結構生物化學/細胞器/細胞骨架
細胞骨架的結構生物化學對細胞體至關重要
細胞骨架為細胞提供支援。它是一個蛋白質纖維網路，支撐細胞形狀並將細胞器固定在細胞內。細胞骨架的三個主要結構成分是微管（由微管蛋白形成）、微絲（由肌動蛋白形成）和中間纖維。所有三個成分透過非共價鍵相互作用。真核細胞含有稱為中間纖維、微絲和微管的蛋白質，這些蛋白質統稱為細胞骨架。此外，細胞骨架蛋白是多功能的，也參與全細胞運動和細胞內物質的運動。
肌動蛋白和微管蛋白是豐富的細胞骨架蛋白，由於它們具有獨特的形成絲狀蛋白的特性，因此支援多種細胞過程。最近的證據表明，肌動蛋白和微管蛋白存在受調節的降解途徑，共同維持細胞骨架蛋白的質量控制，確保微絲和微管的正常功能。[1]
微管是微管蛋白的聚合物。它們有助於細胞運輸。它們也幫助細胞形狀，因為它可以抵抗壓縮。它還有助於促進細胞運動。有兩種馬達蛋白幫助細胞器沿著微管移動
- 驅動蛋白，它將東西移開細胞核。
- 動力蛋白，它將東西移動到細胞核。
微管的直徑比微絲和中間纖維大。空心微管結構由 13 個微管蛋白二聚體組成。它們是一個α-微管蛋白加上一個β-微管蛋白形成一個微管蛋白二聚體。微管還有助於細胞內物質的移動，也參與透過纖毛和鞭毛推動全細胞運動。微管提供軌道，可以以高效、定向的方式將囊泡從一個細胞器移動到另一個細胞器。微管還在有絲分裂期間分離複製的染色體。
微絲是肌動蛋白的聚合物。它們也幫助細胞形狀，因為它可以承受細胞內的張力。它也參與細胞運動。有三種細胞形狀，即微絨毛、片狀偽足和絲狀偽足。
- 微絨毛是表面上的突起，增加了表面積。
- 片狀偽足是膜皺褶，有助於感知環境並引導運動。
- 絲狀偽足類似於微絨毛，但不太穩定。它們也感知環境。它們可以變成片狀偽足。
當單個肌動蛋白單體在 ATP 水解的驅動下聚合形成絲狀肌動蛋白鏈時，就會形成微絲。微絲是動態結構，以受控方式生長和收縮。一些微絲在細胞中起結構作用以維持細胞形狀。這些結構微絲在兩端都有蛋白質帽，以防止微絲長度發生變化。其他微絲具有需要動態長度變化的功能。微絲還介導細胞質流動，這是一種混合細胞質以幫助擴散的過程。
中間纖維是角蛋白的聚合物。它們也幫助細胞形狀，因為它可以承受細胞內的張力。它主要參與細胞器錨定。中間纖維還包含各種纖維蛋白，其直徑約為 10 奈米。中間纖維通常在細胞膜下形成網狀結構，並且在缺乏細胞壁的細胞中，有助於賦予和維持細胞形狀。中間纖維相當穩定，據認為不像微絲那樣經歷劇烈的長度變化。
細胞骨架通常根據細胞的需要合成；但是，一些蛋白質纖維是永久性的。因此，細胞骨架的可變性質有助於其五個重要功能。
細胞的機械強度是由於細胞骨架中的蛋白質支架。在某些細胞中，蛋白質支架還決定了細胞的形狀。微絨毛由細胞骨架纖維（如微絲）支撐。微絨毛還增加了細胞的表面積，以便吸收物質。
細胞的細胞骨架纖維有助於穩定細胞器的位置。然而，細胞的內部排列會根據細胞的需要而變化。細胞器是動態的，並且會隨著時間的推移而發生變化。
細胞骨架能夠在細胞內以及細胞質內移動物質，從而有助於細胞器的移動。該功能在神經系統中尤其重要，因為物質經常在長距離的細胞內運輸。(3908283293)
細胞透過連線細胞骨架中的蛋白質纖維以及細胞外空間中的蛋白質纖維相互連線。在此過程中，細胞外部的物質也得到了穩定。細胞的組裝不僅有助於組織的機械強度，還允許資訊從一個細胞轉移到另一個細胞。
