結構生物化學/化學鍵/範德華相互作用
範德華相互作用（也稱為倫敦分散力）是在彼此靠近的分子之間發生的弱吸引力。這些相互作用的基礎是圍繞原子分佈的電子電荷會隨著時間的推移而波動。當兩個原子彼此靠近時，這種吸引力會增加，直到它們被範德華接觸距離隔開。當兩個分子彼此過近時，由於排斥作用產生的勢能很高，這意味著它是不穩定的。即使分子是中性的，也會發生排斥，因為每個分子周圍都有一個電子雲。當這些分子彼此過近時，分子之間會發生排斥。當分子彼此遠離時，由於排斥引起的勢能會降低。這種力以約翰內斯·迪德里克·範德瓦爾斯的名字命名，他是研究它們的荷蘭物理學家。
當兩個分子相隔一定距離時，它們可以透過範德華力相互作用。當分子處於範德華接觸距離時，它們被範德華相互作用穩定，因為系統在該距離處的勢能處於最低點。在右側顯示的勢能圖中，最小勢能點對應於範德華接觸距離。
當分子之間的距離增加時，由於它們相距較遠，弱鍵合的分子會失去穩定性，不再受範德華力的影響。但是，當兩個分子之間的距離減小時，由於分子之間的靜電排斥，穩定性也會降低。這種排斥作用在範德華相互作用中比在離子相互作用中更劇烈和更強烈，在離子相互作用中，排斥作用的程度更逐漸地感受到。
與範德華相互作用相關的能量非常小。通常，它們大約為每原子對 2 到 4 kJ/mol。當兩個大分子表面相互靠近時，大量的原子處於範德華接觸，並且在許多原子對上累加的淨效應可能很大。像蛋白質和DNA這樣的生物大分子包含許多潛在的範德華相互作用位點，這些微弱結合力的累積效應可能非常大；因此，生物大分子最穩定的結構是弱相互作用最大化的結構。
除了氫鍵和二硫鍵外，蛋白質結構還可以透過範德華相互作用穩定。在捲曲螺旋蛋白中，存在七肽重複序列，這些重複序列透過每個α螺旋之間的側鏈相互作用形成；七肽重複序列在每 7 個殘基中重複一次。如果這些重複殘基是疏水的，例如亮氨酸，則會形成範德華相互作用以穩定這種蛋白質結構。
Berg, Jeremy; Tymoczko, John; Stryer, Lubert. 生物化學，第 6 版。W.H. Freeman and Company。2007 年。(8)