結構生物化學/催化策略
酶是透過穩定過渡態來催化反應的蛋白質，因此降低了反應的活化能。為了實現這一點，酶使用不同的反應類別，稱為催化策略。催化策略中使用的四類酶是：- 絲氨酸蛋白酶：胰凝乳蛋白酶催化機制的示例 - 碳酸酐酶：使快速反應更快 碳酸酐酶在血液中使 HCO3- 脫水以形成 CO2，以便在血液透過肺部時撥出。 - 限制性內切酶（BamHI）：Bam HI：用於 DNA 裂解反應。這種酶識別目標 DNA 中特定的鹼基序列，即識別位點，並在定義的位置切割 DNA。我與二價陽離子共同結晶了 BamHI-DNA 複合物，BamHI 結合到非特異性 DNA 上形成靜電陷阱，使其能夠沿著 DNA 滑動。催化機制：反應前狀態（穀氨酸 113 充當一般鹼，從水分子中去除質子）
Transition state (Pentavalent phosphate intermediate forms with 2 negative charges)
Post-reactive state (proton donated by water molecule goes to oxygen in leaving group, phosphodiester bond is broken)
- 核苷單磷酸激酶 NMP 激酶是一種酶，有助於將三磷酸核苷末端的磷醯基轉移到核苷單磷酸 NMP 上的磷醯基 NMP + ATP --> NDP + ADP
用於催化反應的策略是
雖然大多數酶只具有改變底物形狀的活性位點，但在共價催化中，酶（或輔因子）作為第一步與底物共價結合。活性位點包含一個反應性基團，通常是親核試劑，與底物形成共價鍵。然後，酶經過一個機制，最終分解底物並重新形成自身。例如，胰凝乳蛋白酶可以透過利用共價修飾來催化反應。它可以使用絲氨酸殘基作為親核試劑來吸引底物的非反應性羰基。
其他與胰凝乳蛋白酶類似的蛋白酶，如胰蛋白酶，可以使用催化三聯體（包含天冬氨酸、組氨酸和絲氨酸殘基）來啟用酶活性並斷裂肽鍵。蛋白酶通常涉及一個親核試劑來吸引肽羰基。半胱氨酸蛋白酶透過組氨酸活化來攻擊羰基。天冬氨酸蛋白酶透過天冬氨酸對來活化，天冬氨酸對分別以去質子化和質子化形式存在，分別攻擊水分子和羰基。金屬蛋白酶透過結合的金屬離子（通常是鋅）來活化，以活化水分子，水分子充當親核試劑來攻擊肽羰基。
這些酶通常使用除水以外的分子來捐贈或接受質子作為親核試劑。一個例子是碳酸酐酶中的鋅離子-組氨酸複合物，它將 H2CO4 分解成氫離子和碳酸氫根離子。鋅吸引水分子，然後去質子化。氧充當親核試劑，攻擊二氧化碳分子，形成複雜的配位複合物。然後，另一個取代複合物，釋放碳酸氫根離子。
兩個底物的緊密接近可以增加兩者之間反應的速率。通常，當兩個分子結合成一個分子時，熵會降低。將這兩個分子聚集在一起的酶會降低熵。這種速率的增加類似於增加反應物的濃度。然而，近似催化通常比簡單地增加反應物濃度更能提高反應速率，因為酶通常使反應成為假分子內反應。
金屬離子可以直接促進鍵的形成。由於它們是親電性的，它們也可以充當穩定反應中間體上的電荷的作用。
所採用的策略型別取決於酶的結構特性以及酶將催化的反應。在催化反應中，許多時候會使用多種策略組合。