細胞的細胞骨架使細胞能夠運動。例如，白細胞的細胞骨架使它們能夠從血管中擠出來。生長的神經細胞也能發出延伸，使其能夠伸長。細胞膜上的纖毛和鞭毛的微管細胞骨架使它們能夠運動。此外，馬達蛋白利用 ATP 中的能量，可以透過沿著細胞骨架纖維滑動來幫助細胞的運動和細胞內運輸。細胞骨架中有三種類型的馬達蛋白，包括肌球蛋白、驅動蛋白和動力蛋白。驅動蛋白通常將囊泡從細胞內部帶到周邊。如果驅動蛋白髮生突變，那麼很可能會有神經系統疾病。KIF1β 是驅動蛋白突變導致的一種疾病。它會導致手臂和腿部無力。動力蛋白，另一方面，將囊泡從周邊帶回細胞內部。馬達蛋白將能量轉化為運動，而細胞骨架中的馬達蛋白使用儲存的 ATP。肌球蛋白使肌肉收縮。驅動蛋白使微管沿著微管運動，而動力蛋白則幫助纖毛和鞭毛的微管束產生鞭狀運動。許多馬達蛋白由兩個頭部（與細胞骨架纖維結合）、一個頸部和一個末端的尾部區域（與細胞器結合）組成。
細胞骨架蛋白的進化需要一種新穎的生物發生機制。真核生物的細胞骨架增強了細胞內運輸和細胞分裂。這些功能曾經被認為是真核生物與原核生物的區分要素，因為細菌細胞骨架也由類似於肌動蛋白和微管蛋白的蛋白質組成。細菌中的肌動蛋白樣和微管蛋白樣蛋白質形成絲狀結構，暗示著遺傳物質的複製和細胞形狀的維持。[2] 然而，真核生物中的肌動蛋白和微管蛋白在維持關鍵的創新特性方面不同於類似的原核生物蛋白質，而這些特性對於真核生物發生（真核生物條件的起源/真核生物條件的進化）至關重要。[3]
真核生物和細菌都具有細胞骨架。與肌動蛋白同源的細菌蛋白質是 MreB 和 ParM，而與微管蛋白同源的細菌蛋白質是 FtsZ。然而，肌動蛋白和微管蛋白與 MreB、ParM 和 FtsZ 的區別在於，它們具有對真核生物發生很重要的特性。
- 真核生物中的肌動蛋白和微管蛋白形成微絲和微管，它們與相應的分子馬達（肌球蛋白、驅動蛋白、動力蛋白）結合，用於吞噬作用。吞噬作用使內共生成為可能，也促進了纖毛的發育，從而支援運動和感覺。[4] 真核生物中肌動蛋白和微管蛋白的出現是促進其有效摺疊和組裝的重要因素 [5][6]，這被稱為細胞骨架蛋白生物發生機制 (CPBM)。CPBM 包括分子伴侶，它們幫助摺疊含無尾複合多肽-1 (CCT) 的伴侶蛋白、摺疊蛋白 (PFD) - 調節 CCT 功能的類磷酸化蛋白，以及其他五個輔助因子。 [7][8][9][10][11] 此外，翻譯後修飾和蛋白酶體降解是調節肌動蛋白和微管蛋白功能所必需的，這也僅限於真核生物。
- 另一方面，原核生物中不存在細胞骨架蛋白生物發生機制。
肌動蛋白和微管蛋白濃度受到嚴格控制，因為它們對細胞骨架動力學具有關鍵影響。在動物細胞中，微管蛋白的合成受自調節反饋機制的調節，該機制可以感知微管蛋白異二聚體的濃度，從而調節 α-微管蛋白和 β-微管蛋白 mRNA 的穩定性。 [12][13] 與動物相似，後生動物中微管蛋白的合成也因其關鍵影響而受到自調節。研究表明，釀酒酵母中 β-微管蛋白的過表達會導致微管功能異常和生長緩慢。[14]
肌動蛋白過表達是由一個尚未完全確定的反饋機制引起的，該機制對肌動蛋白單體濃度敏感，可以透過肌動蛋白 mRNA 的 3' 非翻譯區的存在來預防。[15]
細胞骨架蛋白生物發生機制存在於真核生物中，但不存在於原核生物中。它包括含 CCT（複合多肽-1）和 PFD（摺疊蛋白）的伴侶蛋白、類磷酸化蛋白和五個輔助因子。伴侶蛋白分子幫助肌動蛋白和微管蛋白摺疊。蛋白質生物發生機制面臨的挑戰包括：(1) 細胞中肌動蛋白和微管蛋白的高濃度，(2) 肌動蛋白和微管蛋白自締合的趨勢，(3) 肌動蛋白和微管蛋白無法在沒有其他分子幫助的情況下摺疊，(4) 肌動蛋白和微管蛋白相互競爭同一個摺疊空間。
