結構生物化學/酶/酶原
酶原（也稱為前酶）是一組蛋白質，也可以描述為無活性的酶。由於它是無活性的前體，因此不具有任何催化活性。這些酶原可以透過化學過程（例如切割、水解）以及其他生化變化來啟用，這些變化會切割無活性酶使其活性化。這些生化過程通常發生在溶酶體中，在那裡切割會揭示活性位點。活性位點的暴露使酶能夠被啟用併發揮催化反應的功能。細胞分泌無活性酶的原因是為了防止細胞蛋白質的不必要破壞。只有當條件合適時，酶原才會被啟用為酶。有一些專門的酶原細胞，它們只負責以無活性形式合成和儲存酶原，準備在身體需要時送往身體的各個部位。
酶原的例子包括
胃蛋白酶原
胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性前體形式，由胃主細胞分泌。胃蛋白酶原被鹽酸（壁細胞分泌）啟用，因為鹽酸提供了胃蛋白酶最佳發揮作用所需的酸性環境。一旦胃蛋白酶原變成胃蛋白酶，它就負責分解食物。胃蛋白酶原和胃蛋白酶的區別在於，胃蛋白酶原的初級結構額外含有 44 個氨基酸。胃蛋白酶原啟用為胃蛋白酶使胃蛋白酶能夠進一步催化胃蛋白酶原，將其切割成更多的胃蛋白酶。
胰蛋白酶原
胰蛋白酶原是胰蛋白酶的無活性形式。它由胰腺分泌，存在於胰液中。一旦在十二指腸中被啟用，胰蛋白酶就會在賴氨酸和精氨酸的羧基側切割肽鏈，除非它們位於脯氨酸之前。胰蛋白酶的重要性在於它能夠切割其他酶原，例如糜蛋白酶原和前羧肽酶。
糜蛋白酶原
一旦糜蛋白酶原被胰蛋白酶切割，並與糜蛋白酶反應，就會產生完全活性的酶，糜蛋白酶。糜蛋白酶存在於哺乳動物的消化系統以及其他生物體中。它的作用是切割芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）的羧基端的肽。
前羧肽酶
前羧肽酶是羧肽酶的無活性形式，被胰蛋白酶和腸肽酶轉化為活性形式。它由胰腺分泌。只有某些形式的羧肽酶最初是以無活性形式產生的。然而，這種機制的優勢是確保在消化之前不會立即耗盡酶。
核酸酶
核酸酶是一種能夠斷裂 DNA 序列中核苷酸之間的磷酸二酯鍵的酶。核酸酶包含一系列通用酶，例如內切核酸酶。核酸酶在它們切割的 DNA 序列中有所不同，因為某些磷酸二酯鍵的切割方式可能並不總是完全對稱的。
胰澱粉酶
胰澱粉酶是一種在消化過程中將複雜的糖（如澱粉和碳水化合物的多糖）轉化為簡單的糖的酶。澱粉酶水解澱粉、糖原和糊精，在所有三種情況下都形成葡萄糖、麥芽糖和極限糊精。澱粉酶主要由唾液腺分泌，但也有一些存在於胰腺中，也有助於消化。
脂肪酶
脂肪酶是前脂肪酶的活性形式。一旦被啟用，這種水溶性酶就會催化水不溶性脂質底物中酯鍵的水解。這種作用將脂肪酶歸類為酯酶的子類。它將脂肪切割成單甘油酯、脂肪酸和甘油。脂肪酶在幾乎所有生物體的消化、運輸和處理膳食脂質的過程中也至關重要。
前彈性蛋白酶
前彈性蛋白酶是彈性蛋白酶的無活性形式。前彈性蛋白酶的啟用最初是透過簡單地切割多個與蛋白質結構中心結構結合的亞基殘基來完成的。切割會破壞三級結構的疏水相互作用，從而允許酶的極性區域對消化作出反應。前彈性蛋白酶透過色譜分離與糜蛋白酶不同，因為它揭示了該結構具有高度抗性和透過內部氫鍵進一步穩定。前彈性蛋白酶和前肽酶用胰蛋白酶啟用後，它們的電泳遷移率發生了變化。啟用的前彈性蛋白酶與真實的純彈性蛋白酶以相同的速率遷移。最初高度不溶的前酶可以用氧化鋁 Cγ 凝膠處理使其溶解。
腸肽酶
腸肽酶由十二指腸腺體分泌，在小腸壁內產生。這種酶透過蛋白水解作用啟用胰蛋白酶原為胰蛋白酶，同時也會啟用其他消化酶。腸肽酶在胰蛋白酶原的 C 末端切割，從而啟用酶，將胰蛋白酶原轉化為胰蛋白酶。大多數腸肽酶由較長鏈內的二硫鍵組成，形成催化亞基。
半胱天冬酶
半胱天冬酶是一組半胱氨酸蛋白酶，在細胞凋亡、壞死和炎症中起著至關重要的作用。半胱天冬酶在細胞中在發育過程中以及成年生命中的其他階段的細胞凋亡（程式性死亡）中起著重要作用。半胱天冬酶也稱為“執行者”蛋白，因為它們在細胞中起著這種作用。
凝血酶原
凝血酶原（酶原）是凝血酶的先驅，凝血酶反過來將纖維蛋白原轉化為纖維蛋白。纖維蛋白是負責血液凝固和組織破裂期間組織修復的蛋白質。纖維蛋白原是凝血酶的底物，當被凝血酶啟用時，它會變成纖維蛋白，一種不溶性糖蛋白。纖維蛋白原具有線性對稱結構，包含一箇中心切割位點，在兩端都有一個被稱為球狀單元的東西，它位於一個指定的 α 區域之後。球狀區域有兩個“連線位點”β 和 γ。這兩個位點能夠連線到另外兩個纖維蛋白蛋白，這使得蛋白質能夠連線並形成網格狀結構，使其成為一種堅固的結構，稱為交聯纖維蛋白凝塊。
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血管緊張素
血管緊張素是一種寡肽，它會導致血管收縮和血壓升高。它還會刺激腎上腺皮質釋放醛固酮。它是一種激素，也是一種強效的促渴劑。
