人類營養學基礎/蛋白質功能

5.4 功能：蛋白質

蛋白質是人體功能和維持的重要方面。沒有蛋白質，肌肉、骨骼甚至皮膚都無法正常運作。蛋白質的一個獨特之處在於，人體無法像儲存碳水化合物和脂肪那樣儲存蛋白質以備將來使用。許多人以此為藉口，透過從蛋白質奶昔到專門的蛋白質棒等各種方式過度攝入蛋白質。不幸的是，過量的蛋白質實際上會對身體造成比益處更多的傷害。過量的蛋白質可以轉化為脂肪，然後儲存在體內。就像任何其他宏量營養素一樣，過量的蛋白質是不好的。 http://www.livestrong.com/article/32424-excess-protein-diet/.

5.4.1 細胞和組織合成

眾所周知，蛋白質非常多功能。它們能夠生長、修復和替換組織。

蛋白質被稱為人體的組成部分，是所有身體細胞的主要結構成分。例如，在構建骨骼的過程中，蛋白質會生成膠原蛋白中的基質。

• 基質：賦予發育結構形狀的基本物質。
• 膠原蛋白：構成骨骼和牙齒基礎的結構蛋白。

然後，蛋白質會新增礦物質，如鈣、磷、鎂和氟，賦予骨骼強度。

膠原蛋白在皮膚表面和深處起著非常重要的作用。當你在割傷或擦傷後留下疤痕時，那是膠原纖維將撕裂的組織部分縫合在一起。此外，膠原蛋白對迴圈系統至關重要。它為韌帶和肌腱提供材料，併為動脈壁提供力量，使其在血液透過時保持足夠的柔韌性；這是由於膠原蛋白的彈性。

另一種叫做角蛋白的纖維蛋白遍佈全身，但主要存在於表皮中。表皮中含有大量的特定型別的角蛋白絲，使皮膚堅韌，形成天然的水屏障。隨著表皮中的表皮細胞死亡，下一層細胞（表皮內有 5 層）會取代它們。構成角質形成細胞的蛋白質有助於替換皮膚中受損或死亡的細胞。

Rolfes, S., & Whitney, E. (2013). Understanding Nutrition (pp. 179). Stamford, CT: Cengage Learning.

Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). Epidermis and Its Renewal by Stem Cells. Molecular Biology of the Cell. 4th edition. New York: Garland Science. Available from: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26865/

5.4.2 酶

酶 [希臘語：enzym; en = 在；zyme = 酸麵糰，酵母；enzym = 在酸麵糰中)。酶的舊名稱是“發酵”。

除了少數 RNA 分子外，酶是作為生物催化劑的蛋白質，即加速活生物體中發生的（生物）化學過程的加速器。（RNA：核糖核酸）歷史

約公元前 10000 年：發酵；導致發現酶的過程。

公元前 2000 年：埃及人和蘇美爾人開發了發酵技術，用於釀造、烘焙麵包和製造乳酪。

公元前 800 年：小牛的胃和小牛胃蛋白酶用於製造乳酪。

中世紀：鍊金術士將酒精確定為發酵的產物。

酒精發酵無疑是最古老的酶反應。這些和其他現象直到 1857 年都被認為是自發的反應。1857 年，法國化學家路易·巴斯德得出結論，酒精發酵是由“發酵劑”催化的，只有在活細胞存在的情況下才會發生。隨後，德國化學家愛德華·布赫納在 1897 年發現，酵母的無細胞提取物可以引起酒精發酵。這個古老的謎團終於解開了；酵母細胞產生控制發酵的酶。

1877 年，德國生理學家威廉·庫恩（Wilhelm Kühne，1837-1900）首次使用“酶”一詞。

酶是生物催化劑，可以加速化學反應，使反應比反應物（也稱為底物）隨機相遇時更有效地發生。雖然酶參與化學反應，但它始終保持不變，不會影響化學平衡。生物系統中的大多數酶都是蛋白質，但一些 RNA 分子也參與催化。

氨基酸側鏈賦予每種蛋白質酶其特定的催化特性。不同的氨基酸側鏈型別如下

• 疏水性氨基酸包括：Gly、Ala、Val、Met、Leu、Pro、Ile、Phe、Tyr 和 Trp。
• 極性、不帶電氨基酸包括：Ser、Thr、Cys、Asn 和 Gln。
• 帶正電荷、極性氨基酸包括：Lys、Arg 和 His。
• 帶負電荷、極性氨基酸包括：Asp 和 Glu。

