結構生物化學/激酶/MPS1
MPS1 激酶在有絲分裂中起著許多作用。這種激酶最保守和最重要的作用是確保姐妹染色單體在動粒上的方向正確。動粒是連線紡錘體微管的結構，並作為紡錘體檢查點訊號的平臺。在人類中，它還參與啟用和維持紡錘體檢查點。
MPS1 激酶磷酸化多個紡錘體極體 (SPB) 成分。在真菌中，Spc29 和 Spc42 被磷酸化，賦予它們穩定性。中心蛋白 (Cdc31)、Spc98（一個 γ-微管蛋白複合體成分）和 Spc110 是 SPB 中一些更保守的部分。Spc98 的磷酸化可能影響它與 Spc110 的接觸。這些部分中一些的磷酸化是它們相互作用所必需的。如果 MPS1 在哺乳動物中過表達，則中心體可以過渡複製，而過表達的激酶失活等位基因將阻止中心體複製。然而，一些使用 RNA 干擾的研究表明，MPS1 是中心體複製所必需的說法存在矛盾。例如，Mps1 從人類細胞中被 cre-lox 去除，但這些細胞仍然能夠複製它們的中心體。其他物種缺乏 MPS1 直系同源物，但它們仍然可以進行中心體複製。即使有這些矛盾，MPS1 仍然在人類中心體複製中發揮作用。這一事實透過中心蛋白 2 等底物被 MPS1 磷酸化的事實得到證實，並且是中心體核心（中心粒）刺激所必需的。
MPS1 定位於動粒。紡錘體檢查點用於確保所有染色體在有絲分裂紡錘體中雙極連線和張力正確。細胞在中期暫停，直到每個染色體都正確連線。當所有染色體都檢查為良好時，後期就可以開始了。
檢查點蛋白在動粒中的定位對於它們的發揮作用是必需的。研究並沒有真正表明檢查點蛋白在動粒中的定位依賴於 MPS1。然而，其中一些研究表明，如果 MPS1 失活，這些檢查點蛋白可能會從動粒中丟失。此外，如果 MPS1 過表達，細胞停滯可能會發生。從這些結果可以得出結論，MPS1 對檢查點訊號通路有很大影響。另一種觀點是，如果 MPS1 缺失，一些檢查點活動會被中斷，並且會發生災難性的影響，例如紡錘體功能失效。但這很難確定是否屬實，因為 MPS1 具有許多底物。
MPS1 可以不位於動粒中就執行其在檢查點中的作用。類似地，人細胞中 hMPS1 的截短等位基因，它們沒有定位於動粒，仍然可以啟用有絲分裂檢查點複合體。MPS1 還幫助形成一種間期 APC 抑制劑，它具有與有絲分裂檢查點複合體相同的成分。MPS1 在正常有絲分裂進展中的重要性可以從缺乏 MPS1 的細胞具有更快的有絲分裂這一事實中看出。
RNA 干擾研究表明，如果不存在 MPS1，可能會出現多核細胞。這也表明 MPS1 在幫助細胞退出有絲分裂方面發揮作用。MPS1 與 Mob1 結合，啟用 Dbf2 蛋白激酶。這種複合體在有絲分裂退出途徑中起作用。一旦細胞退出有絲分裂，MPS1 就會被失活。MPS1 和胞質分裂也可以透過 hMPS1 結合伴侶/底物（它是肌動蛋白細胞骨架的一部分）來聯絡。然而，尚不清楚 hMPS1 如何影響 MPS1 的功能。
如果減數分裂細胞中 MPS1 功能被破壞，則染色體可能會不均勻地分配。這可能是由於突變的 MPS1 無法維持紡錘體檢查點，並且無法正確將染色體連線到減數分裂紡錘體。這表明 MPS1 在減數分裂和有絲分裂中的功能類似。
蛋白激酶的 MPS1 家族 - 薛棟和馬克·溫尼