。當引入諸如Cu(II)或Zinc(II)之類的金屬時，它們將作為配體結合在螺旋中心以建立所需的奈米材料。可以透過在螺旋內建立螺旋來進一步進行此過程。這通常使用諸如Pb和As之類的重金屬來完成，併產生各種各樣的奈米材料。或者，可以設計肽以以所需的方式與金屬相互作用，從而產生不同的結構和功能。例如，新增Cd(II)可能誘導一種構象，其中存在四個連線到金屬的連線，而新增Cu(I)可能僅與該肽形成兩個連線。
另一個涉及蛋白質-金屬相互作用的興趣領域是固態無機底物（如金屬和碳）。這種型別的行為已在珍珠形成中觀察到，以及在人類的骨骼和牙釉質中觀察到。儘管蛋白質親和力和底物同一性之間的明確關係尚未確定，但某些觀察結果瀰漫在這一現象中。例如，對Ag底物具有親和力的蛋白質往往含有比例上更大的Ser和Pro，而對C（奈米管）具有親和力的蛋白質往往含有比例上更少的Typ和His。另一個觀察到的趨勢是未摺疊蛋白質對Au的親和力和摺疊蛋白質對Pt的親和力。
蛋白質-金屬相互作用也正在綠色熒光蛋白（GFP）中進行研究。該概念是透過將熒光化合物的易見性與蛋白質結合金屬配體的能力相結合來建立“金屬感測器”。透過對GFP進行修飾，可以建立專門設計用於結合一定數量的特定金屬原子的GFP變體，從而GFP的量將對應於樣品溶液中未知量的金屬離子。最近的研究表明，最好的結果是與處於2+氧化態的金屬（特別是Zn(II)）一起使用，但Ca(II)和Mg(II)除外。