這些基團的性質可以透過將底物定位在最佳構象中來加速反應，例如當疏水性底物定位在酶活性位點中氨基酸的疏水“口袋”中時。極性氨基酸的一些側鏈也可以參與親核反應，並與底物形成氫鍵，這有助於催化。除了側鏈外，蛋白質的氨基 (NH2) 和羧基 (COOH) 末端也可以幫助這些反應。只有球狀蛋白（可溶於水）可以作為生物系統中的酶。在這些蛋白質中，疏水性氨基酸聚集在摺疊蛋白質的內部，而親水性、極性氨基酸位於外部。這種性質賦予了它們溶解性。

酶主要分為六類。這些類別基於酶在催化中的功能。第一類是氧化還原酶，催化氫原子、氧原子和電子在底物之間的移動。第二類是轉移酶，將化學基團（如甲基）在底物之間轉移。第三類是水解酶，使用水催化底物的分解。第四類是裂解酶，催化底物中基團的去除，不使用水。這些酶通常留下雙鍵。第五類是異構酶，催化底物內原子重新排列。例如，糖酵解途徑中的一種主要酶，磷酸三糖異構酶，催化中間體二羥丙酮磷酸轉化為 3-磷酸甘油醛。最後一類酶是連線酶，催化新化學鍵的合成。這些酶利用核苷酸三磷酸（如 ATP）的能量來推動反應前進。

所有型別的酶都參與消化期間和消化後的主要大分子代謝。蛋白質酶也參與主要代謝途徑的調節。這些酶通常透過蛋白激酶的磷酸化和蛋白磷酸酶的去磷酸化發揮作用。整個啟用或失活系統稱為酶級聯。酶級聯的一個例子是啟用和失活碳水化合物分解的系統。當激素信使（如胰高血糖素或胰島素）與細胞外部的受體蛋白結合時，這些級聯反應就會開始。以胰高血糖素為例，會啟動一系列反應，最終導致蛋白激酶 A 的啟用。蛋白激酶 A 會磷酸化酶中氨基酸的羥基，最終導致糖異生和糖原分解增加，糖原合成和糖酵解減少。胰島素的結合具有相反的效果。它會刺激其受體酪氨酸激酶上酪氨酸殘基的自磷酸化，這會啟用一種蛋白磷酸酶，該酶會使其他酶去磷酸化。最終的結果是糖酵解和糖原分解增加，糖異生和糖原分解減少。其他大分子代謝以類似的方式進行調節。這樣，酶參與了幾乎所有代謝步驟。因此，蛋白質中氨基酸的獨特性質會影響酶在催化中的功能。如果沒有酶，生物系統中的化學反應發生得太慢，生命將無法存在。因此，酶在生命中起著非常重要的作用。

參考文獻 Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2013). Lehninger principles of biochemistry (6th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. Palmer, T., & Bonner, P. L. (2007). Enzymes: biochemistry, biotechnology, clinical chemistry (2nd ed.). Cambridge, UK: Woodhead Publishing Limited. Whitney, E., & Rolfes, S. R. (2013). Understanding nutrition (14th ed.). Stamford, CT: Cengage Learning.

5.4.3 激素

荷爾蒙字面意思是“驅使”。荷爾蒙是身體的化學信使，它們在血液中迴圈，傳遞資訊到不同的組織或器官。^[3]

只需要少量的荷爾蒙就能改變細胞的代謝過程。它本質上是一個化學信使，將訊號從一個細胞傳遞到另一個細胞。荷爾蒙與受體蛋白結合，啟用訊號轉導機制，最終導致細胞型別特異性的反應。^[4]

荷爾蒙可以根據其化學結構分為 5 類：^[5]

1. 直接由酪氨酸氨基酸衍生而來，包括：甲狀腺素、三碘甲狀腺原氨酸，

腎上腺素和去甲腎上腺素

1. 由短鏈氨基酸組成，包括：促腎上腺皮質激素 (ACTH)、促腎上腺皮質激素釋放激素 (CRH)、促甲狀腺激素釋放激素 (TRH)、促性腺激素釋放激素 (GnRH)、生長激素釋放激素 (GHRH)、抗利尿激素、催產素、生長抑素、胃泌素、胰高血糖素和降鈣素。
2. 由長鏈氨基酸組成，包括：胰島素、生長激素 (GH)、催乳素、甲狀旁腺激素 (PTH)、膽囊收縮素 (CCK) 和促胰液素。
3. 由與葡萄糖分子結合形成糖蛋白的蛋白質組成，包括：促甲狀腺激素 (TSH)、促卵泡激素 (FSH)、黃體生成素 (LH)
4. 由膽固醇衍生而來，形成脂溶性類固醇激素，包括：雌激素、孕酮、睪酮、雄烯二酮、醛固酮和皮質醇。

