結構生物化學/酶催化機制/跨膜蛋白
跨膜蛋白 (IMP) 是一種直接附著在磷脂雙層上的蛋白質分子，是細胞膜的結構和功能的一部分。從結構上看，它們穿過疏水的磷脂雙層，只能被破壞疏水相互作用的去垢劑和變性劑去除。
目前，僅約 160 種跨膜蛋白的三維結構透過 X 射線晶體學和核磁共振成像得以視覺化，因為分離蛋白質和純晶體生長的難度很大。跨膜蛋白可分為兩類：跨膜多拓撲結構蛋白（跨膜蛋白）和跨膜單拓撲結構蛋白。
位於雙層疏水中心的蛋白質部分通常排列成 α 螺旋，以便極性氨基和羧基可以相互作用，而不是與疏水環境相互作用。伸出雙層的蛋白質部分往往含有大量的親水性氨基酸。
跨膜蛋白是最常見的 IMP，貫穿整個細胞膜。單次跨膜蛋白只穿過膜一次，而多次跨膜蛋白則穿過膜多次。單次跨膜蛋白的羧基端可以朝向胞質溶膠，也可以將氨基端指向胞質溶膠。
跨膜單拓撲結構蛋白僅附著在磷脂雙層的側面。已推匯出以下蛋白質的三維結構：
- 前列腺素 H2 合成酶 1 和 2（環氧合酶）
- 羊毛甾醇合酶和角鯊烯-藿烷環化酶
- 微粒體前列腺素 E 合成酶
- 肉鹼 O-棕櫚醯轉移酶 2
跨膜蛋白作為轉運蛋白、通道（參見 鉀通道）、連線蛋白、受體、參與能量積累的蛋白和負責細胞粘附的蛋白髮揮作用。例如，胰島素受體、整合素、鈣粘蛋白、NCAM 和選擇素。
許多蛋白質可以在雙層平面內自由橫向移動。一個證明這一點的實驗是在適當條件下融合培養的小鼠細胞和人細胞，形成一個稱為異核體的雜交細胞。小鼠細胞用與小鼠蛋白特異性抗體標記，該抗體共價連線有綠色熒光染料熒光素，而人細胞用紅色熒光染料羅丹明標記。細胞融合後，在熒光顯微鏡下觀察到的小鼠蛋白和人蛋白在異核體的兩個半部分上分離。然而，在 37 oC 下 40 分鐘後，小鼠蛋白和人蛋白完全混合在一起。將溫度降低到 15 oC 以下會抑制這一過程，表明蛋白質可以在膜中自由橫向擴散，並且隨著溫度降低，這種運動會減慢。但是，需要注意的是，一些跨膜蛋白不能在膜中自由橫向移動，因為它們與細胞內的細胞骨架相互作用。
可以使用冷凍斷裂技術透過電子顯微鏡揭示膜中蛋白質的分佈。在這種技術中，膜樣品被快速冷凍到液氮的溫度，然後用鋒利的打擊斷裂。雙層通常會分裂成單層，露出內部。然後，暴露的表面覆蓋一層碳膜，並用鉑進行陰影處理，以便在電子顯微鏡下觀察表面。膜的斷裂表面被發現具有許多隨機分佈的突起，對應於跨膜蛋白。
Hames, David. Hooper, Nigel. 生物化學。第三版。泰勒和弗朗西斯集團。紐約。2005 年。