結構生物化學/酶催化機制/調控
蛋白質透過多種不同的方式進行調控；一些透過變構控制，一些使用不同形式的酶催化相同的反應。有些酶透過可逆或不可逆的共價修飾進行調控，另一些酶使用蛋白水解啟用，其中酶原在被切割之前處於非活性狀態，最後，一些酶透過控制酶的存在量來進行調控。
調控策略： - 變構控制 - 同種酶的多形式 - 可逆共價修飾 - 蛋白水解啟用 - 控制酶的存在量
變構蛋白具有兩個不同的位點，調控位點和功能位點。顧名思義，調控位點用於蛋白質來調節蛋白質功能。這是透過讓小的訊號蛋白結合到它們併發送各種訊號來控制它們的活性來實現的。功能位點是蛋白質用來執行其功能的位點。因為它們包含不止一個不同的位點，所以這些蛋白質通常表現出協同性，因為一個活性位點會影響其他附近的活性位點。
協同性的一種模型是協同模型，也稱為 MWC 模型。它提出，酶只能存在於緊張態 (T) 或鬆弛態 (R) 狀態，而不能同時存在。它們要麼完全存在於 T 狀態，要麼完全存在於 R 狀態。當底物與酶的一個單體結合時，它會改變兩種狀態之間的平衡。例如，血紅蛋白是四聚體。當氧氣與一個單體結合時，平衡會從 T 狀態轉變為 R 狀態。R 狀態有利於氧氣結合，而 T 狀態則被後面描述的不同成分穩定。當一個氧氣結合時，其他單體的平衡也會從 T 狀態轉變為 R 狀態。隨著更多氧氣與血紅蛋白結合，對氧氣的親和力增加。
協同性的第二種模型是順序模型。在這個模型中，酶要麼處於 T 狀態，要麼處於 R 狀態。然而，在這個模型中，底物與酶的結合會引起構象轉變，導致酶中的其他單體有利於底物的結合。在血紅蛋白中，氧氣與一個單體的結合會導致近端組氨酸更靠近血紅素中的卟啉環，導致一個二聚體發生 15 度的偏移。這種構象變化會導致另一個單體對氧氣的親和力增加，從而有利於 T 狀態。
變構控制的一個例子是天冬氨酸氨基甲醯轉移酶，或 ATCase。這種酶催化產生胞嘧啶三磷酸，或 CTP 的反應。為了控制形成的產物量，CTP 會透過抑制催化劑 ATCase 來抑制自身的形成，這個過程稱為“反饋抑制”。它是透過使非結合形式，或 ATCase 的 T 狀態更穩定來實現的。這會導致平衡向非結合狀態轉移，從而降低 ATCase 對其底物的親和力。這是蛋白質確保它們不會浪費能量來產生過量產物的一種方法。
CTP 不是唯一影響 ATCase 的 NMP 分子，ATP 也具有其自身的影響。CTP 穩定 T 狀態，而 ATP 穩定 ATCase 的 R 狀態。穩定 ATCase 的 R 狀態使底物更容易結合，進而增加反應速率。
ATP 和 CTP 被稱為對像 ATCase 這樣的變構酶的“異構效應”。ATP 是天冬氨酸氨基甲醯轉移酶的變構啟用劑，因為它穩定 ATCase 的 R 狀態，透過使底物更容易結合而影響鄰近亞基。ATP 濃度增加有兩個可能的解釋。第一，高濃度的 ATP 訊號表明高濃度的嘌呤和嘧啶。第二，高濃度的 ATP 表明有能量可用於 mRNA 合成和 DNA 複製，然後是這些過程所需的嘧啶的合成。
這些也可以被稱為同工酶。同工酶是具有相同功能的同源酶，但由不同的氨基酸序列組成，具有略微不同的結構，或者對不同的調節分子或動力學引數（如 kM 和 Vmax）做出反應。同工酶允許對酶進行“微調”，導致酶具有相同的功能，但在不同的環境中工作，或者對不同的訊號做出反應。同工酶可能是基因組中保留的突變的結果，也可能是趨同進化的結果。
