結構生物化學/血藍蛋白
血藍蛋白 是一種在軟體動物中發現的蛋白質，它以與 血紅蛋白 在人血中攜帶氧氣的方式相同的方式攜帶氧氣。與血紅蛋白類似，中心金屬原子以不同的方式結合氧氣，但在血藍蛋白中，該中心金屬原子是銅。當銅從其 Cu(I) 形式氧化到其 Cu(II) 形式時，蛋白質的顏色從透明變為藍色，這是軟體動物血淋巴的藍色色調的來源。血藍蛋白（來自拉丁語 heme- 血和 cyanin- 藍色）這個詞的來源暗示了這種藍色色調。在血淋巴中，血藍蛋白以一種由鈣或鎂離子結合在一起形成大型複合物的細胞外蛋白質的形式存在。[1] 這些聚集體的單體數量和大小在軟體動物和節肢動物物種之間可能有所不同，但所有形式都包含中心銅原子。
血藍蛋白分子的結構和功能圍繞著嵌在其核心中的兩個銅原子。每個銅原子由三個組氨酸殘基絡合，形成每個原子的扭曲錐體幾何形狀。這以及銅原子之間的空間促進了兩個銅原子與每個雙氧分子之間的結合。在組氨酸殘基附近，有兩個苯丙氨酸殘基形成疏水核心，保護活性位點。一旦氧氣結合，幾何形狀會發生從三角錐形到扭曲四面體的變化，並且這種結合幾何形狀的變化解釋了中心銅原子氧化時發生的顏色變化。雖然在節肢動物和軟體動物血藍蛋白中，結合機制和活性位點幾乎相同，但亞基的結構和組裝存在著各種差異。
在節肢動物中，血藍蛋白由大約 75 kDa 的單體組成，這些單體組成六聚體，然後聚整合多個六聚體組。每個單體可以採取幾種形式之一，所有這些形式都出現在分子中的特定位置。節肢動物血藍蛋白有三個區域，第二個區域包含銅原子，位於一組 4 個 α-螺旋中。[2]
然而，軟體動物具有更大的聚合物亞基，其數量級為 350-450 kDa。此外，亞基的聚集體通常要大得多；例如，頭足類血藍蛋白由 5-10 個圓柱形聚集體組成，而在其他腹足類中，可能多達 160 個氧氣接受單元。[3] 儘管軟體動物血藍蛋白之間在四級結構上存在差異，但每個亞基的三級結構非常相似。
血藍蛋白和其他促進氧氣運輸和有氧呼吸的蛋白質的進化根源在於一些最古老的生命形式。由於大氣層主要是非氧氣的，氧氣可能對許多早期厭氧生物有毒。為了消除有毒的氧氣副產物，進化出了早期的氧化蛋白，它們利用鐵或銅來進行氧化過程。隨著時間的推移，大氣中的氧氣濃度增加，氧化蛋白開始被用於有氧系統。此外，隨著體型開始增大（大約 700-800 MYA），擴散將無法為整個生物體提供足夠的氧氣，並且基於鐵和銅的分子開始多樣化。軟體動物和節肢動物血藍蛋白結構之間的相似性表明血藍蛋白結構在 750 MYA 之前發生了分化。[4]