細胞骨架蛋白的生物發生面臨很多困難，主要是由於肌動蛋白和微管蛋白濃度豐富、自締合傾向以及無法獨立摺疊。此外，爭奪有限摺疊空間的競爭也是細胞骨架蛋白生物發生的挑戰。[16] 幸運的是，特定伴侶蛋白輔助因子的作用可以解釋伴侶蛋白介導的細胞骨架蛋白摺疊的調節。
真核生物胞質伴侶蛋白具有獨特的協助肌動蛋白和微管蛋白摺疊的能力。分子伴侶可以與新合成的多肽鏈相互作用，使其在摺疊過程中變得穩定，從而形成從線性單體氨基酸鏈到更復雜和功能性蛋白質的形狀 [17]。有很多型別的伴侶蛋白可以指導新蛋白質的摺疊、應激變性蛋白質的重新摺疊、蛋白質的解摺疊以及蛋白質的運輸 [18][19]。
伴侶蛋白，一個重要的分子伴侶家族，具有桶狀結構，由兩個由 60kDa（道爾頓原子質量單位）組成的多聚體疊層環組成。伴侶蛋白在摺疊迴圈中經歷 ATP 依賴性構象變化：促進底物結合、包封和釋放[20]。在真核生物中，胞質伴侶蛋白是無尾複合多肽 1 環複合體 (CCT)，它對於酵母和蠕蟲的生存至關重要。
CCT 對肌動蛋白和微管蛋白的生物發生至關重要。CCT 由八個相關的亞基組成 - α、β、γ、δ、ε、ζ、η、θ - 它們在每個寡聚體中出現兩次。CCT 與古細菌伴侶蛋白熱酶體密切相關，但與細菌伴侶蛋白 GroEL 相當不同 [21]。已知 CCT 比細菌 GroEL 具有更特異性的結合特徵 [22][23]。作為一種伴侶蛋白，CCT 在其摺疊迴圈中經歷 ATP 依賴性構象變化。由於肌動蛋白和微管蛋白的含量豐富，它們佔據了 CCT 複合物的很大一部分。除了肌動蛋白和微管蛋白外，還有其他 CCT 底物在細胞週期的程序中也發揮著關鍵作用 [24] 研究表明，CCT 在體內的功能受幾個專門的輔助因子的調節，包括 PFD 和類磷酸化蛋白。
PFD，一種水母狀分子伴侶，對於新合成的細胞骨架蛋白的穩定至關重要，是肌動蛋白和微管蛋白生物發生的 CCT 伴侶蛋白 [25][26]。
磷脂醯肌醇蛋白樣蛋白是 CCT 相關肌動蛋白和微管蛋白摺疊調節劑，是一種含有硫氧還蛋白結構域的蛋白，與視網膜 G 蛋白訊號調節劑磷脂醯肌醇蛋白同源[27]。
微管蛋白摺疊輔助因子
[edit | edit source]科學家認為，肌動蛋白從 CCT 中釋放出來時處於天然的、組裝能力強的狀態，但環化酶相關蛋白可能會與肌動蛋白近天然或不穩定的形式相互作用並穩定它們，與伴侶蛋白緊密結合[28]。另一方面，功能性微管蛋白是必需的 α-β 異二聚體，並在與二聚體組裝相關的摺疊途徑中進化而來[29]。
每個輔助因子的作用
1. 微管蛋白輔助因子 A (TBCA): 收集未組裝的 β-微管蛋白
2. 微管蛋白輔助因子 D (TBCD): 幫助 β-微管蛋白沿著組裝途徑移動
3. 微管蛋白輔助因子 B (TBCB): 在伴侶蛋白釋放後與 α-微管蛋白結合
4. 微管蛋白輔助因子 E (TBCE): 從 TBCB 接收 α-微管蛋白並進一步加工
5. 微管蛋白輔助因子 C (TBCC): 如果存在穩定的超複合物（由 β-微管蛋白-TBCD 和 α-微管蛋白-TBCE 複合物結合形成），則促進 β-微管蛋白中 GTP 的水解
- a. 也促進天然 α-β-微管蛋白異二聚體的釋放
與輔助因子相關的疾病