因此，荷爾蒙具有多種功能

1. 透過開啟或關閉門控離子通道來改變質膜通透性
2. 刺激蛋白質的合成，更具體地說，是酶的合成
3. 啟用或失活已存在的酶
4. 誘導分泌活動
5. 刺激細胞分裂

5.4.4 體液平衡

體液平衡是指維持體內正確的水分含量。它是體內水分輸入和輸出的持續過程。體液平衡會因疾病和病痛而改變。

體液由水分攝入、激素控制和水分輸出來調節。

5 個關鍵點^[6]

1. 體液平衡是體內水分輸入和輸出的平衡，以確保代謝過程正常執行
2. 為了評估體液平衡，護士需要了解體內的水分隔室以及水分在這些隔室之間如何流動
3. 脫水是指由於水分流失導致的體質量減少 1% 或更多。症狀包括認知功能障礙、頭痛、疲勞和皮膚乾燥。嚴重脫水會導致低血容量休克、器官衰竭和死亡
4. 評估體液平衡和水合狀態的三個要素是：臨床評估、體重和尿量；回顧體液平衡圖表；回顧血液化學指標
5. 體液平衡記錄往往不足或不準確，原因通常是人員短缺、缺乏培訓或時間不足

5.4.5 酸鹼平衡調節

什麼是正常水平？^[7]
蛋白質也起著酸鹼調節的作用。由於蛋白質表面帶有負電荷，它們會吸引氫離子的正電荷。透過接受和釋放氫離子，蛋白質充當緩衝劑，維持血液和體液的酸鹼平衡 (A.C.)。動脈血 pH 值的正常範圍是 7.35 到 7.45。酸中毒是指 pH 值低於 7.35；鹼中毒是指 pH 值高於 7.45。由於 pH 值以氫 (H+) 離子濃度表示，H+ 離子濃度增加會導致 pH 值降低，反之亦然。
通過幾種緩衝系統可以穩定 H+ 離子濃度的變化：碳酸氫鹽-碳酸、蛋白質、血紅蛋白和磷酸鹽。
因此，酸中毒可以描述為一種生理狀況，是由身體無法緩衝過量的 H+ 離子引起的。酸鹼平衡與水分和電解質平衡密切相關，一個系統的紊亂往往會影響另一個系統。水分代謝在水分代謝中進行討論，電解質在電解質紊亂中進行討論。

因此，身體有三種代償機制來應對血清 pH 的變化：^[7]

生理緩衝液，由弱酸（易於分解）及其鹼性鹽組成，或由弱鹼及其酸性鹽組成。

肺部代償，其中通氣量的變化旨在改變動脈二氧化碳分壓 (PaCO2)，並將 pH 值推向正常範圍。

腎臟代償，當其他機制失效時，通常在持續酸中毒或鹼中毒 6 小時後才開始。
鹼中毒是由 H+ 離子濃度不足引起的。酸血癥和鹼血癥分別是指動脈血中發生酸中毒或鹼中毒的過程。

5.4.6 轉運蛋白

轉運蛋白是http://www.minahealth.com/what_are_transport_proteins.htm

1. 細胞膜內的蛋白質，轉運物質（例如分子和離子）穿過膜或在細胞內，或者參與囊泡轉運
2. 在血漿中，它們結合並攜帶特定的分子或離子從一個器官到另一個器官。
3. 紅細胞的血紅蛋白在血液透過肺部時結合氧氣。
4. 其他型別的轉運蛋白存在於所有生物體的質膜和細胞內膜中；它們適應於結合葡萄糖、氨基酸或其他物質，並將它們轉運穿過膜。

以下是轉運蛋白的一些功能：- 血紅蛋白：將氧氣從肺部運送到細胞 - 脂蛋白：在體內轉運脂類。

在生物體中，轉運現象是必不可少的，無論是將疏水性分子穿過水性介質（氧氣或脂類在血液中的轉運），還是將分子穿過極性疏水性屏障（穿過質膜的轉運）。載體和通道始終是生物蛋白。

膜蛋白，如通道和泵，對於某些化合物穿過細胞膜的轉運至關重要。吸附的營養物質必須穿過四個屏障才能到達血液：^[8]

