結構生物化學/酶/速率和常數
酶熱力學
對於酶熱力學，最重要的常數可能是∆G。∆G是產物和反應物之間的自由能差，也稱為將反應物轉化為產物所需的能量。更重要的是，它可以告訴我們反應是否會自發發生，而這正是酶所關注的。
如果∆G為負，則反應會自發發生（放能）。如果∆G為零，則系統處於平衡狀態，不會發生淨變化。如果∆G為正，則反應發生需要能量（吸能）。
對這種現象的熱力學解釋從吉布斯自由能的定義開始，它指出
∆G = ∆H - T∆S,
其中∆H是焓變（焦耳），∆S是熵變（焦耳/開爾文）。正如我們所看到的，如果熵（系統無序）引起的能量超過了焓（系統的熱力學勢能），則吉布斯自由能將為負，因此反應不需要能量即可發生。
酶動力學
酶動力學包含更多常數和速率；從Vmax開始，當酶上的所有催化位點都被底物飽和（結合）時，這是最大速率。另一個常數是Km，它是底物濃度，此時它等於Vmax的一半。它們之間的關係可以透過米氏方程看到。
酶動力學測量的是酶反應的速率。測量反應速率的一種方法是使用光譜變化，在不同波長下吸收光。研究酶動力學的另一種方法是透過繪製底物濃度（x 軸）與反應速度（初始速度）的曲線圖。km（米氏常數）是在酶反應速度達到最大速度一半時的底物濃度。
Vo = Vmax([S]/([S]+ KM))
其中[S]是底物濃度，Vo是反應的初始速率（t=0）。最後，還有kcat/KM的速率，它衡量催化效率。kcat是酶的週轉數，即酶完全結合時單位時間內結合到酶上的底物數量。因此，kcat/KM速率越高，結合底物的效率就越高。