結構生物化學/酶/催化三聯體和S1口袋
催化三聯體是一組三種氨基酸，存在於某些參與催化的蛋白酶的活性位點。三種具有催化三聯體的不同蛋白酶是：胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和彈性蛋白酶。在胰凝乳蛋白酶中，催化三聯體由絲氨酸195、組氨酸57和天冬氨酸102組成。絲氨酸的側鏈與組氨酸殘基的咪唑環結合，在底物存在的情況下，組氨酸從絲氨酸接受質子形成強烷氧負離子親核試劑進行進攻。天冬氨酸殘基透過氫鍵和靜電作用使組氨酸取向，使其成為更好的質子受體。這種協同作用的結果不僅帶來了更好的取向和穩定性，而且產生了能夠進行進攻的足夠強的親核試劑。
檢索自"https://wikibook.tw/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/Catalytic_Triad"
與上面描述的催化三聯體相比，催化二聯體僅包含兩個氨基酸殘基，通常一個充當親核試劑，另一個充當質子供體以穩定產物。一個眾所周知的例子是HIV-1蛋白酶，其中活性位點由兩個天冬氨酸殘基（Asp25和Asp25'）形成，一個以去質子化的羧酸根形式存在，另一個以質子化的羧酸形式存在。
S1口袋有助於解釋為什麼胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和彈性蛋白酶切割某些肽鍵。S1口袋是一個深疏水口袋，允許苯丙氨酸和色氨酸等長而中性的氨基酸進入胰凝乳蛋白酶。在S1口袋中的結合使相鄰的肽鍵位於活性位點以進行切割。胰蛋白酶切割精氨酸和賴氨酸之後的肽鍵，它們是具有長而帶正電荷側鏈的氨基酸，因為它的S1口袋包含帶負電荷的天冬氨酸，它吸引並穩定底物中精氨酸和賴氨酸的帶正電荷側鏈。彈性蛋白酶切割丙氨酸和絲氨酸等具有小側鏈的氨基酸之後的肽鍵，因為它的S1口袋有兩個龐大的纈氨酸殘基，這減小了口袋開口的大小，因此只有小的側鏈才能進入。
在右側的圖中，它顯示了一些蛋白酶可能具有更復雜的特異性模式。它們表面有更多口袋來識別底物上的其他基團。與酶結合的底物是P基團，以紅色著色，它們與藍色標記的酶結合。醯胺鍵是碳和氮之間的紅色鍵，也被稱為參考點。