結構生物化學/酶/過渡態結合原理
與過渡態穩定相關的酶與過渡態的結合比與基態反應物的結合更緊密。酶被看作是靈活的分子，其形狀與處於活化過渡態的底物或反應物互補。當酶與過渡態結合時，反應速率與過渡態濃度成正比地加速。
過渡態相對於基態的概念最早由 Kurz 在 1963 年提出。1966 年，Jencks 提出過渡態類似物抑制劑的存在。從 20 世紀 70 年代開始，過渡態理論開始在酶學中得到更多重視，當時科學家開始注意到過渡態類似物廣泛的效力。
第一個研究過渡態幾何的三維結構是雞卵白溶菌酶。他們觀察並研究了 X 射線晶體學，並可視化了催化位點與過渡態幾何的互補性。科學家研究了許多寡糖抑制劑的結合，並展示了底物如何與溶菌酶結合。此外，他們推斷出糖殘基的構象強烈影響其與酶的結合。當糖殘基處於其半椅式構象時，就會發生結合。
過渡態理論依賴於假設和近似。兩個假設包括動力學瓶頸假設和平衡假設。動力學瓶頸假設指出過渡態複合物的分解控制著反應速率。平衡假設指出過渡態分子與反應物處於平衡狀態。
透過熱力學迴圈，過渡態理論可以應用於酶催化。
- J Kraut，"酶如何工作"，科學 1988 年 10 月 28 日：533-540。