結構生物化學/蛋白質功能/過渡態模型
任何反應的過渡態都很難研究，因為它沒有可見的壽命。為了理解酶催化的過渡態模型，需要了解酶在反應過程中與這種過渡態的相互作用。酶對過渡態的互補性可以被視為催化的必要條件。過渡態所處的能量“山峰”是酶必須降低的，如果要發生催化，因為如果它太高，反應就不能進行。酶-過渡態互補性的概念透過各種例子得到體現。
過渡態的結構基本上是原始狀態的擴充套件和詳細版本，其中三級和二級結構同時形成。過渡態模型類似於另一個模型，該模型以摺疊蛋白質而不是提供框架模型而聞名，即“全域性坍塌模型”。這可能是蛋白質缺乏過渡態的一種可能的共同功能特徵。過渡態模型在起作用的一個例子是barnase的摺疊。雖然barnase在過渡態中形成了完整的二級和三級元素，但涉及了一個框架過程。不幸的是，框架可能會被全域性坍塌模型篡改，並且可以呈現一個統一的摺疊方案。
過渡態模型從一種酶開始，然後與底物結合。能量是改變底物形狀所需的。一旦形狀改變，底物就會從酶上解離。這最終會導致酶形狀的改變。模型最重要的方面之一是它增加了自由能的量。
過渡態理論可能是理解酶方面最重要的速率增強機制。該理論指出，酶比底物或產物更緊密地結合反應的過渡態，從而導致ΔG降低。酶與底物之間的弱相互作用在過渡態中得到了最佳化。
需要注意一些重要的主題。如果“酶”的活性位點與底物互補，則ΔG會升高。“酶”不會增強反應並保持結合。如果活性位點與過渡態互補，則ΔG會降低，酶會增強反應。酶與過渡態之間弱相互作用的能量學有利於形成過渡態的ΔG。
酶透過與過渡態形成非共價鍵來穩定和降低過渡態結構的能量。過渡態結合所產生的能量降低增加了過渡態形成並轉化為產物的可能性。過渡態穩定性對酶催化很重要。作為活性位點最互補於過渡態結構的證據，已證明被稱為過渡態類似物的化學物質，它們類似於過渡態的結構，以比底物更高的親和力與酶結合。由於緊密結合，這些分子中的許多是酶的良好抑制劑。例如，抗生素青黴素抑制催化細菌細胞壁交聯的轉肽酶，因為它類似於該反應的過渡態。酶比其底物更互補於過渡態是有道理的。如果它們最互補於底物，它們可能會與底物結合得太緊，以至於反應無法進行。
Nelson，David L.；Cox，Michael M.（2005），生物化學原理（第 4 版），紐約：W. H.
D E Otzen，L S Itzhaki，N F elMasry，S E Jackson 和 A R Fersht。“大麥胰凝乳蛋白酶抑制劑 2 摺疊/展開過渡態的結構及其對蛋白質摺疊機制的意義”。http://www.pnas.org/content/91/22/10422.short。最後訪問時間：2011 年 11 月 30 日。