結構生物化學/酶/酶的演化
進化是指一個生物種群的遺傳物質在一代代之間發生的改變。透過檢查具有相似特徵的多種酶，已經發現了酶進化的證據。
催化三聯體存在於其他與胰凝乳蛋白酶相似的水解酶中。這些蛋白質序列大約有 40% 是相同的，並且具有幾乎相同的整體結構。然而，這些蛋白質在底物特異性方面有所不同。該家族的其他成員包括參與血液凝固的一組蛋白質。已經發現其他與胰凝乳蛋白酶無關的酶包含非常相似的活性位點。在不同蛋白質家族中存在非常相似的活性位點是趨同進化的結果。此外，已經發現了其他蛋白酶，它們包含一個被不同側鏈啟用的活性位點絲氨酸或蘇氨酸殘基。可以得出結論，蛋白酶中的催化三聯體由於其在不同酶中的出現頻率，在肽的水解中特別有效。
與人類酶同源的碳酸酐酶在動物以及一些細菌和藻類中很常見。此外，已經發現了兩個其他碳酸酐酶家族，它們具有催化活性。在植物中，發現了β碳酸酐酶，並且發現儘管它具有與α碳酸酐酶類似的結合鋅離子，但其結構卻無關。γ碳酸酐酶被發現具有三個與α碳酸酐酶相似的鋅位點。趨同進化產生了至少三次依賴於配位鋅離子的碳酸酐酶。
在廣泛的蛋白質中存在類似於 NMP 激酶中的結構域。例如，ATP 合成酶、分子馬達蛋白、訊號轉導和翻譯。P-環 NTPase 結構域的廣泛用途可能是由其進行重大構象變化的能力來解釋的。
Berg, Jeremy M. John L. Tymoczko. Lubert Stryer. 生物化學第六版。W.H. Freeman and Company。紐約，2007 年。