1. 粘液層，一種擴散屏障，在小腸中相當薄。
2. 腸上皮細胞頂端膜，一種脂質雙層，需要轉運蛋白來轉運水溶性分子
3. 腸上皮細胞，一種代謝屏障，可能代謝營養物質。
4. 基底外側膜，一種脂質雙層，再次需要轉運蛋白來轉運水溶性分子。

除了轉運蛋白外，腸上皮細胞內的代謝區室化或區域化還能增強吸收，從而防止過度代謝（例如，只有 10% 的吸收的葡萄糖）。^[9]

跨膜分子轉運蛋白的分類由國際生物化學與分子生物學聯盟命名法委員會的轉運小組制定並最近得到批准。該系統基於 (i) 轉運蛋白類別和亞類（轉運方式和能量耦合機制），(ii) 蛋白質系統發育科和亞科以及 (iii) 底物特異性。幾乎所有超過 250 個已識別的轉運蛋白家族都包含專門用於轉運的成員。通道（115 個家族）、次級主動轉運蛋白（單向轉運蛋白、同向轉運蛋白和反向轉運蛋白）（78 個家族）、初級主動轉運蛋白（23 個家族）、基團轉運蛋白（6 個家族）以及功能不明確或機制未知的轉運蛋白（51 個家族）構成不同的類別。^[10] 雖然不同的轉運蛋白攜帶非常不同的底物，但它們共享許多共同的結構特徵。它們具有疏水性氨基酸區域，可以摺疊成螺旋，當這些螺旋像桶的木板一樣聚集在一起時，會跨越膜並形成一個“孔”，底物可以透過該孔進行轉運。蛋白質的一部分（帶有糖聚合物）位於膜外，可以充當訊號受體，允許其他化合物控制主要底物轉運速率。轉運可以是被動轉運，允許被轉運的營養物質在膜兩側達到平衡，也可以是主動轉運，允許膜一側的濃度高於另一側。

滲透

蛋白質不參與。滲透作用是指水分子穿過半透膜（或稱差異性滲透膜或選擇性滲透膜）的擴散現象。溶質的存在會降低物質的水勢。因此，一杯清水中的水含量比等體積的海水中水含量高。在細胞中，由於存在許多細胞器和其他大分子，水流通常流向細胞。^[9] 水、二氧化碳和氧氣是少數幾種可以透過擴散（或稱為滲透作用的一種擴散）穿過細胞膜的簡單分子。^[11] 這種水流動的結果是稀釋了濃度較高的區域。反滲透是指在壓力作用下，水分子從濃度較高的溶液流向濃度較低的溶液，穿過半透膜的過程。^[9] 高滲溶液是指溶質濃度較高（因此水勢較低）的溶液。低滲溶液是指溶質濃度較低（反之，水勢較高）的溶液。等滲溶液是指溶質濃度相等（iso-）的溶液。

血液在動物體內的一項重要功能是維持等滲的內部環境。這消除了細胞內外水分流失或過量水分攝入所帶來的問題。我們再次回到穩態。

被動擴散

擴散是物質在細胞內移動的主要方法之一，也是必需的小分子穿過細胞膜的方法。被動擴散或由膜兩側元素濃度差異和黏膜驅動的運輸。被動運輸不需要能量，並且沿著濃度梯度移動。離子跨膜運動透過膜內的孔或通道進行，是一個能量無關過程。蛋白質不參與所有型別的營養物質被動運輸。大量的腸道黏膜被動運輸可能透過旁細胞途徑發生，或透過細胞間緊密連線的細胞間運輸。^[12]

以下是一些例子，說明營養物質如何在沒有蛋白質幫助的情況下（被動運輸）從高濃度區域（沿著濃度梯度）移動到低濃度區域：乙醇吸收進入腸上皮細胞；食物中75%的維生素B6；硫胺素的吸收和吸收被認為是一個有效的過程，在硫胺素攝入量高時為被動過程，在硫胺素攝入量低時為主動過程。^[13]

協助擴散

協助擴散是指透過嵌入膜中的載體蛋白將元素轉移穿過膜的過程。協助運輸類似於簡單擴散，因為它不依賴於能量，並且由膜兩側離子濃度差異驅動。協助運輸比簡單擴散快得多，並且由於載體蛋白數量有限，因此可飽和。^[12]

這些包括協助轉運蛋白和離子通道，它們允許溶質在兩個方向上跨膜轉移。因此，運輸沿著濃度梯度進行（稱為“下坡運輸”）。細胞內運輸物質的淨積累可能是由於以下原因造成的：向代謝產物轉變為不能穿過膜的化合物（例如，維生素B6透過磷酸化為磷酸吡哆醛而在細胞內積累），或者與胞質蛋白結合（例如，鐵蛋白，它與鐵結合）。^[9]

