蘇氨酸蛋白酶是蛋白酶，其活性位點具有蘇氨酸（一種氨基酸）。它負責功能性蛋白酶體，即大型蛋白質降解裝置。蘇氨酸蛋白酶在每個活性位點都有一個保守的 N 端蘇氨酸。當 N 端被切除時，作為催化性 β 亞基的預蛋白會被啟用。這使得蘇氨酸成為 N 端殘基。
蘇氨酸蛋白酶被伯胺啟用。蘇氨酸蛋白酶的機制首次在 1995 年被描述。該機制表明，肽鍵的裂解使得氨基酸殘基（通常是絲氨酸、蘇氨酸或半胱氨酸）或水分子成為良好的親核試劑，能夠對肽的羧基進行親核攻擊。氨基酸殘基（在本例中為蘇氨酸）通常由一個組氨酸殘基啟用。