結構生物化學/酶/活化能
達到過渡態所需的活化能是形成產物的障礙。它是反應進行所需的最小能量。這個障礙是許多化學反應在沒有酶、熱量或其他催化力的存在下，反應速度非常慢的原因。有兩種常見的克服這個障礙從而加速化學反應的方法。首先，反應物可以暴露在大量熱量中。例如，如果汽油在室溫下放置，不會發生什麼。然而，如果汽油暴露在火焰或火花中，它會迅速分解，可能以爆炸的速度分解。第二種策略是降低活化能障礙。酶將活化能降低到一定程度，使少量可獲得的熱量能夠將反應物推到過渡態。由此產生的問題是：酶如何降低化學反應的活化能障礙？
酶是結合小分子的大型蛋白質。當與酶結合時，反應物中的鍵可能會被拉伸（即被拉伸），從而使它們更容易達到過渡態。這是酶降低反應活化能的一種方式。當一個化學反應涉及兩個或多個反應物時，酶提供一個位點，使反應物彼此非常靠近，並且以促進形成新的共價鍵的取向排列。這種技術也降低了化學反應所需的活化能。拉伸反應物和使它們彼此靠近是酶用來降低活化能的兩種常見方法。還有其他方法可以使酶促進化學反應。改變反應物的區域性環境是其中一種方法。在某些情況下，酶透過直接參與化學反應來降低活化能。例如，某些水解 ATP 的酶在酶中形成磷酸和氨基酸之間的共價鍵，該鍵可能具有影響反應物化學性質的電荷。這是一個非常暫時的條件。磷酸和氨基酸之間的共價鍵很快斷裂，釋放磷酸並使氨基酸恢復到原來的狀態。
阿倫尼烏斯方程描述了活化能與反應速率之間的關係。
k = Ae(-Ea/RT)
其中：k = 化學反應，T = 開爾文溫度，Ea = 活化能，A = 指前因子，R = 氣體常數
根據這個方程，可以觀察到，在更高的溫度下，兩個分子碰撞的機率更高，導致更高的動能，從而導致對活化能的要求降低。
阿倫尼烏斯方程在計算產物隨時間的生成速率時特別有用，其特徵如下
d[products]/dt = rate = Ae(-Ea/RT)[AmBn]
其中[A]和[B]是反應物的濃度，m和n是它們各自的反應
催化劑是降低活化能的東西；在生物學中，它是酶。催化劑加快反應速率而不被消耗；它不改變初始反應物或最終產物。
上圖顯示了在進行催化的酶（藍線）存在下活化能是如何降低的，以碳酸酐酶反應為例。 過渡態通常是反應中最不穩定的部分，因為它具有最高的自由能。過渡態與反應物之間的差異是活化吉布斯自由能，通常稱為活化能.
酶（藍線）透過降低能量和穩定高能不穩定過渡態來改變過渡態的形成。這使得反應速率增加，但也使逆反應更容易發生。
關於活化能障礙和催化劑加速反應的一些常見誤解。催化劑不會降低相同障礙的活化能，而是選擇另一條活化能更低的化學途徑。催化劑導致新的途徑，這些途徑不需要那麼高的活化能，從而加快反應速度。
關於活化能的另一個重大誤解是，反應並不總是會產生熱力學上最穩定的產物。有時，形成的產物是動力學上更穩定的，或者形成得更快。然而，如果催化劑可用，即使能量障礙很高，熱力學上更穩定的產物也能形成。