’’’通道’’’（或孔）的定義是指一種蛋白質結構，它透過在蛋白質中建立一箇中央水通道來促進分子或離子跨膜轉運。這個中央通道促進雙向擴散，這取決於濃度梯度的方向。通道蛋白不結合或隔離透過通道移動的分子或離子。通道對離子或分子的特異性是物質大小和電荷的函式。透過通道的分子流可以透過各種機制進行調節，這些機制會導致通道開啟或關閉。^[14] 因此，運輸蛋白可能與另一個調節蛋白相連，該調節蛋白可以將運輸蛋白伴侶到膜中，從而調節運輸能力。^[9]

膜通道有三種不同型別。α型通道是同源或異源寡聚體結構，在後者情況下由幾種不同的蛋白質組成。這種型別的通道蛋白有 2 到 22 個跨膜α螺旋結構域，解釋了它們的類別來源。分子沿著它們的濃度梯度透過α型通道移動，因此不需要代謝能量的輸入。這類通道中的一些對轉運的分子具有高度特異性，而另一些則沒有。此外，用於轉運相同分子的通道在不同組織之間可能存在差異。例如，人類體內有超過 15 種不同的鉀離子特異性電壓門控通道。^[14]

分子透過α型通道的轉運是通過幾種不同的機制發生的。這些機制包括膜電位的變化（稱為電壓門控或電壓依賴性）、通道蛋白的磷酸化、細胞內鈣離子、G 蛋白和有機調節劑。^[14]

• 水通道蛋白

水通道蛋白（AQP）是α型通道家族，負責水分子跨膜轉運。在哺乳動物中至少發現了 11 種水通道蛋白，其中 10 種已知存在於人類（稱為 AQP0 到 AQP9）。一個相關的蛋白質家族被稱為水甘油通道蛋白，它們參與水的轉運以及其他小分子的轉運。AQP9 是人類水甘油通道蛋白。水通道蛋白在膜中以同源四聚體的形式組裝，每個單體包含六個跨膜α螺旋結構域，形成獨特的水孔。水通道蛋白表達最顯著的位置可能是腎臟。近端小管表達 AQP1、AQP7 和 AQP8，而集合管表達 AQP2、AQP3、AQP4、AQP6 和 AQP8。腎臟水通道蛋白的功能喪失與多種疾病狀態相關。AQP2 表達降低與腎性尿崩症（NDI）、獲得性低鉀血癥和高鈣血癥相關。^[14]

β桶通道（也稱為孔蛋白）之所以得名，是因為它們具有一個跨膜結構域，該結構域由形成β桶結構的β鏈組成。孔蛋白存在於線粒體的外膜中。線粒體孔蛋白是電壓門控陰離子通道，參與線粒體穩態和細胞凋亡。孔形成毒素代表第三類膜通道。雖然這是最早在細菌中發現的一大類蛋白質，但哺乳動物細胞中也表達了少數這類蛋白質。防禦素是一個由富含半胱氨酸的小型抗生素蛋白組成的家族，它們是存在於上皮細胞和造血細胞中的孔形成通道。防禦素參與宿主防禦微生物（因此得名），並且可能參與感染期間的內分泌調節。^[14]

人體營養中被動運輸的例子

• 碳水化合物

果糖和糖醇由被動轉運蛋白轉運，而葡萄糖和半乳糖則由相同的主動（鈉離子連線）轉運蛋白吸收。這意味著只有部分果糖和糖醇可以被吸收，在大量劑量後，可能會有很多殘留在腸腔內，導致滲透性腹瀉。^[9]

• 水和電解質

水的運輸機制尚不清楚，已提出幾種假設。水吸收是一個被動過程，其中水跨細胞間和跨細胞途徑透過響應由跨細胞鈉和其他溶質吸收產生的滲透梯度而透過。^[8] 簡單滲透可能解釋了一些水分吸收，但滲透壓差僅為 3-30 mosmol/kg，這意味著腸上皮細胞每隔幾秒鐘就會替換其全部體液。雖然一些水是協同轉運的，但腸上皮細胞沒有足夠的轉運蛋白來解釋所有吸收的水。特定的水轉運蛋白（水通道蛋白）存在於分泌上皮細胞中，基因敲除小鼠的研究表明它們可能是水吸收中定量最重要的因素。結腸作為水和電解質回收的器官，但其容量有限。快速注入 500 毫升或更多水到結腸會導致透過反射排便而引起腹瀉，這是直腸給藥灌腸的基礎。^[9] 糖醇，用作甜味劑，例如木糖醇、乳糖醇和山梨糖醇，吸收不良，會隨著足夠的水進入結腸以維持管腔等滲，然後發酵和吸收短鏈脂肪酸（SCFAs）、水和 Na+。如果結腸發酵能力超過，則會發生滲透性腹瀉，因為多餘的水無法被吸收。大多數礦物質透過載體介導的擴散（非被動）吸收。^[9]

