結構生物化學/酶/米氏方程
V0 = Vmax ([S]/([S] + KM))
米氏方程源於酶促反應的一般方程：E + S ↔ ES ↔ E + P，其中 E 是酶，S 是底物，ES 是酶-底物複合物，P 是產物。因此，酶與底物結合形成 ES 複合物，ES 複合物轉化為產物，同時保留酶。從 E + S 到 ES 的正向反應速率可以稱為 k1，逆向反應速率為 k-1。同樣，對於從 ES 複合物到 E 和 P 的反應，正向反應速率為 k2，逆向反應速率為 k-2。因此，ES 複合物可以溶解回酶和底物，或繼續前進形成產物。
在初始反應時間，當 t ≈ 0 時，幾乎沒有產物形成，因此可以忽略 k-2 的逆反應速率。新的反應變為
E + S ↔ ES → E + P
假設穩態，以下速率方程可以寫成
ES 形成速率 = k1[E][S]
ES 分解速率 = (k-1 + k2) [ES]
並將它們設為相等（注意方括號表示濃度）。因此
k1[E][S] = (k-1 + k2) [ES]
重新排列項，
[E][S]/[ES] = (k-1 + k2)/k1
分數 [E][S]/[ES] 被稱為 Km，或米氏常數。
根據米氏動力學方程，在低底物濃度 [S] 下，濃度在分母中幾乎可以忽略不計，因為 KM >> [S]，所以方程本質上是
V0 = Vmax [S]/KM
這類似於一級反應。
在高底物濃度下，[S] >> KM，因此 [S]/([S] + KM) 項本質上變為 1，初始速度接近 Vmax，這類似於零級反應。
米氏方程是
在這個方程中
V0 是反應的初始速度。
Vmax 是反應的最大速率。
[底物] 是底物的濃度。
萊恩威弗-伯克圖 -
Km 是米氏常數，它表示當反應速度等於反應最大速度的一半時底物的濃度。它也可以被認為是衡量底物與給定酶結合程度的指標，也稱為結合親和力。具有低 Km 值的方程表明結合親和力大，因為反應將更快地接近 Vmax。具有高 Km 的方程表明酶與底物結合效率不高，只有當底物濃度足夠高以飽和酶時才能達到 Vmax。
當底物濃度在恆定酶濃度下增加時，隨著反應進行，蛋白質上的活性位點將被佔據。當所有活性位點都被佔據時，反應就完成了，這意味著酶已經達到最大容量，增加底物濃度不會增加週轉率。以下是一個有助於更容易理解這個概念的類比。
Vmax 等於催化劑速率常數 (kcat) 與酶濃度的乘積。然後米氏方程可以改寫為 V= Kcat [酶] [S] / (Km + [S])。Kcat 等於 K2，它測量每秒由酶“週轉”的底物分子數量。Kcat 的單位為 1/秒。然後 Kcat 的倒數是酶“週轉”一個底物分子所需的時間。Kcat 越高，每秒“週轉”的底物就越多。
Km 是反應達到 Vmax 一半時的底物濃度。Km 小表示親和力高，因為它意味著反應可以在少量底物濃度下達到 Vmax 的一半。這個小的 Km 將比高 Km 值更快地接近 Vmax。
當 Kcat/ Km 時，它為我們提供了一個酶效率的衡量標準，單位為 1/(摩爾濃度*秒) = L/ (摩爾*秒)。當 Kcat 週轉率高且 Km 數值小，酶效率可以提高。
對米氏方程的兩邊取倒數得到：
為了確定 KM 和 Vmax 的值，可以使用米氏方程的雙倒數。
雙倒數方程的圖形也稱為萊恩威弗-伯克圖，1/Vo 與 1/[S]。y 軸截距為 1/Vmax；x 軸截距為 -1/KM；斜率為 KM/Vmax。萊恩威弗-伯克圖在分析酶動力學在抑制劑存在下（競爭性、非競爭性或兩者混合）的變化時特別有用。
有四種可逆抑制劑：競爭性、非競爭性、非競爭性和混合抑制劑。它們可以在雙倒數圖上繪製。競爭性抑制劑是看起來像底物的分子，它們與活性位點結合並減緩反應速度。因此，競爭性抑制劑會增加 Km 值（降低親和力，減少底物進入活性位點的機會），而 Vmax 保持不變。在雙倒數圖上，與沒有抑制劑存在的斜率相比，競爭性抑制劑將 x 軸 (1/[s]) 向右移動到零點。非競爭性抑制劑可以與活性位點附近結合，但不佔據活性位點。因此，非競爭性抑制劑會降低 Km（增加親和力）並降低 Vmax。在雙倒數圖上，與沒有抑制劑存在的斜率相比，x 軸 (1/[s]) 向左移動，y 軸 (1/V) 向上移動。非競爭性抑制劑不與活性位點結合，而是結合到酶上的某個位置，從而改變其活性。它與沒有抑制劑的酶具有相同的 Km，但 Vmax 更低。在雙倒數圖上，斜率在 y 軸 (1/V) 上比沒有抑制劑的斜率更高。Km 值在數值上等於一半的酶分子與底物結合時的底物濃度。km 值是酶對其特定底物的親和力的指標。非競爭性抑制對 Km 值沒有影響。