結構生物化學/酶/過渡態
根據定義，過渡態是分子結構的瞬態，在這種狀態下，分子不再是底物，但尚未成為產物。所有化學反應都必須經過過渡態才能從底物分子形成產物。過渡態是對應於反應座標上最高能量的狀態。與底物或產物相比，它具有更高的自由能；因此，它是最不穩定的狀態。過渡態的具體形式取決於特定反應的機制。
在方程式 S → X → P 中，X 是過渡態，它位於吉布斯自由能圖上曲線的峰值。
酶通常是蛋白質，它們像催化劑一樣起作用。酶使反應速度更快的能力取決於它穩定過渡態的事實。過渡態的能量或，在反應中，活化能是打破反應物某些鍵所需的最低能量，以便將它們轉化為產物。酶透過塑造其活性位點來降低活化能，使其比底物更適合過渡態。當底物結合時，酶可能會拉伸或扭曲關鍵鍵並削弱它，從而在反應開始時需要更少的活化能來斷裂鍵。在許多情況下，反應的過渡態在關鍵原子處具有不同的幾何形狀（例如，四面體而不是三角平面）。透過最佳化四面體原子的結合，底物在向過渡態的轉變過程中得到幫助，因此降低了活化能，從而使更多分子能夠在給定時間段內轉化為產物。酶透過多種方式穩定過渡態。酶穩定的一些方式是擁有與過渡態相反電荷的環境，提供不同的途徑，並使反應物更容易處於正確的反應方向。
以胰凝乳蛋白酶水解肽為例。
在沒有催化劑幫助的情況下，正常的肽水解反應中，水作為親核試劑攻擊親電的羰基碳。被攻擊的碳原子從其初始的 sp2 狀態（三角平面）過渡到過渡態的新的 sp3 狀態（四面體）。
然而，在胰凝乳蛋白酶的存在下，使用了更好的親核試劑，即催化三聯體——Asp 102、His 57、Ser 195 側鏈。此外，氧陰離子孔由酶的 Gly 193 和 Ser 195 的主鏈 -NH- 基團組成，N-H 基團以這樣的方式排列，如果碳原子是四面體的，如過渡態中發現的那樣，它們會向底物的 C=O 氧供給強氫鍵。這會使原始底物的三角平面 C=O 的鍵發生應變，有助於反應進行到過渡態。氫鍵也穩定了氧原子上的形式負電荷。透過這種方式，降低了反應的活化能，因此反應速率增加。
1948 年，萊納斯·鮑林提出，過渡態類似物應該是有效的酶抑制劑。這些分子是特定酶反應底物過渡態的模擬物。由於它們與底物的過渡態非常相似，因此它們可以與酶結合，通常比底物結合得更緊密得多。這些過渡態類似物與酶結合得如此緊密的事實使其成為有效的酶抑制劑。過渡態理論認為，酶催化的發生等效於酶與過渡態的結合比它與基態反應物的結合更強。該理論基於物理化學的兩個基本原理：絕對反應速率理論和熱力學迴圈。此外，與底物結合和過渡態結合相關的熱力學迴圈將基本過渡態理論應用於酶催化，這只是鮑林對過渡態結合的定量符號的重述。他指出，酶的催化能力是由於它們對過渡態的高度特異性結合而產生的。