• 維生素

水溶性維生素透過特定的轉運蛋白吸收。水溶性維生素被動轉運的一個例子是維生素 B1、B2 和 B6 的磷酸化衍生物在腸腔內被去磷酸化，這些衍生物被易化轉運蛋白吸收，然後透過再磷酸化被捕獲在細胞內。維生素 B12 與內因子結合吸收，內因子是一種由胃粘膜壁細胞分泌的糖蛋白。^[9]

主動運輸

主動運輸

• 概述

被動運輸和主動運輸之間的區別在於是否需要能量以及它們是順濃度梯度還是逆濃度梯度移動。被動運輸不需要能量，並順著濃度梯度移動。主動運輸需要能量才能逆濃度梯度移動。主動吸收/轉運的能量由三磷酸腺苷 (ATP) 提供，ATP 是人體中的能量貨幣。ATP 在其高能磷酸鍵中儲存能量。

主動運輸和載體蛋白的作用非常類似於酶底物反應。每種型別的載體蛋白至少有一個與其特定底物或溶質的結合位點。載體蛋白將溶質跨越膜的脂質雙層，首先在膜的一側暴露溶質結合位點，然後在另一側暴露。競爭性抑制劑或非競爭性抑制劑都可以中斷和阻斷溶質的結合，就像酶的情況一樣。競爭性抑制劑競爭相同的結合位點，而非競爭性抑制劑則結合在其他地方，間接改變載體蛋白的形狀，從而阻礙其特定底物與其結合的能力。主動運輸的過程可以透過三種方式完成：^[15]

1. 耦合載體將一種溶質跨膜上坡轉運與另一種溶質下坡轉運耦合。能量由 ATP 水解提供。

2. ATP 驅動泵將上坡轉運與 ATP 水解耦合。透過另一種溶質（如 Na+ 或 H+）的下坡流動，該溶質已釋放能量。

3. 光碟機動泵，主要存在於細菌細胞中，將上坡轉運與光能輸入耦合。

Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). 載體蛋白和主動膜轉運。細胞分子生物學。第 4 版。紐約：Garland Science。可從：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26896/

• 參考文獻

• '完整參考文獻：

[1] Pacha, J. 2000. 哺乳動物腸道運輸功能的發展。生理學評論。80(4) 1633-1677。

[2] Saier, MH. 2000. 跨膜溶質轉運蛋白的功能-系統發育分類系統。微生物學和分子生物學評論。64(2):354-411. DOI:10.1128/MMBR.64.2.354-411.2000.

[3] Geissler, C. and Powers, H. 2005. 人體營養學。第 9 版，愛思唯爾有限公司。

[4] Purves 等人，1992. 生命：生物科學，第 4 版，由 Sinauer Associates 和 WH Freeman 出版。

[5] Lindsay H. Allen 和 Andrew Prentice。2012. 人體營養百科全書，第 3 版。

[6] Gropper SS, Smith JL, Groff JL. (2008). 先進營養學和人體代謝。貝爾蒙特，加州：沃茲沃思出版社。

[7] Michael, W King. 2013. http://themedicalbiochemistrypage.org/membranes.php info@themedicalbiochemistrypage.org

[8] Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). 表皮及其幹細胞的更新。細胞分子生物學。第 4 版。紐約：Garland Science。可從：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26865/

[9] Rolfes, S., & Whitney, E. (2013). 理解營養學 (pp. 179). 斯坦福德，CT：Cengage Learning。

[10] Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). 載體蛋白和主動膜轉運。細胞分子生物學。第 4 版。紐約：Garland Science。可從：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26896/

• 網站

- 國際生物化學與分子生物學聯盟 [1]

- Michael W King，博士© 1996-2013 [themedicalbiochemistrypage.org]，info@themedicalbiochemistrypage.org - Sinauer Associates [www.sinauer.com]

- WH Freeman [www.whfreeman.com]

