結構生物化學/膜蛋白/摺疊
膜蛋白摺疊的研究因幾個因素而變得複雜。從歷史上看，由於膜蛋白含有大量疏水殘基，因此很難結晶。位於這些生物膜中的蛋白質與水溶性蛋白質具有不同的表面性質。這些蛋白質更容易受到膜內橫向力和彈性力的影響。由於一旦膜蛋白被分離，它要麼展開，要麼不再保持功能，因此很難在體外複製這些條件以觀察膜蛋白。
操縱脂質雙層以觀察蛋白質已取得越來越多的成功。在較小的水溶性蛋白質上進行的研究，這種方法非常有效。結合小水溶性蛋白質的動力學和熱力學研究，觀察含有大量α螺旋的螺旋蛋白是可行的。
摺疊錯誤的蛋白質與朊病毒相關疾病有關，如克雅氏病、牛海綿狀腦病（瘋牛病）、澱粉樣蛋白相關疾病，如阿爾茨海默病和家族性澱粉樣蛋白心肌病或多發性神經病，以及胞質內聚集疾病，如亨廷頓病和帕金森病。這些年齡發作性退行性疾病與錯誤摺疊的蛋白質聚集形成不溶性細胞外聚集體和/或細胞內包涵體有關，包括交叉β摺疊澱粉樣蛋白原纖維。雖然目前尚不清楚這些聚集體是病因還是僅僅反映了蛋白質穩態的喪失，即合成、摺疊、聚集和蛋白質週轉之間的平衡，但最近歐洲藥品管理局批准了塔法米司或 Vyndaqel（四聚體轉甲狀腺素蛋白的動力學穩定劑）用於治療轉甲狀腺素蛋白澱粉樣蛋白疾病，這表明是澱粉樣蛋白原纖維形成的過程，而不是原纖維本身，導致了人類澱粉樣蛋白疾病中後有絲分裂組織的退化。[18] 錯誤摺疊和過度降解而不是摺疊和功能會導致許多蛋白質病，如抗胰蛋白酶相關肺氣腫、囊性纖維化和溶酶體貯積症，其中功能喪失是疾病的根源。雖然蛋白質替代療法歷來被用來糾正後一種疾病，但一種新興的方法是使用藥物伴侶來摺疊突變的蛋白質使其發揮功能。