結構生物化學/酶/別構酶
別構酶 是米氏方程的一個例外。因為它們具有兩個以上亞基和活性位點，所以它們不遵守米氏動力學，而是呈現 S 形動力學。由於別構酶是 協同的，因此 V0 對 [S] 的圖呈現 S 形曲線。
S 形曲線是由於 T 狀態和 R 狀態曲線的組合而形成的。T 狀態曲線將低於此處顯示的曲線，而 R 狀態曲線將高於。與許多酶不同，別構酶不遵守米氏動力學。這是因為別構酶必須考慮多個活性位點和多個亞基。因此，別構酶呈現上述 S 形曲線。反應速度 vo 與底物濃度的曲線圖沒有呈現使用米氏方程預測的雙曲線圖。對於別構酶，影響一種底物的催化活性會改變位於同一酶中的其他活性位點的性質。這種相互作用平衡的結果是協同效應，這意味著底物與酶活性位點的結合會影響底物與其他活性位點的結合。這種協同性解釋了 V0 與底物濃度的 S 形曲線。
A. 簡介
別構酶與其他酶不同，因為它能夠適應環境中的各種條件，這是由於它的特殊性質。別構酶的特殊性質是它除了活性位點外還包含一個別構位點，該位點結合底物。非底物分子與別構位點的結合會影響酶的活性。在影響活性時，它可以增強或削弱酶的活性。別構酶的另一個重要特性是它還包含許多具有多個活性位點和別構位點的多肽鏈。與別構位點結合的非底物分子稱為別構調節劑。
示例
天冬氨酸轉氨甲醯酶是一個別構酶的典型例子。該酶催化嘧啶合成的第一步。該酶的功能是催化天冬氨酸和氨甲醯磷酸的縮合，形成氨甲醯天冬氨酸和正磷酸鹽。該酶最終催化產生三磷酸胞苷 (CTP) 的反應。這種別構酶的獨特之處在於，對於最終產物 CTP 的高濃度，酶的活性較低。然而，對於最終產物 CTP 的低濃度，酶的活性較高。別構性質表現為 CTP 分子具有奇特的構型或形狀，與底物不同。CTP 不是與活性位點結合，而是與別構位點結合。因此，CTP 充當別構抑制劑，降低酶的活性。這種酶還在不同的多肽鏈上具有獨立的調節亞基和催化亞基。然而，在 CTP 濃度保持較高而人體細胞需要更多酶的情況下，不同的別構分子 ATP 會附著在別構位點，並充當酶活化劑，增強酶的活性。因此，即使在 CTP 濃度高的情況下，由於 ATP 也作用於別構位點，因此可以增強酶活性。此示例解釋了別構控制的優勢以及別構酶適應環境各種條件的能力。這對細胞特別有用，因為在某些情況下，細胞需要像“ATP”這樣的別構活化劑來增強酶的活性，即使由於產物量過高而被抑制。(CTP) 反饋抑制方面也表現為高量的產物會以抑制方式抑制酶的作用。
B. 別構酶的性質
別構酶具有與其他酶不同的獨特性質。
(1) 一點是，別構酶不遵循米氏動力學。這是因為別構酶具有多個活性位點。這些多個活性位點表現出協同性，即一個活性位點的結合會影響酶上其他活性位點的親和力。如前所述，是這些受影響的活性位點導致了別構酶的 S 形曲線。
(2) 別構酶受底物濃度的影響。例如，在高濃度的底物下，更多酶處於 R 狀態。當沒有足夠的底物與酶結合時，T 狀態佔優勢。換句話說，T 狀態和 R 狀態之間的平衡取決於底物的濃度。
(3) 別構酶受其他分子的調節。這一點在分子 2,3-BPG、pH 和 CO2 調節血紅蛋白對氧氣的結合親和力時可見。2,3-BPG 透過穩定 T 狀態來降低 O2 與血紅蛋白的結合親和力。將 pH 從生理 pH=7.4 降至 7.2（肌肉和組織中的 pH）有利於釋放 O2。在體內富含 CO2 的區域，血紅蛋白更有可能釋放氧氣。
參考資料
生物化學第六版。Berg，Jeremy M；Tymoczko，John L；Stryer，Lubert。W.H. Freeman 公司，紐約