5.4.7 抗體

蛋白質參與防禦，特別是針對外來入侵者。抗體是執行這項工作的專門蛋白質，它們防禦機體免受抗原的攻擊，並被免疫系統用來保護機體免受細菌、病毒和其他外來物質（A.C.）的攻擊。抗體是大型的 Y 形蛋白質。它們被免疫系統招募來識別和中和細菌和病毒等外來物體。^[1]

抗體如何起作用？^[2] 抗體在血液中迴圈，並可能出現在身體的任何地方。如果迴圈的抗體接觸到它們被生成以對抗的目標或抗原，則抗體會與目標結合。根據抗原的不同，結合可能阻礙導致疾病的生物過程，或可能招募巨噬細胞來破壞外來物質。

作為功能

檔案：抗體功能

http://www.nwcreation.net/presentations/recombination/img031.GIF

抗體型別：型別：1. IgG：^[3] 兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈以 Y 形排列，這是抗體單體的典型形狀。（也稱為“γ 球蛋白”）是人體免疫系統中最豐富的抗體。它存在於血液和組織液中。IgG 是唯一能夠穿過胎盤為發育中的胎兒提供免疫保護的抗體。IgG 抗體在感染後約一個月出現，因此它們的存在表明機體對外來病原體產生了成熟的抗體反應。

2. IgM：主要存在於血液和淋巴液中，是機體對抗新感染時首先產生的抗體。^[4]

3. IgA：免疫球蛋白 A (IgA) 作為大多數哺乳動物粘液分泌物中主要的抗體類別，代表了對抗易受攻擊的粘膜表面吸入和攝入的病原體入侵的關鍵第一道防線。存在 2 種 IgA1 和 IgA2。

• IgA1 是血清中主要的 IgA 亞類。大多數淋巴組織中 IgA 產生細胞占主導地位。
• 在 IgA2 中，重鏈和輕鏈不是透過二硫鍵連線，而是透過非共價鍵連線。在分泌性淋巴組織（例如，腸道相關淋巴組織，或 GALT）中，IgA2 的產量比例大於非分泌性淋巴器官（例如，脾臟，外周淋巴結）。

4.IGE：IgE 透過與肥大細胞和嗜鹼性粒細胞表面上的 Fc 受體結合，啟動 IgE 介導的過敏反應。Fc 受體也存在於人類的嗜酸性粒細胞、單核細胞、巨噬細胞和血小板中。

5.IGD：是人體產生的五類抗體之一。它在血清組織中少量存在。雖然其確切功能尚不清楚，但 IgD 在對牛奶、胰島素、青黴素和各種毒素的過敏反應中會增加。血清中 IgD 的正常濃度為 0.5 至 3 mg/dL。

5.4.8 能量和葡萄糖

葡萄糖中的能量儲存在分子間的共價鍵中，最重要的是儲存在氫電子中。氫電子在光合作用過程中（植物從陽光中轉移）被提升到“更高的能量水平”，該過程發生在植物的光系統 I 中。這些氫電子隨後將在有氧細胞呼吸過程中透過電子傳遞鏈，而氫離子變得穩定。

1.8 5.4.8 蛋白質功能- 能量和葡萄糖

在嚴重碳水化合物不足的情況下，蛋白質可以從其通常的功能中轉移出來，以葡萄糖的形式為大腦和神經系統提供能量。（Berg、Tymoczko 和 Stryer，2002）。然而，蛋白質產生的能量明顯低於碳水化合物和脂類（4 千卡/克至 9 千卡/克），使用蛋白質作為燃料會犧牲其其他獨特功能。限制碳水化合物，因此依賴蛋白質作為主要能量來源，如果沒有醫生的調節，可能是一個有風險的飲食選擇。蛋白質作為其構建塊分子——氨基酸被整合到能量通路中。在代謝之前，必須透過脫氨基過程從氨基酸的骨架碳骨架中去除氨基（NH2）。含氮氨基與二氧化碳在肝臟中合成形成尿素，尿素在透過肝臟排洩之前被送到腎臟（Schutz，2011）。碳骨架被保留以進入能量通路。生糖氨基酸被轉化為丙酮酸，丙酮酸可以形成乙醯輔酶 A 並進入 TCA 迴圈，或形成葡萄糖。生酮氨基酸直接轉化為乙醯輔酶 A，因此不能形成葡萄糖。生糖和生酮氨基酸都可以透過 TCA 迴圈為身體提供能量或形成體脂肪，但只有生糖氨基酸可以為身體提供額外的葡萄糖。

