結構生物化學/酶/基態
電子處於基態意味著它處於最低能量狀態，換句話說，當電子不處於基態時，它處於激發態。已知分子的激發態比其基態具有更高的能級。熱力學第三定律指出，當系統處於絕對零度時，系統處於基態，這導致反應的熵由該基態的簡併性決定。但是，由於其物理/化學性質，一些系統將具有零熵。
在酶與底物混合後的最初時刻，沒有形成產物，也不存在中間體。對反應接下來的幾毫秒的研究被稱為預穩態動力學。因此，預穩態動力學關注酶-底物中間體（如 ES 或 E*）的形成和消耗，直到它們達到穩態濃度。
這種方法最初應用於胰凝乳蛋白酶催化的水解反應。通常，中間體的檢測是研究酶遵循何種機制的關鍵證據。例如，在上圖所示的乒乓機制中，快速動力學測量可以跟蹤產物 P 的釋放並測量修飾的酶中間體 E* 的形成。在胰凝乳蛋白酶的情況下，該中間體是由活性位點中親核絲氨酸對底物的攻擊和醯基酶中間體的形成而形成的。
在下圖中，酶在反應開始後的最初幾秒內迅速產生 E*。隨著穩態的達到，速率隨後減慢。反應的這種快速爆發階段測量了酶的單次週轉。因此，在該爆發中釋放的產物量，如圖中 y 軸上的截距所示，也給出了測定中存在的活性酶量。File:Pre-steady-state.pdf
穩態假設由喬治·布里格斯和約翰·霍爾丹於 1942 年提出。在這種假設中，即使起始材料和產物的濃度發生變化，反應中間體的濃度也保持不變。當中間體形成和分解的速率相等時，就會發生穩態。穩態假設依賴於以下事實：中間體從反應物形成和從中間體形成產物都具有比其相應的逆反應快得多的速率。換句話說，穩態假設 k1>>k-1 且 k2>>k-2。