結構生物化學/酶/非競爭性抑制劑
非競爭性抑制劑可以同時在不同位置與酶結合，無論是否有底物存在。它改變了酶的構象，但不改變結合效率或Km。非競爭性抑制劑與酶的活性位點以外的地方結合，改變了酶的形狀，即使底物能夠結合，活性位點也無法有效地發揮作用。大多數情況下，抑制劑是可逆的。然而，這種抑制降低了週轉數，意味著反應速率降低。由於抑制劑與酶和酶-底物複合物結合，它降低了可用於正常催化的酶濃度。更少的有效酶導致更少的可用活性位點，從而導致更小的Vmax。與競爭性抑制不同，增加[S]（底物濃度）對於非競爭性抑制是無用的。
非競爭性抑制劑與酶的活性位點以外的另一個位點結合，並改變了酶的結構；因此，它阻止酶將底物轉化為產物，但它仍然允許底物結合。因此，它降低了酶和底物化學反應的速度，這不能透過增加底物濃度來改變；結合降低了Vmax，並且對化學反應的Km沒有變化。
E + I − (透過底物) → ES + I → E + P
ES + I ⇌ ESI → NR (無反應)
其中E是酶，I是抑制劑，ES是酶-底物複合物，P是產物。ESI是抑制劑與酶-底物複合物結合後的分子。ESI不能形成任何產物，因此後來的反應不允許（或無反應）。
根據米氏方程，KM（當速度為最大速度的一半時的底物濃度，或最大速度時的一半底物），保持不變，但最大速度降低。
該圖顯示了V0和[S]的雙倒數圖。x軸截距等於-1/Km，而y軸截距為1/Vmax。直線的斜率為Km/Vmax。因此，該圖表明Km沒有變化，而Vmax降低了。與原始圖相比，x軸截距保持不變，而y軸截距隨著斜率的增加而增加。
檔案：Noncompetitive inhibitor.jpg
Berg, Jeremy M., John L. Tymoczko, and Lubert Stryer. BIOCHEMISTRY. 第6版。紐約：W. H. FREEMAN AND COMPANY，2007。
Reece, Jane (2011). 生物學. Pearson. ISBN 978-0-321-55823-7. {{引用書籍}}: 忽略了“合著者+ Lisa A. Urry、Michael L. Cain、Steven A. Wasserman、Peter V. Minorsky、Robert B. Jackson”文字 (幫助)