結構生物化學/膜蛋白/蛋白質功能組織方案

膜蛋白的功能有三個因素決定：結構、動力學和環境。這三者相互關聯，共同決定了獨特的蛋白質功能，如下圖所示。

結構

寡聚化是指將小肽（如單體、二聚體、三聚體）新增到蛋白質中。這會影響結構，從而改變功能。對此有四種主要解釋

1. 功能作用

很可能來自進化

例如）細胞色素 b₆f 二聚體形成電子傳遞橋

視紫紅質二聚化調節 G 蛋白偶聯

2. 選擇穩定突變體

3. 提高遺傳效率

對單個單元編碼以形成更大的結構

4. 密集堆積

最佳化功能輸出，消除不利的蛋白質相互作用

強結合脂質和特定位點的水分子受體導致結構和功能的可變性。這意味著結構得到穩定，膜蛋白的功能得到增強。例如

在細胞色素 b₆f 中，脂質充當穩定劑或功能性約束

在 ATP/ADP 載體中，去除配體後活性降低。

動力學

簡而言之，動力學很重要，因為它調節了相對於所做功消耗的能量。膜蛋白動力學的一種模型是誘導過渡擬合機制。在這種機制中，代謝物僅在最高能量狀態下結合，儘管存在許多不同的構象。

$\Delta G_{A\rightarrow B}=\sum _{i=1}^{N-1}\Delta G_{i\rightarrow i+1}$

此方程式是總自由能，也稱為吉布斯自由能。該方程式以數學方式表示所有中間（過渡）狀態的總和。膜蛋白動力學的概述取決於代謝物選擇的哪個狀態，將決定需要多少功，從而決定蛋白質效率和功能。

環境

環境是瞭解膜蛋白功能的重要因素。在研究膜蛋白的結構時，它與膜的其餘成分分離。但是，為了全面瞭解膜蛋白，應該檢查它所在的生存環境。蛋白質如何與細胞中其他成分相互作用的現實情況對於理解功能很重要。環境設定的物理約束會改變蛋白質的路徑。物理特性會影響膜蛋白的效率。影響結構和功能的幾個例子是：橫向張力、疏水匹配、靜電和曲率彈性應力。透過改變這些特性，細胞可以微調其功能。

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參考資料

Sachs, Jonathan N. 和 Donald M. Engelman。 “膜蛋白綜述導論：結構、動力學和環境在膜蛋白功能中的相互作用。” 《生物化學年度評論》 75 (2006): 707-12。印刷。