據信，如果 TBCB 未被正確降解，可能會導致一種稱為巨軸索神經病的腦神經疾病。這種疾病與細胞中微管密度的降低有關。TBCE 的突變與甲狀旁腺功能減退症（一種發育障礙）、智力障礙和麵部畸形 (HRD) 相關。
摺疊蛋白
[edit | edit source]摺疊蛋白 (PFD) 是一種 CCT 伴侶蛋白，對於穩定新生的細胞骨架蛋白是必需的。它由兩個 α 型亞基和四個 β 型亞基組成，這些亞基共同構成類似於水母形狀的結構。六個亞基形成一個類似於矩形的腔，當鏈從核糖體出來時，它會附著在新生形成的肌動蛋白和微管蛋白上。然後，PFD 將肌動蛋白和微管蛋白傳遞給 CCT，可能是透過對接和底物釋放機制（由 PFD-肌動蛋白複合物的電子顯微鏡分析支援）。PFD 也可能透過將部分摺疊的分子引導回 CCT 進行更多摺疊來提高肌動蛋白和微管蛋白蛋白摺疊的效率。這一觀點得到以下事實的支援：觀察到沒有 PFD 的酵母細胞比野生型細胞更緩慢地摺疊肌動蛋白和微管蛋白。此外，Pfd1 基因敲除小鼠表現出細胞骨架蛋白功能障礙、神經元丟失、神經肌肉缺陷和淋巴細胞發育缺陷的跡象。這些 Pfd1 基因敲除小鼠只能存活五週。
磷脂醯肌醇蛋白樣蛋白
[edit | edit source]磷脂醯肌醇蛋白樣蛋白調節肌動蛋白和微管蛋白的摺疊。三種這樣的蛋白被稱為 PhLP1、PhLP2 和 PhLP3，因為它們是 CCT 結合蛋白。PhLP1 幫助 CCT 組裝三聚體 G 蛋白；這個過程受 PhLP1 磷酸化的調節。PhLP2 和 PhLP3 參與細胞骨架蛋白的生物合成。據信，PhLP2 對肌動蛋白生物合成具有特異性，而 PhLP3 對微管蛋白生物合成具有特異性。換句話說，PhLP2 功能的破壞會導致嚴重的肌動蛋白細胞骨架缺陷，而 PhLP3 功能的破壞會改變正常的微管蛋白生物合成。
在體外研究中，觀察到過量的 PhLP2 和 PhLP3 會阻止肌動蛋白和微管蛋白透過 CCT 介導的摺疊途徑摺疊。據信這是由於 CCT ATPase 活性降低。然而，當在酵母細胞中進行研究時，似乎 PhLP2 會刺激純化的酵母 CCT 的肌動蛋白摺疊。這項研究的研究人員得出結論，哺乳動物 PhPL2 中不存在於酵母 PhLP2 中的氨基酸是阻止肌動蛋白和微管蛋白摺疊的原因。這也支援了高等真核生物進化出對細胞骨架蛋白的更多調節的想法。
蛋白質生物合成/質量控制途徑
[edit | edit source]1. 翻譯
- a. 翻譯後，新生肌動蛋白和微管蛋白透過以下方式進行摺疊
- i. PFD 摺疊途徑。
- 1. 在 PFD 和底物傳遞的幫助下。
- ii. PFD 獨立途徑。
- i. PFD 摺疊途徑。
2. 摺疊
- a. PFD 和 PFD 獨立摺疊途徑都導致形成 CCT（胞質伴侶蛋白）。
- b. 隨後進行 CCT 介導的摺疊，導致
- i. 形成近天然的 α 和 β 微管蛋白。
- ii. 形成近天然的肌動蛋白。
3. 組裝、拆卸和聚合
- a. 近天然的 α 和 β 微管蛋白組裝成 TBCE-TBCD 複合物。
- i. 複合物形成摺疊的微管蛋白異二聚體。
- ii. 摺疊的微管蛋白異二聚體聚合形成微管。
- b. 近天然的肌動蛋白摺疊成摺疊的肌動蛋白單體。
- i. 摺疊的肌動蛋白單體聚合形成微絲。
4. 降解
- a. 未用於聚合的遊離微管蛋白和遊離肌動蛋白會泛素化進入蛋白酶體。
- i. 蛋白酶體隨後降解。
細胞骨架蛋白的翻譯後修飾 (PMT)
