結構生物化學/酶催化機制/催化
催化過程透過使用催化劑來提高化學反應速率。催化劑降低反應的活化能，從而允許遵循不同的反應路徑。這種新的路徑需要更少的能量，因此，反應速率會加快。催化劑不影響總反應的平衡，也不會以任何方式使反應更有利。它只是起到加速反應速率的作用，通常是成倍地加速。在反應過程中，催化劑不會被消耗，因此相同的酶可以在將來再次催化相同的反應。這就是催化劑通常影響底物轉化為產物的動力學狀態，但在總體反應的熱力學中沒有提及的原因，因為它在影響能量變化方面沒有發揮任何作用。酶透過促進反應物和產物之間過渡態的形成來降低反應的活化能。當酶與其合適的底物結合時，它會釋放結合能；也就是說，在形成許多弱鍵（疏水鍵、氫鍵、靜電相互作用）時釋放的自由能。只有酶的預期底物才能釋放最大的結合能，這解釋了為什麼酶表現出如此高的特異性水平。然而，酶-底物複合物中的底物必須達到其過渡態，才能釋放最大的結合能。一旦過渡態實現並釋放了結合能，其高度的不穩定性要求它要麼移向反應物側，要麼移向產物側——更多的過渡態底物會移向熱力學上更有利的那個狀態。換句話說，催化反應的平衡完全取決於反應底物相對於產物的自由能：delta-G。
在共價催化中，底物與活性位點中一個反應性基團（通常是一個很好的親核試劑）形成一個暫時的共價鍵，然後該複合物被整合到反應的催化中。共價複合物比原始底物本身更具反應性。這可能有助於降低反應後期狀態所需的能量。當然，酶在反應過程中不會被消耗，因此必須透過斷開暫時的共價鍵在某個時候被再生。遵循這種機制的酶的一個例子是胰凝乳蛋白酶，它是一種透過水解反應（或蛋白酶）切割肽鍵的酶。蛋白質中一些好的親核試劑基團的例子是絲氨酸和酪氨酸（存在羥基）、組氨酸（咪唑基）、賴氨酸（氨基）、胱氨酸（硫醇基）以及天冬氨酸和穀氨酸（羧酸基）。
在酸鹼催化中，酸或鹼透過作為質子供體或受體來催化反應。酸通常是供體，而鹼通常是受體（例如羥基離子）。這在有機化學中經常看到，當催化劑向羥基捐贈質子以產生水時，與羥基相比，水是一個非常好的離去基團，羥基是一個較差的離去基團。這個想法也適用於有機化學中的其他反應，即使沒有水參與——催化劑捐贈或接受質子以產生一個更好的離去基團，從而啟動反應。同樣，催化劑最終在反應的某個時候再次形成，並且不會被消耗。
在特定酸鹼催化中，水充當催化劑。水合氫離子 (H3O+) 充當質子供體，而氫氧根離子 (OH-) 充當質子受體。
在一般酸鹼催化中，除了水以外的分子充當催化劑。例如，輔助因子或來自氨基酸側鏈的質子殘基。例如，組氨酸是一個有效的催化劑，因為它的 pKa 值非常接近生理 pH 值。
鄰近效應催化指的是兩個底物相互結合，使得它們在酶的反應位點附近彼此靠近，從而提高反應速率。底物也可以與催化基團接觸，而不是與另一個底物接觸。這裡涉及的兩個分子的取向對該過程很重要。
在金屬離子催化中，金屬離子充當催化劑，因此得名。金屬離子可以與底物結合，以增強它們與酶的相互作用，確保正確的取向。金屬離子充當底物和酶之間的橋樑，增加結合能。或者，金屬離子可以將底物橋接到一個親核試劑基團。金屬離子可以穩定離去基團上的負電荷，使其成為一個更好的離去基團，或者遮蔽分子上的負電荷，以允許親核攻擊，否則可能會被排斥。它也可以透過改變其氧化態參與氧化還原反應。