結構生物化學/蛋白質功能/氧結合曲線
氧與血紅素基團中的鐵結合，將部分電子密度從亞鐵離子拉到氧分子。重要的是在氧釋放時，將肌紅蛋白保持在雙氧形式，而不是超氧化物形式，因為超氧化物會自發生成新形式，對許多生物材料產生負面影響，而且超氧化物還會阻止鐵離子以其三價鐵狀態（高鐵肌紅蛋白）與氧結合。與穩定的 O2 分子相比，超氧化物和超氧化物衍生的氧物種的反應活性非常高，因此可能會對細胞內部及其周圍環境造成破壞性影響。肌紅蛋白中的一個遠端組氨酸殘基調節血紅素基團的反應活性，使其更適合氧結合。它透過與氧分子形成氫鍵來實現這一點；氧分子的額外電子密度使氫鍵異常牢固，因此更有效地作為穩定劑。
氧結合曲線是一個圖，顯示分數飽和度與氧濃度的關係。根據定義，分數飽和度表示具有氧的結合位點的存在。分數飽和度可以從零（所有位點均為空）到一（所有位點均已充滿）。氧的濃度由分壓決定。
血紅蛋白對氧的親和力相對較弱，而肌紅蛋白對氧的親和力較強。血紅蛋白的氧結合曲線呈S形曲線。這是由於血紅蛋白的協同性。當血紅蛋白從肺部移動到組織時，其周圍環境的 pH 值下降，與其反應的 CO2 量增加。這兩個變化都會導致血紅蛋白失去對氧的親和力，從而將其釋放到組織中。這導致了血紅蛋白在氧結合曲線中的S形曲線，並證明了它的協同性。
File:Oxygen binding curve with hemoglobin and myoglobin.jpg
此圖顯示了血紅蛋白與肌紅蛋白的氧結合親和力的比較，以及如果血紅蛋白沒有表現出協同性，則需要遵循的假設曲線。在這個圖中，你可以看到血紅蛋白的S形曲線，它一開始比肌紅蛋白的親和力略低，但與肺部氧氣的親和力相當。隨著壓力的下降，肌紅蛋白和血紅蛋白向組織移動，肌紅蛋白仍然保持其對氧的高親和力，而血紅蛋白由於其協同性，突然失去了其親和力，因此成為比肌紅蛋白更好的氧氣轉運體。灰色曲線表示沒有協同性，表明為了在組織中獲得所需的低氧親和力，血紅蛋白一開始的氧親和力會更低，因此在從肺部獲取氧氣方面效率會更低。
在紅細胞中，血紅蛋白的氧結合曲線呈現“S”形，稱為S形曲線。S形曲線表明氧結合是協同的；也就是說，當一個位點結合氧時，其餘未被佔據的位點結合氧的機率會增加。
協同行為的重要性在於它使血紅蛋白在轉運氧氣方面更有效率。例如，在肺部，血紅蛋白的飽和度為 98%。然而，當血紅蛋白存在於組織中並釋放氧氣時，其飽和度下降到 32%；因此，66% 的潛在氧結合位點參與了氧氣轉運。
純化的血紅蛋白與氧氣結合得更緊密，使其在氧氣轉運方面效率降低。這種特性的差異是由於人體血液中存在 2,3-二磷酸甘油酸 (2,3-BPG)，它充當變構效應器。變構效應器在一個位點結合，並影響另一個位點的結合。2,3-BPG 結合到血紅蛋白 T 態的一個口袋中，並在形成 R 態時被釋放。2,3-BPG 的存在意味著必須有更多的氧氣與血紅蛋白結合，才能使向 R 態的轉變成為可能。
其他調節，例如血紅蛋白中的波爾效應，也可以透過氧結合曲線來描述。透過分析氧結合曲線，可以觀察到氧親和力與 pH 值之間存在正比關係。隨著 pH 值的下降，血紅蛋白中氧氣的親和力也會下降。因此，當血紅蛋白接近低 pH 區域時，會釋放出更多的氧氣。波爾效應的化學基礎是四級結構中形成了兩個鹽橋。一個鹽橋是由β組氨酸 146（羧基末端基團）和α賴氨酸 40 之間的相互作用形成的。這種連線將有助於使組氨酸殘基定位，以便在另一個鹽橋形成中與帶負電荷的天冬氨酸 94 相互作用。第二個橋是在組氨酸殘基上額外新增一個質子後形成的。
當二氧化碳擴散到紅細胞中時，它會在內部與水反應形成碳酸，碳酸會降低 pH 值並穩定 T 態。
氧結合曲線還可以顯示二氧化碳存在對血紅蛋白的影響。二氧化碳的調節作用類似於波爾效應。比較二氧化碳在血紅蛋白中存在和不存在的情況下對血紅蛋白的影響，結果表明，當存在二氧化碳時，血紅蛋白在將氧氣從組織轉運到肺部方面更有效率。這種效率的原因是二氧化碳也會降低血紅蛋白對氧的親和力。二氧化碳的新增會導致 pH 值下降，進而導致血紅蛋白對氧氣的親和力下降。這在組織中非常明顯，組織中儲存的二氧化碳被釋放到血液中，然後進行反應，將 H+ 釋放到血液中，增加酸度並降低 pH 值。