[edit | edit source]對於肌動蛋白，已知翻譯後修飾只會影響摺疊。另一方面，微管蛋白受到 PTM 的影響，以一種允許天然蛋白以可逆和調節的方式開啟和關閉活性的方式。微管蛋白可以透過多種方式進行修飾，例如乙醯化、去酪氨酸化和穀氨酸化。這些微管蛋白修飾發生在微管上，據推測（雖然沒有經過很好的檢驗）遊離微管蛋白異二聚體是負責逆轉這些修飾的底物。然而，大量研究致力於微管蛋白 PTMs 的整體研究。例如，最近的研究表明，微管蛋白乙醯化與一種稱為肌萎縮側索硬化症 (ALS) 的人類神經退行性疾病有關。
細胞骨架蛋白的降解
[edit | edit source]質量控制過程的一部分包括蛋白質的降解。在這個過程中，受損的蛋白質和無法在伴侶蛋白的幫助下重新摺疊的錯誤摺疊蛋白質會被去除。不幸的是，降解發生的途徑沒有生物合成過程研究得那麼透徹。Invalid parameter in <ref> tag
所有細胞蛋白的週轉率和穩態濃度透過以下方式調節
1. 透過泛素-蛋白酶體系統 (UPS) 降解蛋白質
2. 溶酶體降解 3. 另一種蛋白水解機制
“蛋白質穩態”是指調節過程，其中無法透過伴侶蛋白修復的受損或錯誤摺疊的蛋白質透過蛋白水解被去除。在肌動蛋白和微管蛋白降解的研究中，沒有投入太多工作，但已知微管蛋白在存在如秋水仙鹼等微管去穩定藥物時會迅速降解。此類藥物使微管蛋白更易溶。
帕金
[edit | edit source]帕金是一種泛素蛋白連線酶，對微管蛋白降解至關重要。帕金在常染色體隱性遺傳性青少年帕金森病 (PD) 患者中發生突變。其正常功能是與 HSP70 相互作用蛋白 (CHIP) 相互作用，使壓力變性蛋白泛素化。據信，帕金還能刺激 α-微管蛋白和 β-微管蛋白的泛素化和蛋白酶體降解。過表達突變 α-突觸核蛋白（帕金森病中一種有毒的包涵體形成蛋白）的細胞顯示 α-微管蛋白濃度增加和不溶性帕金。這兩種特徵也見於受路易體病影響的患者。
輔助因子 E 樣
[edit | edit source]E-like (COEL) 是一種微管蛋白摺疊輔助因子，它是一種會破壞微管蛋白的蛋白質。沒有人類 COEL 的細胞中含有過量的穩定微管，而在含有過量 COEL 的細胞中觀察到微管分解和 α-微管蛋白降解。COEL 存在引起的微管蛋白降解被一種稱為 stathmin 的微管負調節因子所抵消，該因子會隔離微管蛋白。總的來說，COEL 重要的原因有三個：1. 它可以去除錯誤摺疊的微管蛋白 2. 調節微管蛋白的濃度 3. 控制微管蛋白的亞型。[30]
在後生動物細胞中，當 CCT 或 PFD 功能不正常時，微管蛋白的濃度會降低。然而，肌動蛋白的濃度不受顯著影響。這表明肌動蛋白的質量控制不同於微管蛋白。相對於對照微管蛋白，似乎沒有那麼多的需求去除錯誤摺疊的 β-肌動蛋白。儘管如此，在某些情況下，肌動蛋白降解是必要的。在缺血性氧化損傷的情況下，心臟特異性的 α-肌動蛋白會被蛋白酶體降解。還發現，當心肌細胞中的肌肉收縮被藥物抑制時，α-肌動蛋白會被溶酶體降解。最近觀察到，TRIM32 是一種在體外泛素化 α-肌動蛋白的泛素蛋白，當它在人胚腎細胞中異常表達時，會降低細胞質 β-肌動蛋白的濃度。TRIM32 突變在 Bardet-Biedl 綜合徵和肌肉營養不良中被發現，儘管 TRIM32 在這些疾病中的實際作用仍然未知。[31]
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