結構生物化學/酶催化機制/調節/2,3-二磷酸甘油酸調節
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2,3-二磷酸甘油酸是一個三碳分子，有兩個帶負電荷（2-）的磷酸基團連線到中心碳，形成一個四面體結構。這種高度陰離子分子最常見於紅細胞中，濃度約為血紅蛋白濃度（約 2 毫摩爾/升）；這使得血紅蛋白分子中發生的氧氣運輸效率非常高。2,3-二磷酸甘油酸（縮寫為 2,3-BPG，也稱為 2,3-二磷酸甘油酸（2,3-DPG））與組織中典型的脫氧血紅蛋白結合的親和力高於肺部中的氧合血紅蛋白。純血紅蛋白只釋放 8% 的氧氣到組織中，但是含有 2,3-BPG 的血紅蛋白可以釋放 66% 的氧氣到組織中。正是由於這個原因，血紅蛋白而不是肌紅蛋白，被更多地用於在組織和肺之間轉運氧氣。在紅細胞中發現了高濃度的 2,3-BPG
2,3-二磷酸甘油酸是葡萄糖代謝的產物。它是由二磷酸甘油酸變位酶從 1,3-BPG 形成的。它可以從磷酸酶分解時形成 3-磷酸甘油酸。這種合成和分解需要幾個步驟。
2,3-二磷酸甘油酸主要存在於人類紅細胞中，即紅細胞。它與氧合血紅蛋白的氧氣結合親和力低於與脫氧血紅蛋白的氧氣結合親和力。它還可以穩定血紅蛋白在緊張狀態下的氧氣親和力，因為氧氣親和力較低。這是由於 2,3-BPG 分子位於脫氧血紅蛋白四聚體中心腔中的位置，在那裡 2,3-BPG 與脫氧血紅蛋白中每個β鏈上的帶正電荷分子相互作用。結果，脫氧血紅蛋白的構象發生了改變，使得需要更多的氧氣分子才能與脫氧血紅蛋白中的空位結合，從而使血紅蛋白具有較低的親和力 T 狀態，直到新增更多氧氣。這種效應使得氧氣難以與血紅蛋白結合，從而使其能夠釋放到氧氣濃度低的區域。這就是血紅蛋白成為如此有效的氧氣載體的 原因。它能夠在肺部高氧氣水平下使自己飽和氧氣，並保持氧氣直到到達氧氣濃度較低的組織。然而，這不會發生在鬆弛 (R) 狀態，因為血紅蛋白被氧合。因此，2,3-二磷酸甘油酸有助於調節血紅蛋白的氧氣運載能力。脫氧血紅蛋白的 R 狀態構象不允許發生這些相互作用，因為氧氣與血紅素基團結合。在 T 狀態到 R 狀態轉變過程中，2,3-二磷酸甘油酸被釋放。它對氧氣轉運至關重要，因為必須穩定 T 狀態直到轉變點。然而，T 狀態非常不穩定，導致血紅蛋白對氧氣的親和力很高，因此試圖與氧氣結合，從而破壞 T 狀態。如果沒有 2,3-BPG，由於其抑制能力，這種穩定性將無法發生。
2,3-BPG 也可以作為磷酸甘油酸變位酶的中間體。該酶在紅細胞的 Embden-Meyerhof 糖酵解途徑中使用。該途徑是將糖原轉化為人體肌肉中乳酸的厭氧代謝途徑。
2,3-二磷酸甘油酸的影響在胎兒紅細胞和母體紅細胞之間表現出來。母體紅細胞比胎兒紅細胞更好地結合 2,3-二磷酸甘油酸。因此，胎兒紅細胞具有更高的氧氣親和力，這解釋了為什麼氧氣從氧合血紅蛋白流向胎兒脫氧血紅蛋白。由於胎兒紅細胞含有更高的氧氣親和力，因此它允許氧氣被運送到胎盤。出生後不久，人類就有了正常血紅蛋白。胎兒細胞對氧氣具有更高親和力的原因之一是，胎兒血紅蛋白不含β亞基，而是含有γ亞基。因此，結合 BPG 的口袋不同，這降低了對 BPG 的親和力，同時提高了氧氣結合。
1. Berg, Jeremy M. (2007). Biochemistry, 6th Ed., Sara Tenney. ISBN0-7167-8724-5. 2. Campbell, Neil A. Biology. 7th ed. San Francisco, 2005. 3. http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/2,3-bisphosphoglycerate,+diphosphoglycerate