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結構生物化學/促胰液素

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促胰液素是一種控制十二指腸分泌和體內水穩態的激素。它首先在十二指腸的 S 細胞中,在 Lieberkuhn 隱窩中產生。[1]促胰液素透過調節十二指腸的 pH 值來發揮作用,它透過利用胰腺中中心腺泡細胞中的碳酸氫鹽來控制胃酸分泌和緩衝。 [2] 它也被認為是第一個被識別的激素。[3] 人類基因組中的促胰液素蛋白由 SCT 基因編碼。 [4]

在 1900 年代,Ernest Starling 和 William Bayliss 在研究人類神經系統如何控制身體消化食物。 [5] 眾所周知,胰腺透過分泌消化液來幫助消化過程,幫助食物透過幽門括約肌進入十二指腸。 Starling 和 Bayliss 發現這個過程不是由胰腺控制的,而是由神經系統控制的。 他們透過首先切斷模型動物胰腺的所有神經,觀察消化系統如何反應來做到這一點。 Starling 和 Bayliss 確定了在消化過程中由腸道內壁分泌的物質透過血液啟動了胰腺分泌。 他們將這種分泌命名為促胰液素,它是第一個被識別的化學信使。 這些物質被稱為激素,這是 Bayliss 在 1905 年創造的術語。

促胰液素被合成為了一個 120 個氨基酸的前體蛋白,也稱為促胰液素原。促胰液素原包含一個 n 端、促胰液素、間隔區和一個 c 端。促胰液素是一種線性肽,由 27 個不同的氨基酸組成,分子量為 3055。它還在第 5 到第 13 個氨基酸位置之間形成一個 α 螺旋結構。促胰液素中存在的一些氨基酸序列與胰高血糖素、胃抑制肽 (GIP) 和血管活性腸肽 (VIP) 中的那些氨基酸相似。促胰液素中 27 個氨基酸中的 14 個在胰高血糖素蛋白中處於相同位置,GIP 中有 10 個,VIP 中有 7 個。 [6]

促胰液素透過增加胰腺中的碳酸氫鹽濃度來發揮作用。胰腺包含中心腺泡細胞,它們的質膜上具有促胰液素受體。當促胰液素與膜上的受體結合時,它會啟動腺苷酸環化酶活性並將環狀 AMP 從 ATP 轉換。[1] 環狀 AMP 是細胞內訊號轉導中的第二信使,並增加了碳酸鹽的濃度。它還被認為促進胰腺的生長和維持。促胰液素增加十二指腸中的水和碳酸氫鹽分泌,以緩衝進入的酸性食糜中的質子。[2] 此外,它還增強了膽囊收縮素的作用,從而產生膽囊和胰腺消化酶的分泌。它還會透過增加胰腺釋放的胰島素來降低血糖濃度。[2] 此外,促胰液素刺激主細胞分泌胃蛋白酶,然後幫助消化過程中蛋白質的分解。它還會刺激胰高血糖素、生長抑素和胰多肽的釋放。 [7]

參考文獻

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  1. a b Bayliss W, Starling EH (1902). "The mechanism of pancreatic secretion". J. Physiol. (London). 28: 325–353. {{cite journal}}: Cite has empty unknown parameter: |month= (help) Invalid <ref> tag; name "Bayliss_1902" defined multiple times with different content
  2. a b c DeGroot, Leslie Jacob (1989). J. E. McGuigan (ed.). Endocrinology. Philadelphia: Saunders. p. 2748. ISBN 0-7216-2888-5. Invalid <ref> tag; name "isbn0-7216-2888-5" defined multiple times with different content
  3. Polak JM, Coulling I, Bloom S, Pearse AG (1971). "Immunofluorescent localization of secretin and enteroglucagon in human intestinal mucosa". Scandinavian Journal of Gastroenterology. 6 (8): 739–744. doi:10.3109/00365527109179946. PMID 4945081.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  4. Gardner JD (1978). "Receptors and gastrointestinal hormones". In Sleisenger MH, Fordtran JS (ed.). Gastrointestinal Disease (2nd ed.). Philadelphia: WB Saunders Company.
  5. Villanger O, Veel T, Raeder MG (1995). "Secretin causes H+/HCO3- secretion from pig pancreatic ductules by vacuolar-type H(+)-adenosine triphosphatase". Gastroenterology. 108 (3): 850–859. doi:10.1016/0016-5085(95)90460-3. PMID 7875488. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  6. Marinelli RA, Pham L, Agre P, LaRusso NF (1997). "Secretin promotes osmotic water transport in rat cholangiocytes by increasing aquaporin-1 water channels in plasma membrane. Evidence for a secretin-induced vesicular translocation of aquaporin-1" (PDF). J. Biol. Chem. 272 (20): 12984–12988. doi:10.1074/jbc.272.20.12984. PMID 9148905. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  7. Chow BK, Cheung KH, Tsang EM, Leung MC, Lee SM, Wong PY (2004). "Secretin controls anion secretion in the rat epididymis in an autocrine/paracrine fashion". Biol. Reprod. 70 (6): 1594–1599. doi:10.1095/biolreprod.103.024257. PMID 14749298. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
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