圖：生糖氨基酸的糖異生

參考文獻 Benson, D. (n.d.). 糖異生。檢索於 2015 年 11 月 29 日，來自加州大學戴維斯分校化學：http://chemwiki.ucdavis.edu/Biological_Chemistry/Metabolism/Gluconeogenisis Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2002). 第 16.3 節：葡萄糖可以從非碳水化合物前體合成。在 J. M. Berg, J. L. Tymoczko, & L. Stryer, 生物化學（第 5 版）中。紐約：W H Freeman。檢索於 2015 年 11 月 28 日，來自 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22591/ Schutz, Y. (2011, 3 月). 蛋白質週轉、再生成和糖異生。國際維生素和營養研究雜誌，81(23)，101-107。doi:10.1024/0300-9831/a000064

5.4.9 蛋白質調節

蛋白質負責細胞中大量驚人的功能，從 DNA 複製到幫助自身產生蛋白質。沒有蛋白質，我們就無法生存。蛋白質是我們生物學中如此重要的一個方面，自然界一定會制定了幾個檢查和平衡措施，以便它們能夠正確發揮功能並防止它們破壞我們的細胞。本節將提供蛋白質調節機制之一的基本概述；蛋白質抑制。

我們用來治療各種疾病或症狀的許多藥物都涉及使用蛋白質抑制。抑制的作用是減慢、停止或加速某些酶的活性，從而實現預期效果。例如，青黴素透過抑制和阻斷某些細菌用來製造其細胞壁的酶而起作用，而沒有細胞壁，細菌就無法生存（Berg 等人，2002）。有幾種不同的抑制型別，包括競爭性抑制、非競爭性/別構抑制和反饋抑制。

競爭性抑制：每種酶都有自己的活性位點，它在那裡與給定的反應物或底物結合。這些底物可以根據酶在細胞中的特定作用而有所不同，從其他蛋白質到水分子等等。活性位點只會與完美適合其形狀的底物結合。競爭性抑制圍繞給定酶的活性位點的結合。競爭性抑制劑將與給定的反應物競爭，爭奪與酶的活性位點結合的機會。假設一個酶的活性位點呈圓形，它在給定的細胞中通常與給定的圓形反應物結合。如果向該細胞中添加了也是圓形的競爭性抑制劑，則反應物和抑制劑將爭奪它們在酶活性位點的位置，從而降低給定酶的反應速率。競爭性抑制劑的工作效果取決於其結合親和力（Stretlow 等人，2012），這是一個在本節中不會探討的概念。

Noncompetitive/Allosteric Inhibition:

許多酶除了活性位點之外，還有另一個位點，稱為別構位點。一些小分子透過能夠與這些別構位點結合而充當抑制劑，從而改變酶的活性位點。透過這種機制，別構抑制劑不會直接與活性位點競爭，並且可以改變活性位點的形狀，阻止正常的底物與活性位點結合。

反饋抑制：反饋抑制是一種特殊的別構抑制，其中一系列酶促反應的產物別構抑制該系列中第一個酶，以影響反應序列。這種型別的抑制可以分為正反饋或負反饋，其中反應產物將分別增加或減少產生的產物量。一個例子是血管緊張素對腎素的反饋抑制（Antonipillai 等人，1998），這是我們在課堂上討論過的主題，涉及正反饋。

Works Cited: 

1. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. 生物化學。第 5 版。紐約：W H Freeman；2002。第 8.5 節，酶可以被特定分子抑制。可從以下網址獲取：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22530/

2. Strelow J, Dewe W, Iversen PW, et al. 酶的作用機制測定。2012 年 5 月 1 日[更新於 2012 年 10 月 1 日]。在：Sittampalam GS, Coussens NP, Nelson H, et al.，編輯。測定指南手冊[網際網路]。貝塞斯達 (MD)：禮來公司和美國國立衛生研究院轉化科學發展中心；2004-。可從以下網址獲取：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK92001/

3. Antonipillai, I., Nadler, J., & Horton, R. (n.d.). 血管緊張素對腎素的反饋抑制透過脂氧合酶途徑表達*。內分泌學，1277-1281。

5.4.10 其他功能

蛋白質還參與一些背景角色，如血液凝固和視力。當受傷時，會發生一系列事件，導致纖維蛋白的產生，纖維蛋白是一種粘稠的、不溶的蛋白質纖維塊，從液體血液中形成堅實的凝塊。凝固發生後，膠原蛋白形成以建立一個疤痕，替換凝塊並癒合傷口。

來源：蛋白質功能。（2015）。檢索於 2015 年 10 月 20 日，來自 http://biology.about.com/od/molecularbiology/a/aa101904a.htm 由 A.C. 更新。