同工酶的一個例子是乳酸脫氫酶，或 LDH。這種酶催化無氧葡萄糖代謝和合成的步驟。人類有兩種形式的這種酶，分別是 H 和 M，分別存在於心臟和肌肉中。這兩種同工酶在對底物的親和力以及抑制它們所需的抑制劑水平上有所不同。這是有道理的，因為心臟和肌肉中存在高度不同的環境；心臟高度有氧，而肌肉則無氧。這使得兩種“不同”的酶在兩種不同的環境中執行相同的功能成為可能。
由於同工酶具有不同的結構，因此可以透過凝膠電泳等技術分離和鑑定它們。
透過共價鍵連線修飾基團（如磷）可以改變酶的活性。新的基團隨後改變酶的反應性、大小、電荷等。
一個很好的例子是磷酸化，由蛋白激酶催化。磷酸化在生命體中許多不同的細胞中被使用，因為它具有許多良好的屬性，使其成為一種良好的工具。這些良好的屬性包括：~它在蛋白質上增加了兩個負電荷~形成 2-3 個額外的氫鍵~由於磷酸化所需的能量，它是不可逆的~具有可根據特定需求改變的速度~會導致級聯效應，導致放大結果
蛋白激酶是催化蛋白質磷酸化的酶。它們使用 ATP 作為磷醯基和能量的來源。有一些專門的蛋白激酶只磷酸化特定的蛋白質。它們識別特定的共有序列，該序列通常包含絲氨酸或蘇氨酸殘基。其他蛋白激酶是多功能蛋白激酶，可以磷酸化許多不同的蛋白質。
蛋白激酶 A (PKA) 是一個透過可逆共價修飾和變構控制來調控的酶的例子。PKA 的全酶形式形成一個非活性的 R2C2 複合物，該複合物由兩個調節亞基和兩個催化亞基組成。兩個調節亞基包含假底物序列，這些序列與兩個催化亞基的活性位點結合，抑制其功能。當四個環狀腺苷單磷酸 (cAMP) 分子與兩個調節亞基結合時，PKA 被啟用，將它們從催化活性位點移除，從而釋放並激活催化亞基。蛋白激酶 A 現在可以自由執行其功能並磷酸化其他蛋白質。
酶也可以透過阻止它們在給定時間之前發揮作用來控制。例如，許多酶透過某些鍵的水解來控制，使非活性酶變為活性酶。非活性的前體稱為酶原；胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和胃蛋白酶等酶表現出這種特性。
以胰凝乳蛋白酶為例；它的非活性形式稱為胰凝乳蛋白酶原，它將被胰蛋白酶切割，從而產生 pi-胰凝乳蛋白酶，pi-胰凝乳蛋白酶將反過來切割其自身的其他型別，從而產生最終的 α-胰凝乳蛋白酶。這將控制胰凝乳蛋白酶何時何地切割，因此它不會在錯誤的環境或時間切割。
胰凝乳蛋白酶原是消化酶胰蛋白酶的酶原（非活性前體）。它在胰腺中合成。它們儲存在胰腺腺泡細胞中的酶原顆粒中。當神經衝動到達胰腺時，它會刺激顆粒釋放胰凝乳蛋白酶原到通向小腸的管腔中。胰凝乳蛋白酶在精氨酸 15 和異亮氨酸 16 之間的肽鍵被胰蛋白酶切割時被啟用。這會產生兩個 pi-胰凝乳蛋白酶肽。然後，pi-胰凝乳蛋白酶切割其他 pi-胰凝乳蛋白酶肽。最終的結果是活性形式的 α-胰凝乳蛋白酶，它由三個鏈組成。
蛋白水解啟用酶的另一個例子可以在血液凝固中看到。當組織發生創傷時，它會啟動血液凝固級聯反應。一個凝血因子的啟用會觸發其他觸發因子的啟用，從而產生放大效應，使身體能夠快速響應損傷。當血管破裂時，它會啟用組織因子 (TF)。TF 隨後啟用凝血酶，凝血酶是一種蛋白酶，可以切割纖維蛋白原，纖維蛋白原是纖維蛋白的酶原。當纖維蛋白形成時，它會聚合形成凝塊。
這種調節形式透過轉錄來控制，不同的蛋白質會與特定的 DNA 序列結合，以調節 DNA 的某些片段的轉錄。某些酶基因的轉錄可以根據細胞環境的變化進行調整。這將影響系統中存在的酶量，從而調節催化反應。