結構生物化學/蛋白質/蛋白質摺疊成新的酶
酶在生物世界中為了生存和繁衍經歷了多種機制。蛋白質在合成過程中能夠在其功能狀態下自我摺疊的事實是研究人員研究過的最迷人的機制之一。
在活細胞中，蛋白質摺疊發生在一個高度複雜的環境中，並利用不同的輔助蛋白質來發揮功能。一些蛋白質的唯一功能是保護不完全摺疊過程免受功能障礙或多肽鏈免受摺疊以外的相互作用。它特別保護蛋白質摺疊過程不受可能導致聚集、摺疊催化或其他可能減慢與異構化或形成二硫鍵相關的蛋白質摺疊過程的因素的影響。摺疊過程有一些例外，不需要輔助蛋白質來保護序列。證據表明，蛋白質摺疊的程式碼包含在蛋白質序列中。這是因為研究表明，只要在條件環境中進行體外過程，蛋白質仍然可以像由輔助蛋白質支援的蛋白質一樣發揮作用。
最近對蛋白質摺疊的機制進行了大量的研究。許多研究人員也在這些進行的實驗中獲得了大量成功的反饋。許多不同型別的應用，如實驗和理論應用，為研究蛋白質摺疊的主要原因奠定了基礎。
蛋白質摺疊成新的酶的最強證據之一被稱為“隨機過程”。隨機過程是一個隨機過程，它計算實驗最終結果的不同路徑和結論的可能性。隨機過程與確定性過程相反，確定性過程是實驗結束後只有一個可能的初始結果。隨機過程最初可能只有一個可能的結果，但實驗結束後可能會有幾個不同的、合理的結果，有些結果比其他結果更可能。
儘管如此，有偏見的一方認為，蛋白質之間的原始相互作用仍然比新測試的相互作用和技術更可靠和穩定。研究表明，即使蛋白質序列生活在細胞內非常複雜的環境中，它們的序列仍然可以保持原始狀態。然而，當蛋白質錯誤地自我摺疊或不能在活細胞中保持摺疊時，就會發生不同型別的疾病。
一組可能的疾病的例子被稱為澱粉樣變性。一些常見的源自澱粉樣變性的疾病是阿爾茨海默病和海綿狀腦病。這些疾病發生在蛋白質由於摺疊失敗而聚集時。關於澱粉樣變性有趣的一點是，聚集體的形成顯示出與多肽的特性相似，而不僅僅是蛋白質摺疊不良或不足的特徵。在生物進化中，這種澱粉樣聚集體並不常見，這就引出了一個問題：是否存在多種機制隨著時間的推移而被篡改。為了防止這種疾病的發展，並阻止這種機制突變為無效的機制，研究蛋白質的摺疊對於理解蛋白質的結構以及所有活細胞的功能至關重要。
儘管在蛋白質摺疊領域取得了開創性的發現，但仍然存在一些問題。篡改蛋白質的摺疊可能會改變人類為什麼要操縱自然發生的機制的最初理論。由於對蛋白質序列進行的大量和構象變化，實驗更有可能導致隨機過程，產生多種途徑和結果。此外，由於摺疊過程結束時存在大量的異質性，改變蛋白質摺疊序列可能會改變預期結果。根據牛津大學牛津分子科學中心的科學家克里斯托弗·多布森的說法，“有兩種主要方法可以嘗試克服這個問題”。
第一種方法依賴於使用生物物理技術，這些技術可以在摺疊發生時監測氨基酸序列的特性。由於摺疊過程發生得很快，需要多種方法來繪製序列的各個特性。例如，紫外圓二色性可以用來監測進化的二級結構，而熒光顯微鏡可以用來監測三級結構的進展。
第二種方法是使用蛋白質工程來研究蛋白質摺疊的機制。蛋白質工程是一種研究摺疊過程的特別好的方法，因為它也可以繪製蛋白質序列的過渡狀態。對摺疊和展開機制部分的檢查發生在序列中單個氨基酸發生突變時。透過研究摺疊過程的中間步驟，該機制表明，在一些重要的氨基酸周圍形成了類似天然的蛋白質。這為另一種機制提供了證據，稱為“成核-凝聚”，即一旦找到了整個過程的核心，蛋白質序列的大部分就會迅速形成。
Dobson, Christopher M. Biochem. Soc. Symp. (2001) 68, (1–26) (Printed in Great Britain). http://symposia.biochemistry.org/bssymp/068/bss0680001.htm. 最後訪問：2011 年 12 月 1 日。