結構生物化學/酶/最大速度

簡介

當酶應用於反應時，它允許反應物快速生成產物。然而，隨著時間的推移，酶對底物的使用不會持續加速反應。當酶被底物完全飽和時，就會發生這種情況。此時，酶的所有活性位點都被佔據。因此，反應達到最大速度漸近，最終趨於穩定速率。最大速度證明了酶-底物複合物的存在。最大速度也稱為轉換率，或單位時間內它可以將底物分子轉化為產物的數量。當酶被飽和時，溶液中的所有酶都存在於 ES 複合物中，因此中間體的形成不再影響速率。這意味著 Vmax 僅由 ES 複合物生成產物的速率常數決定。

檔案：最大速度.GIF

有一種更古老的方法來確定 K_M 和 V_max。它在計算機發明之前使用，因為當時很難繪製米氏方程的曲線。因此，無法從曲線中獲得 K_M 和 V_max 的精確值。該方法透過對米氏方程兩邊取倒數，將米氏方程轉換為直線。y 軸為 1 / V_max，x 軸為 1 / [S]。斜率為 K_M / V_max。

1 / V₀ = (K_M / V_max) • (1 / S) + (1 / V_max)

可逆抑制劑的影響

由於最大速度本質上是源自酶-底物複合物生成產物的速率 (k₂) 和初始酶濃度 ([E_o])，因此最大速度會受到某些型別的可逆抑制劑的影響。（注意：V_max = k₂[E_o]。）在不同型別的可逆抑制劑中——競爭性、非競爭性和混合性——V_max 僅受非競爭性和混合性抑制劑的影響。對於非競爭性抑制劑，酶-底物-抑制劑複合物降低了初始酶濃度生成產物的全部潛力，從而降低了最大速度。至於混合性抑制劑，最大速度也降低了，因為抑制劑降低了酶的濃度。在純混合性抑制劑存在下，形成了一個新的最大速度，這裡將其稱為V_max,i。此新值可以透過以下公式與最大速度相關聯：V_max,i = V_max*1/(1+[I]/K_i)，其中 [I] 表示抑制劑的濃度，K_i 是酶-底物-抑制劑複合物形成的速率常數。